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万見
- PDB-2kq6: The structure of the EF-hand domain of polycystin-2 suggests a me... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kq6
タイトルThe structure of the EF-hand domain of polycystin-2 suggests a mechanism for Ca2+-dependent regulation of polycystin-2 channel activity
要素Polycystin-2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Protein X / Calcium / Coiled coil / Disease mutation / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Membrane / Phosphoprotein / Polymorphism / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / metanephric part of ureteric bud development / renal tubule morphogenesis ...detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / metanephric part of ureteric bud development / renal tubule morphogenesis / determination of liver left/right asymmetry / metanephric ascending thin limb development / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / basal cortex / renal artery morphogenesis / HLH domain binding / calcium-induced calcium release activity / migrasome / cilium organization / VxPx cargo-targeting to cilium / detection of mechanical stimulus / muscle alpha-actinin binding / regulation of calcium ion import / voltage-gated monoatomic ion channel activity / placenta blood vessel development / cellular response to hydrostatic pressure / cellular response to fluid shear stress / cation channel complex / outward rectifier potassium channel activity / cellular response to osmotic stress / actinin binding / non-motile cilium / determination of left/right symmetry / inorganic cation transmembrane transport / voltage-gated monoatomic cation channel activity / neural tube development / voltage-gated sodium channel activity / aorta development / motile cilium / ciliary membrane / branching involved in ureteric bud morphogenesis / protein heterotetramerization / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spinal cord development / heart looping / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / centrosome duplication / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / embryonic placenta development / voltage-gated calcium channel activity / monoatomic cation channel activity / transcription regulator inhibitor activity / cytoskeletal protein binding / release of sequestered calcium ion into cytosol / potassium ion transmembrane transport / sodium ion transmembrane transport / cellular response to calcium ion / cytoplasmic vesicle membrane / basal plasma membrane / cellular response to cAMP / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to reactive oxygen species / phosphoprotein binding / protein tetramerization / establishment of localization in cell / liver development / calcium ion transmembrane transport / Wnt signaling pathway / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / mitotic spindle / calcium ion transport / cell-cell junction / lamellipodium / regulation of cell population proliferation / heart development / ATPase binding / basolateral plasma membrane / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / cell surface receptor signaling pathway / regulation of cell cycle / ciliary basal body / cilium / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / : / Polycystic kidney disease type 2 protein / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 ...Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / : / Polycystic kidney disease type 2 protein / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / XPLOR-NIH
データ登録者Petri, E.T. / Celic, A. / Kennedy, S.D. / Ehrlich, B.E. / Boggon, T.J. / Hodsdon, M.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structure of the EF-hand domain of polycystin-2 suggests a mechanism for Ca2+-dependent regulation of polycystin-2 channel activity.
著者: Petri, E.T. / Celic, A. / Kennedy, S.D. / Ehrlich, B.E. / Boggon, T.J. / Hodsdon, M.E.
履歴
登録2009年10月28日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polycystin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0101
ポリマ－9,0101
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80structures with the lowest energy and least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Polycystin-2 / Polycystic kidney disease 2 protein / Autosomal dominant polycystic kidney disease type II protein ...Polycystic kidney disease 2 protein / Autosomal dominant polycystic kidney disease type II protein / Polycystwin / R48321


分子量: 9009.580 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 720-797 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PKD2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13563

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR / 詳細: protein x
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1322D 1H-1H NOESY
1413D CBCA(CO)NH
1513D C(CO)NH
1613D HNCO
1713D HNCA
1813D HN(CA)CB
1913D HN(CO)CA
11013D H(CCO)NH
11113D (H)CCH-TOCSY
11223D 1H-15N NOESY
11323D 1H-15N TOCSY
11413D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-13C; U-15N] protein, 5 % D2O, 0.05 % sodium azide, 10 uM PMSF, 2 mM TRIS pH7.4, 150 mM sodium chloride, 20 mM Ca2+, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21 mM [U-15N] protein, 2 mM TRIS pH7.4, 20 mM Ca2+, 150 mM sodium chloride, 5% D2O, 10 uM PMSF, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMprotein[U-13C; U-15N]1
5 %D2O1
0.05 %sodium azide1
10 uMPMSF1
2 mMTRIS pH7.41
150 mMsodium chloride1
20 mMCa2+1
1 mMprotein[U-15N]2
2 mMTRIS pH7.42
20 mMCa2+2
150 mMsodium chloride2
5 %D2O2
10 uMPMSF2
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
SparkyGoddardpeak picking
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
PSVSBhattacharya and Montelionegeometry optimization
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
精密化手法: XPLOR-NIH / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 506 / NOE intraresidue total count: 103 / NOE long range total count: 41 / NOE medium range total count: 194 / NOE sequential total count: 168
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy and least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 4.9 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.44 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.06 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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