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万見
- PDB-2kw8: Solution Structure of Bacillus anthracis Sortase A (SrtA) Transpe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kw8
タイトルSolution Structure of Bacillus anthracis Sortase A (SrtA) Transpeptidase
要素LPXTG-site transpeptidase family protein
キーワードPROTEIN BINDING / Sortase / SrtA / transpeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type peptidase activity / proteolysis / membrane
類似検索 - 分子機能
Sortase A / Sortase; Chain: A; / Sortase / Sortase family / Sortase domain superfamily / Sortase domain / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LPXTG-site transpeptidase family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 33
データ登録者Weiner, E.M. / Robson, S.A. / Marohn, M. / Clubb, R.T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: The Sortase A enzyme that attaches proteins to the cell wall of Bacillus anthracis contains an unusual active site architecture.
著者: Weiner, E.M. / Robson, S. / Marohn, M. / Clubb, R.T.
履歴
登録2010年3月31日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LPXTG-site transpeptidase family protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1101
ポリマ－17,1101
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)40 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 LPXTG-site transpeptidase family protein


分子量: 17110.387 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 80-233 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: BA_0688, GBAA0688, GBAA_0688 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q81V16

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1232D 1H-13C HSQC
1322D 1H-13C HSQC
1423D CBCA(CO)NH
1523D C(CO)NH
1623D HNCO
1723D HNCA
1823D HN(CA)CB
1923D HBHA(CO)NH
11033D (H)CCH-TOCSY
11123D HNHA
11223D 1H-15N NOESY
11333D 1H-13C NOESY
11423D HNHB
11523D (H)CCH-COSY
11623D HCACO
11724D 15N-13C HMQC-NOESY-HSQC
11822D (HB)CB(CGCDCE)HE
11922D (HB)CB(CGCD)HD
12022D 1H-15N HSQC
12112D 1H-15N HSQC NOE with interleaved presat and no sat

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
14 mM [U-100% 15N] SrtA-1, 10 mM MES-2, 20 mM Bis-Tris-3, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
22.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SrtA-4, 10 mM MES-5, 20 mM Bis-Tris-6, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
32.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SrtA-7, 10 mM MES-8, 20 mM Bis-Tris-9, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
4 mMSrtA-1[U-100% 15N]1
10 mMMES-21
20 mMBis-Tris-31
2.5 mMSrtA-4[U-100% 13C; U-100% 15N]2
10 mMMES-52
20 mMBis-Tris-62
2.5 mMSrtA-7[U-100% 13C; U-100% 15N]3
10 mMMES-83
20 mMBis-Tris-93
試料状態イオン強度: 0 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE8003

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
PIPPGarrettpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Atnos/CANDIDHerrmann, Guntert, Wuthrichchemical shift assignment
ModelFreePalmerデータ解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurgeometry optimization
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
XwinNMRBruker Biospincollection
CARAKellerchemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2204 / NOE intraresidue total count: 200 / NOE long range total count: 1045 / NOE medium range total count: 384 / NOE sequential total count: 575 / Hydrogen bond constraints total count: 47 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 54 / Protein phi angle constraints total count: 114 / Protein psi angle constraints total count: 117
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0 °
コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 40 / Maximum lower distance constraint violation: 1.8 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 0 ° / Maximum upper distance constraint violation: 6 Å / Torsion angle constraint violation method: > 5 deg.
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.05 Å / Distance rms dev error: 0.002 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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