[日本語] English
万見
- PDB-2kvp: Solution Structure of the R10 Domain of Talin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kvp
タイトルSolution Structure of the R10 Domain of Talin
要素Talin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / VBS / VINCULIN / TALIN / HELICAL BUNDLE / CYTOPLASM / CYTOSKELETON / MEMBRANE / PHOSPHOPROTEIN / Acetylation / Cell membrane / Cell projection
機能・相同性
機能・相同性情報


GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / Smooth Muscle Contraction / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / MAP2K and MAPK activation / LIM domain binding / Platelet degranulation / vinculin binding / integrin activation ...GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / Smooth Muscle Contraction / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / MAP2K and MAPK activation / LIM domain binding / Platelet degranulation / vinculin binding / integrin activation / cell-substrate junction assembly / cortical actin cytoskeleton organization / phosphatidylserine binding / ruffle / phosphatidylinositol binding / integrin-mediated signaling pathway / adherens junction / structural constituent of cytoskeleton / platelet aggregation / ruffle membrane / cell-cell adhesion / actin filament binding / integrin binding / cytoskeleton / focal adhesion / cell surface / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Talin, central domain / A middle domain of Talin 1 / : / Talin, R4 domain / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, N-terminal F0 domain / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / Vinculin Binding Site ...Talin, central domain / A middle domain of Talin 1 / : / Talin, R4 domain / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, N-terminal F0 domain / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / Phosphotyrosine-binding domain / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS, TORSION ANGLE DYNAMICS
データ登録者Goult, B.T. / Gingras, A.R. / Bate, N. / Critchley, D.R. / Barsukov, I.L. / Roberts, G.C.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2010
タイトル: The domain structure of talin: Residues 1815-1973 form a five-helix bundle containing a cryptic vinculin-binding site.
著者: Goult, B.T. / Gingras, A.R. / Bate, N. / Barsukov, I.L. / Critchley, D.R. / Roberts, G.C.
履歴
登録2010年3月24日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年8月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct.title / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Talin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2811
ポリマ－17,2811
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8710 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Talin-1


分子量: 17281.357 Da / 分子数: 1 / 断片: VBS3 DOMAIN (UNP RESIDUES 1815-1973) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tln, Tln1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P26039

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1323D (H)CCH-TOCSY
1413D 1H-15N NOESY
1523D 1H-13C NOESY
1623D CBCA(CO)NH
1723D HN(CA)CB
1823D HN(CO)CA
1923D HNCO

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 15N] TALIN-1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] TALIN-1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMTALIN-1[U-100% 15N]1
1 mMTALIN-1[U-100% 13C; U-100% 15N]2
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6.5 / 圧: AMBIENT / 温度: 303 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
BRUKER DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX6002
Bruker DRXBrukerDRX8003

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA1.2LINGE, O'DONOGHUE精密化
ARIA1.2LINGE, O'DONOGHUE構造決定
CcpNmr Analysis15CCPNchemical shift assignment
CcpNmr Analysis15CCPNpeak picking
CcpNmr Analysis15CCPNデータ解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichchemical shift assignment
TopSpin2Bruker Biospincollection
TopSpin2Bruker Biospin解析
精密化手法: SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS, TORSION ANGLE DYNAMICS
ソフトェア番号: 1
詳細: FINAL STRUCTURES REFINED IN EXPLICIT WATER BATH AS IMPLEMENTED IN ARIA 1.2/CNS 1.1. 20 LOWEST ENERGY STRUCTURES SELECTED FROM WATER REFINEMENT, CNS, INITIAL STRUCTURES GENERATED WITH CYANA
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る