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万見
- PDB-2knx: Solution Structure of complement repeat CR17 from LRP-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2knx
タイトルSolution Structure of complement repeat CR17 from LRP-1
要素Prolow-density lipoprotein receptor-related protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / LDLR / ligand binding module / ligand binding repeat / complement repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-2 macroglobulin receptor activity / apolipoprotein receptor activity / positive regulation of reverse cholesterol transport / positive regulation of transcytosis / positive regulation of lipid transport / lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / aorta morphogenesis / amyloid-beta clearance by transcytosis ...alpha-2 macroglobulin receptor activity / apolipoprotein receptor activity / positive regulation of reverse cholesterol transport / positive regulation of transcytosis / positive regulation of lipid transport / lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / aorta morphogenesis / amyloid-beta clearance by transcytosis / regulation of extracellular matrix disassembly / clathrin heavy chain binding / negative regulation of smooth muscle cell migration / low-density lipoprotein particle receptor activity / transcytosis / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / regulation of extracellular matrix organization / positive regulation of amyloid-beta clearance / plasma membrane protein complex / heparan sulfate proteoglycan binding / astrocyte activation involved in immune response / apoptotic cell clearance / cargo receptor activity / lipoprotein transport / lysosomal transport / scavenger receptor activity / negative regulation of SMAD protein signal transduction / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / negative regulation of Wnt signaling pathway / amyloid-beta clearance / microtubule organizing center / positive regulation of endocytosis / apolipoprotein binding / positive regulation of cholesterol efflux / phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / retinoid metabolic process / transport across blood-brain barrier / Retinoid metabolism and transport / clathrin-coated pit / receptor-mediated endocytosis / positive regulation of protein localization to plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / receptor internalization / lipid metabolic process / endocytic vesicle membrane / cellular response to amyloid-beta / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / basolateral plasma membrane / early endosome / receptor complex / negative regulation of gene expression / lysosomal membrane / focal adhesion / calcium ion binding / protein-containing complex binding / nucleolus / Golgi apparatus / RNA binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF5050 / Domain of unknown function (DUF5050) / Low-density Lipoprotein Receptor / Low-density Lipoprotein Receptor / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat ...Domain of unknown function DUF5050 / Domain of unknown function (DUF5050) / Low-density Lipoprotein Receptor / Low-density Lipoprotein Receptor / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Prolow-density lipoprotein receptor-related protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailsclosest to the average
データ登録者Guttman, M. / Komives, E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structure of the minimal interface between ApoE and LRP.
著者: Guttman, M. / Prieto, J.H. / Handel, T.M. / Domaille, P.J. / Komives, E.A.
履歴
登録2009年9月7日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prolow-density lipoprotein receptor-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,1432
ポリマ－5,1031
非ポリマー401
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 93structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Prolow-density lipoprotein receptor-related protein 1 / LRP / Alpha-2-macroglobulin receptor / A2MR / Apolipoprotein E receptor / APOER / Low-density ...LRP / Alpha-2-macroglobulin receptor / A2MR / Apolipoprotein E receptor / APOER / Low-density lipoprotein receptor-related protein 1 85 kDa subunit / LRP-85 / Low-density lipoprotein receptor-related protein 1 515 kDa subunit / LRP-515 / Low-density lipoprotein receptor-related protein 1 intracellular domain / LRPICD


分子量: 5102.543 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 2770-2817 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LRP1, A2MR, APR / プラスミド: pMMHB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07954
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D C(CO)NH
1513D HNCO
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D 1H-15N NOESY
1813D 1H-13C NOESY
1913D HCNH NOESY
11013D CBCANH
21112D 1H-15N HSQC heternuclear NOE
21212D 1H-15N HSQC T1 relaxation
21312D 1H-15N HSQC T2 relaxation

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試料調製

詳細内容: 150 mM sodium chloride, 20 mM [U-99% 2H] HEPES, 0.7 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 5 mM CALCIUM ION, 3 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
150 mMsodium chloride-11
20 mMHEPES-2[U-99% 2H]1
0.7 mMprotein-3[U-99% 13C; U-99% 15N]1
5 mMCALCIUM ION-41
3 mMsodium azide-51
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.157.45ambient 307 K
20.157.45ambient 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilgeschemical shift assignment
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Azara2.7Boucher解析
Sparky3.113Goddardchemical shift assignment
Sparky3.113Goddardpeak picking
Sparky3.113Goddardデータ解析
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 881 / NOE intraresidue total count: 169 / NOE long range total count: 200 / NOE medium range total count: 148 / NOE sequential total count: 152 / Hydrogen bond constraints total count: 6 / Protein phi angle constraints total count: 22 / Protein psi angle constraints total count: 22
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 93 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.2 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å / Torsion angle constraint violation method: TALOS
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0555 Å / Distance rms dev error: 0.0031 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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