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- PDB-2kvm: Solution structure of the CBX7 chromodomain in complex with a H3K... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kvm
タイトルSolution structure of the CBX7 chromodomain in complex with a H3K27me2 peptide
要素
  • Chromobox protein homolog 7
  • histone H3 peptide (residues 15-30) with dimethylated lysine 27
キーワードTRANSCRIPTION / histone modification / lysine methylation / chromobox / polycomb / chromatin-binding / Chromatin regulator / Nucleus / Repressor / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


sebaceous gland development / PRC1 complex / histone H3K9me2/3 reader activity / PcG protein complex / heterochromatin / chromatin organization / single-stranded RNA binding / chromatin binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromobox protein homolog 7 / CBX family C-terminal motif / CBX family C-terminal motif / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 ...Chromobox protein homolog 7 / CBX family C-terminal motif / CBX family C-terminal motif / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromobox protein homolog 7
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
データ登録者Yap, K.L. / Zeng, L. / Zhou, M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2010
タイトル: Molecular interplay of the noncoding RNA ANRIL and methylated histone H3 lysine 27 by polycomb CBX7 in transcriptional silencing of INK4a.
著者: Yap, K.L. / Li, S. / Munoz-Cabello, A.M. / Raguz, S. / Zeng, L. / Mujtaba, S. / Gil, J. / Walsh, M.J. / Zhou, M.M.
履歴
登録2010年3月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_spectrometer.model ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chromobox protein homolog 7
B: histone H3 peptide (residues 15-30) with dimethylated lysine 27


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5642
ポリマ－10,5642
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Chromobox protein homolog 7


分子量: 8838.141 Da / 分子数: 1 / 断片: chromodomain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cbx7, D15Ertd417e / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8VDS3
#2: タンパク質・ペプチド histone H3 peptide (residues 15-30) with dimethylated lysine 27


分子量: 1726.075 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
2222D 1H-13C HSQC
3332D 1H-1H TOCSY
2423D HN(CA)CB
2523D HN(COCA)CB
1613D 1H-15N NOESY
2723D 1H-13C NOESY
2823D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM [U-100% 15N] CBX7 chromodomain, 0.75 mM H3K27me2 peptide, 4.3 mM sodium phosphate, 1.4 mM potassium phosphate, 5 mM DTT, 137 mM sodium chloride, 3 mM potassium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] CBX7 chromodomain, 0.75 mM H3K27me2 peptide, 4.3 mM sodium phosphate, 1.4 mM potassium phosphate, 5 mM DTT, 137 mM sodium chloride, 3 mM potassium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.5 mM H3K27me2 peptide, 4.3 mM sodium phosphate, 1.4 mM potassium phosphate, 5 mM DTT, 137 mM sodium chloride, 3 mM potassium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMCBX7 chromodomain[U-100% 15N]1
0.75 mMH3K27me2 peptide1
4.3 mMsodium phosphate1
1.4 mMpotassium phosphate1
5 mMDTT1
137 mMsodium chloride1
3 mMpotassium chloride1
0.5 mMCBX7 chromodomain[U-100% 13C; U-100% 15N]2
0.75 mMH3K27me2 peptide2
4.3 mMsodium phosphate2
1.4 mMpotassium phosphate2
5 mMDTT2
137 mMsodium chloride2
3 mMpotassium chloride2
0.5 mMH3K27me2 peptide3
4.3 mMsodium phosphate3
1.4 mMpotassium phosphate3
5 mMDTT3
137 mMsodium chloride3
3 mMpotassium chloride3
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
11407.4ambient 298 K
21407.4ambient 298 K
31407.4ambient 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker DRXBrukerDRX6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2Linge, O'Donoghue and Nilgeschemical shift assignment
ARIA2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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