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- PDB-2kt1: Solution NMR Structure of the SH3 Domain from the p85beta subunit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kt1
タイトルSolution NMR Structure of the SH3 Domain from the p85beta subunit of Phosphatidylinositol 3-kinase from H.sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium Target HR5531E
要素Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta
キーワードPROTEIN BINDING / Structural Genomics / NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM (NESG) / Target HR5531E / PSI-2 / Protein Structure Initiative / p85beta subunit of PI3K / SH3 domain / Phosphoprotein / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


IRS-mediated signalling / regulation of actin filament polymerization / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / regulation of stress fiber assembly / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / phosphatidylinositol 3-kinase complex / Nephrin family interactions ...IRS-mediated signalling / regulation of actin filament polymerization / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / regulation of stress fiber assembly / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / phosphatidylinositol 3-kinase complex / Nephrin family interactions / Signaling by LTK in cancer / Costimulation by the CD28 family / RND1 GTPase cycle / Signaling by LTK / PI3K/AKT activation / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / Signaling by ALK / RHOB GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / intracellular glucose homeostasis / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / PI3K Cascade / RET signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / T cell differentiation / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / regulation of protein localization to plasma membrane / RAC3 GTPase cycle / negative regulation of MAPK cascade / Role of phospholipids in phagocytosis / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Interleukin receptor SHC signaling / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / GPVI-mediated activation cascade / Tie2 Signaling / RAC1 GTPase cycle / phosphotyrosine residue binding / response to endoplasmic reticulum stress / Interleukin-7 signaling / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell adhesion / Downstream signal transduction / B cell differentiation / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / regulation of autophagy / Regulation of signaling by CBL / Signaling by SCF-KIT / receptor tyrosine kinase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of protein import into nucleus / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / protein transport / Downstream TCR signaling / PIP3 activates AKT signaling / DAP12 signaling / insulin receptor signaling pathway / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein phosphatase binding / G alpha (q) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / immune response / protein heterodimerization activity / focal adhesion / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta, SH3 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein ...Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta, SH3 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH3 Domains / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, null
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Aramini, J.M. / Ma, L. / Schauder, C. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR Structure of the SH3 Domain from the p85beta subunit of Phosphatidylinositol 3-kinase from H.sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium Target HR5531E
著者: Aramini, J.M. / Ma, L. / Schauder, C. / Everett, J.K. / Montelione, G.T.
履歴
登録2010年1月15日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9591
ポリマ－9,9591
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit beta / PI3-kinase p85 subunit beta / PtdIns-3-kinase p85-beta


分子量: 9959.187 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3R2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) + Magic / 参照: UniProt: O00459

