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万見
- PDB-2kng: Solution structure of C-domain of Lsr2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kng
タイトルSolution structure of C-domain of Lsr2
要素Protein lsr2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA-binding domain / Immune response
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to oxygen levels / DNA protection / nucleoid / response to iron ion / acyltransferase activity / peptidoglycan-based cell wall / response to hydrogen peroxide / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / plasma membrane ...cellular response to oxygen levels / DNA protection / nucleoid / response to iron ion / acyltransferase activity / peptidoglycan-based cell wall / response to hydrogen peroxide / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lsr2 / Lsr2, dimerization domain / Lsr2 / E3-binding domain / Dihydrolipoamide Transferase / E3-binding domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleoid-associated protein Lsr2 / Nucleoid-associated protein Lsr2
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Li, Y. / Xia, B.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Lsr2 is a nucleoid-associated protein that targets AT-rich sequences and virulence genes in Mycobacterium tuberculosis
著者: Gordon, B.R. / Li, Y. / Wang, L. / Sintsova, A. / van Bakel, H. / Tian, S. / Navarre, W.W. / Xia, B. / Liu, J.
履歴
登録2009年8月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein lsr2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,1421
ポリマ－6,1421
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein lsr2


分子量: 6141.680 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 66-112 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: lsr2 / プラスミド: pET21d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P65648, UniProt: P9WIP7*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1313D CBCA(CO)NH
1413D HBHA(CO)NH
1513D (H)CCH-COSY
1613D 1H-15N NOESY
1713D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.8mM [U-13C; U-15N] Lsr2C-1, 90% H2O/10% D2O / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 0.8 mM / 構成要素: Lsr2C-1 / Isotopic labeling: [U-13C; U-15N]
試料状態イオン強度: 100 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Amber9Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer, Bax精密化
Amber9Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer, Bax解析
Amber9Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer, Baxchemical shift assignment
Amber9Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer, Baxデータ解析
Amber9Johnson, One Moon Scientific解析
Amber9Johnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
Amber9Johnson, One Moon Scientificデータ解析
Amber9Duggan, Legge, Dyson, Wright解析
Amber9Duggan, Legge, Dyson, Wrightchemical shift assignment
Amber9Duggan, Legge, Dyson, Wrightデータ解析
Amber9Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, Kollm解析
Amber9Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, Kollmchemical shift assignment
Amber9Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, Kollmデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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