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万見
- PDB-2kqc: Second PBZ domain of human APLF protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kqc
タイトルSecond PBZ domain of human APLF protein
要素Aprataxin and PNK-like factor
キーワードLYASE / ADP-ribosylation / DNA damage / DNA repair / Metal-binding / Nucleotide-binding / Nucleus / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / regulation of isotype switching / poly-ADP-D-ribose binding / histone chaperone activity / regulation of epithelial to mesenchymal transition / single strand break repair / DNA repair-dependent chromatin remodeling / site of DNA damage / protein localization to chromatin / 3'-5' exonuclease activity ...ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / regulation of isotype switching / poly-ADP-D-ribose binding / histone chaperone activity / regulation of epithelial to mesenchymal transition / single strand break repair / DNA repair-dependent chromatin remodeling / site of DNA damage / protein localization to chromatin / 3'-5' exonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / embryo implantation / protein folding chaperone / DNA endonuclease activity / double-strand break repair via nonhomologous end joining / double-strand break repair / site of double-strand break / histone binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA repair / nucleotide binding / DNA damage response / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aprataxin and PNK-like factor, PBZ domain / Aprataxin and PNK-like factor / PBZ domain / PNK, FHA domain / FHA domain / SMAD/FHA domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Aprataxin and PNK-like factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Neuhaus, D. / Eustermann, S. / Brockmann, C. / Yang, J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Solution structures of the two PBZ domains from human APLF and their interaction with poly(ADP-ribose).
著者: Eustermann, S. / Brockmann, C. / Mehrotra, P.V. / Yang, J.C. / Loakes, D. / West, S.C. / Ahel, I. / Neuhaus, D.
履歴
登録2009年11月4日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aprataxin and PNK-like factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1182
ポリマ－10,0531
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Aprataxin and PNK-like factor / Apurinic-apyrimidinic endonuclease APLF / PNK and APTX-like FHA domain-containing protein / XRCC1- ...Apurinic-apyrimidinic endonuclease APLF / PNK and APTX-like FHA domain-containing protein / XRCC1-interacting protein 1


分子量: 10053.062 Da / 分子数: 1
断片: sequence database residues 368-451, PBZ-type 2 domain
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APLF, C2orf13, PALF, XIP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8IW19, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
構成要素の詳細RESIDUES 363-404 ARE NOT SHOWN IN THE COORDINATES BECAUSE STRUCTURE CALCULATIONS WERE CARRIED OUT ...RESIDUES 363-404 ARE NOT SHOWN IN THE COORDINATES BECAUSE STRUCTURE CALCULATIONS WERE CARRIED OUT ON RESIDUES 405-451 ONLY.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-15N HMQC long-range
1312D 1H-13C HSQC full-width
1412D 1H-13C HSQC aliphatic
1512D 1H-13C HSQC aromatic
1612D 1H-1H NOESY
1712D 1H-1H NOESY filtered
1813D CBCANH
1913D CBCA(CO)NH
11013D HBHANH
11113D HBHA(CO)NH
11213D (H)CCH-TOCSY
11313D (H)CCH-TOCSY
11413D 1H-15N NOESY
11513D 1H-13C NOESY
11613D HNHB
11723D HACAHB-COSY
NMR実験の詳細Text: The author states that NMR was carried out on a single fragment (363-451) containing both fingers F1 and F2 of APLF, but the structure calculations were carried out separately for each finger. ...Text: The author states that NMR was carried out on a single fragment (363-451) containing both fingers F1 and F2 of APLF, but the structure calculations were carried out separately for each finger. This co-ordinate file includes residues 405-451 and contains F2 as well as the unstructured regions on either side.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
120 mM potassium pyrophosphate, 200 mM sodium chloride, 100 uM zinc sulphate, 2 mM [U-2H] DTT, 0.5-0.6 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] APLF_363-451, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
220 mM potassium pyrophosphate, 200 mM sodium chloride, 100 uM zinc sulphate, 2 mM [U-2H] DTT, 0.5-0.6 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] APLF_363-451, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
20 mMpotassium pyrophosphate-11
200 mMsodium chloride-21
100 uMzinc sulphate-31
2 mMDTT-4[U-2H]1
mMAPLF_363-451-5[U-98% 13C; U-98% 15N]0.5-0.61
20 mMpotassium pyrophosphate-62
200 mMsodium chloride-72
100 uMzinc sulphate-82
2 mMDTT-9[U-2H]2
mMAPLF_363-451-10[U-98% 13C; U-98% 15N]0.5-0.62
試料状態イオン強度: 0.4 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker DMXBrukerDMX6002
Bruker DRXBrukerDRX5003

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解析

NMR software
名称開発者分類
XPLOR-NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
XPLOR-NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsProtein chi angle constraints total count: 8 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 5 / Protein psi angle constraints total count: 5
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 25 / Maximum torsion angle constraint violation: 8.7 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.52 Å / Torsion angle constraint violation method: XPLOR-NIH

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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