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D 1H-15N NOESY
1413D 1H-13C NOESY aliphatic
1513D 1H-13C NOESY aromatic
1613D 1H-13C arom NOESY
1713D HNCO
1813D HN(CA)CO
1913D CBCA(CO)NH
11013D HN(CA)CB
11113D HBHA(CO)NH
11213D HBHANH
11313D (H)CCH-COSY
11413D (H)CCH-TOCSY
11513D CCH-TOCSY
11613D HNCA
11711D 1H-15N T1 and T2
11822D 1H-13C HSQC high res. (L/V methyl stereoassignment)
11922D 1H-15N hetNOE
NMR実験の詳細Text: THE PROTEIN IS PREDOMINANTLY MONOMERIC AT 308 K BY 15N T1/T2 RELAXATION. THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. SPECTRA FOR BACKBONE AND SIDE CHAIN ASSIGNMENTS ...Text: THE PROTEIN IS PREDOMINANTLY MONOMERIC AT 308 K BY 15N T1/T2 RELAXATION. THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. SPECTRA FOR BACKBONE AND SIDE CHAIN ASSIGNMENTS WERE OBTAINED ON A 1.7-MM MICROCRYOPROBE AT 600 MHZ. ALL NOESY DATA WERE ACQUIRED AT 800 MHZ USING A 5-MM CRYOPROBE. BACKBONE ASSIGNMENTS WERE MADE USING PINE, AND THE SIDE CHAIN ASSIGNMENTS WERE COMPLETED MANUALLY. AUTOMATIC NOESY ASSIGNMENTS WERE DETERMINED USING CYANA 3.0. BACKBONE (PHI/PSI) DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS WERE OBTAINED FROM TALOSplus. COMPLETENESS OF NMR ASSIGNMENTS (EXCLUDING C-TERMINAL HHHHHH): BACKBONE, 94.5%, SIDE CHAIN, 89.5%, AROMATICS, 86.8%, STEREOSPECIFIC METHYL, 100%, STEREOSPECIFIC SIDE CHAIN NH2: 80.0%. FINAL STRUCTURE QUALITY FACTORS (FOR RESIDUE NUMBERS 1 TO 82, PSVS 1.4), WHERE ORDERED RESIDUES [S(PHI) + S(PSI) > 1.8] COMPRISE: 7-16,18-81: (A) RMSD (ORDERED RESIDUES): BB, 0.7, HEAVY ATOM, 1.3. (B) RAMACHANDRAN STATISTICS FOR ORDERED RESIDUES: MOST FAVORED, 91.8%, ADDITIONALLY ALLOWED, 8.1%, GENEROUSLY ALLOWED, 0.1%, DISALLOWED, 0.0%. (C) PROCHECK SCORES FOR ORDERED RESIDUES (RAW/Z-): PHI-PSI, -0.44/-1.42, ALL, -0.32/-1.89. (D) MOLPROBITY CLASH SCORE (RAW/Z-): 17.41/-1.46 (E) RPF SCORES FOR GOODNESS OF FIT TO NOESY DATA (RESIDUES 1-82): RECALL, 0.969, PRECISION, 0.904, F-MEASURE, 0.935, DP-SCORE, 0.797. (F) NUMBER OF CLOSE CONTACTS PER 20 MODELS: 7. THE C-TERMINAL HIS TAG RESIDUES OF THE PROTEIN (HHHHHH) WERE NOT INCLUDED IN THE STRUCTURE CALCULATIONS AND HAVE BEEN OMITTED FROM THIS DEPOSITION.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.62 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HR5531E, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 50 uM DSS, 10 mM DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.50 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] HR5531E, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 50 uM DSS, 10 mM DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.62 mMHR5531E-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMsodium phosphate-21
100 mMsodium chloride-31
50 uMDSS-41
10 mMDTT-51
0.50 mMHR5531E-6[U-5% 13C; U-100% 15N]2
20 mMsodium phosphate-72
100 mMsodium chloride-82
50 uMDSS-92
10 mMDTT-102
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelionerpf analysis
PINE1Bahrami, Markley, Assadi, and Eghbalniachemical shift assignment
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.112Goddardデータ解析
Sparky3.112Goddardpeak picking
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospinデータ解析
PSVS1.4Bhattacharya and Montelionestructure quality analysis
TALOSplusCornilescu, Delaglio and Baxdihedral angle constraints
PdbStat5.1Tejero and Montelionepdb coordinate analysis
精密化手法: simulated annealing, null / ソフトェア番号: 1
詳細: THE FINAL STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 972 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS AND 108 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS (13.5 CONSTRAINTS PER RESIDUE, 5.0 LONG RANGE ...詳細: THE FINAL STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 972 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS AND 108 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS (13.5 CONSTRAINTS PER RESIDUE, 5.0 LONG RANGE CONSTRAINTS PER RESIDUE, COMPUTED FOR RESIDUES 1 TO 82 BY PSVS 1.4). STRUCTURE DETERMINATION WAS PERFORMED ITERATIVELY USING CYANA 3.0. THE 20 STRUCTURES OUT OF 100 WITH THE LOWEST TARGET FUNCTION WERE FURTHER REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS/ENERGY MINIMIZATION IN EXPLICIT WATER (CNS) WITH PARAM19.
NMR constraintsNOE constraints total: 972 / NOE intraresidue total count: 214 / NOE long range total count: 397 / NOE medium range total count: 112 / NOE sequential total count: 249
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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