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万見
- PDB-2kn5: A Correspondence Between Solution-State Dynamics of an Individual... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kn5
タイトルA Correspondence Between Solution-State Dynamics of an Individual Protein and the Sequence and Conformational Diversity of its Family
要素Ubiquitin
キーワードGENE REGULATION / Backrub / Residual Dipolar Coupling / Backbone flexibility / Protein dynamics / Cytoplasm / Isopeptide bond / Nucleus / Phosphoprotein / Ubl conjugation
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / protein modification process => GO:0036211 / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / Viral mRNA Translation ...: / : / protein modification process => GO:0036211 / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / cytosolic ribosome / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Pexophagy / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TCF dependent signaling in response to WNT / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Regulation of NF-kappa B signaling / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Asymmetric localization of PCP proteins / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Negative regulation of FGFR3 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Negative regulation of FGFR2 signaling / Stabilization of p53
類似検索 - 分子機能
Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) ...Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / Monte Carlo optimization of ensemble members
データ登録者Friedland, G.D.
引用ジャーナル: PLOS COMPUT.BIOL. / 年: 2009
タイトル: A correspondence between solution-state dynamics of an individual protein and the sequence and conformational diversity of its family.
著者: Friedland, G.D. / Lakomek, N.A. / Griesinger, C. / Meiler, J. / Kortemme, T.
履歴
登録2009年8月14日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5771
ポリマ－8,5771
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)50 / 50all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS27A, UBA80, UBCEP1, UBA52, UBCEP2, UBB, UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62988, UniProt: P0CG48*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: This ensemble provides a model of the structural variation present in the structured regions of ubiquitin from residual dipolar coupling measurements in 23 alignment media.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1122D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.9 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] human ubiquitin, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.6-0.9 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] human ubiquitin, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
0.9 mMhuman ubiquitin[U-100% 13C; U-100% 15N]1
mMhuman ubiquitin[U-100% 13C; U-100% 15N]0.6-0.92
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE7001
Bruker DRXBrukerDRX6002
Bruker DRXBrukerDRX8003

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解析

NMR software
名称開発者分類
RosettaRosetta Commonsgenerate structural diversity with backrub conformational sampling
RosettaRosetta Commonsoptimize a backrub ensemble against the residual dipolar couplings
精密化手法: Monte Carlo optimization of ensemble members / ソフトェア番号: 1
詳細: A 10,000-MEMBER SET OF STRUCTURES WAS GENERATED USING ROSETTA AND BACKRUB CONFORMATIONAL SAMPLING. THE 50-MEMBER ENSEMBLE PRESENTED HERE WAS OPTIMIZED BY SELECTING STRUCTURES FROM THIS SET ...詳細: A 10,000-MEMBER SET OF STRUCTURES WAS GENERATED USING ROSETTA AND BACKRUB CONFORMATIONAL SAMPLING. THE 50-MEMBER ENSEMBLE PRESENTED HERE WAS OPTIMIZED BY SELECTING STRUCTURES FROM THIS SET THAT MAXIMIZE AGREEMENT WITH THE RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS. SEVERAL OF THE STRUCTURES IN ENSEMBLE ARE IDENTICAL AS CHOSEN BY THE OPTIMIZATION ALGORITHM.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 50

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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