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万見
- PDB-2kmx: Solution structure of the nucleotide binding domain of the human ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kmx
タイトルSolution structure of the nucleotide binding domain of the human Menkes protein in the ATP-bound form
要素Copper-transporting ATPase 1
キーワードHYDROLASE / ATP7A / Menkes / ATPase / nucleotide binding protein / Alternative splicing / ATP-binding / Cell membrane / Copper / Copper transport / Cytoplasm / Disease mutation / Endoplasmic reticulum / Glycoprotein / Golgi apparatus / Ion transport / Magnesium / Membrane / Metal-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine modification / epinephrine metabolic process / elastin biosynthetic process / positive regulation of response to wounding / cellular response to cobalt ion / tryptophan metabolic process / Ion influx/efflux at host-pathogen interface / positive regulation of tyrosinase activity / copper-dependent protein binding / cerebellar Purkinje cell differentiation ...peptidyl-lysine modification / epinephrine metabolic process / elastin biosynthetic process / positive regulation of response to wounding / cellular response to cobalt ion / tryptophan metabolic process / Ion influx/efflux at host-pathogen interface / positive regulation of tyrosinase activity / copper-dependent protein binding / cerebellar Purkinje cell differentiation / elastic fiber assembly / P-type divalent copper transporter activity / response to iron(III) ion / pyramidal neuron development / copper ion export / copper ion transmembrane transporter activity / copper ion import / P-type Cu+ transporter / P-type monovalent copper transporter activity / superoxide dismutase copper chaperone activity / positive regulation of melanin biosynthetic process / cellular response to lead ion / copper ion homeostasis / copper ion transport / catecholamine metabolic process / detoxification of copper ion / serotonin metabolic process / melanosome membrane / trans-Golgi network transport vesicle / regulation of oxidative phosphorylation / norepinephrine metabolic process / T-helper cell differentiation / response to manganese ion / positive regulation of catalytic activity / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / collagen fibril organization / cartilage development / negative regulation of iron ion transmembrane transport / cellular response to antibiotic / hair follicle morphogenesis / pigmentation / lung alveolus development / skin development / response to zinc ion / blood vessel development / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cell leading edge / central nervous system neuron development / dopamine metabolic process / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / cuprous ion binding / Ion transport by P-type ATPases / microvillus / positive regulation of cell size / intracellular copper ion homeostasis / blood vessel remodeling / positive regulation of lamellipodium assembly / cellular response to copper ion / lactation / cellular response to cadmium ion / removal of superoxide radicals / extracellular matrix organization / positive regulation of epithelial cell proliferation / liver development / neuron projection morphogenesis / trans-Golgi network membrane / secretory granule / mitochondrion organization / female pregnancy / locomotory behavior / cellular response to iron ion / cellular response to amino acid stimulus / brush border membrane / trans-Golgi network / small GTPase binding / phagocytic vesicle membrane / late endosome / protein-folding chaperone binding / cellular response to hypoxia / early endosome membrane / basolateral plasma membrane / perikaryon / in utero embryonic development / postsynaptic density / neuron projection / apical plasma membrane / copper ion binding / axon / neuronal cell body / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heavy metal-associated domain, copper ion-binding / P-type ATPase, subfamily IB / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA ...Heavy metal-associated domain, copper ion-binding / P-type ATPase, subfamily IB / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Copper-transporting ATPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Banci, L. / Bertini, I. / Cantini, F. / Inagaki, S. / Migliardi, M. / Rosato, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: The binding mode of ATP revealed by the solution structure of the N-domain of human ATP7A.
著者: Banci, L. / Bertini, I. / Cantini, F. / Inagaki, S. / Migliardi, M. / Rosato, A.
履歴
登録2009年8月5日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Copper-transporting ATPase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7772
ポリマ－20,2701
非ポリマー5071
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 500target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Copper-transporting ATPase 1 / Copper pump 1 / Menkes disease-associated protein


分子量: 20269.803 Da / 分子数: 1 / 断片: nucleotide binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Rosetta2 / 参照: UniProt: Q04656, Cu2+-exporting ATPase
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1312D 1H-1H TOCSY
1412D 1H-1H NOESY
1523D HNCO
1623D HNCA
1723D CBCA(CO)NH
1823D HN(CA)CB
1913D 1H-15N NOESY
11023D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5 mM [U-99% 15N] ATPfree N-MNK-1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.8 mM [U-95% 13C; U-95% 15N] ATPfree N-MNK-2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.5 mMATPfree N-MNK-1[U-99% 15N]1
0.8 mMATPfree N-MNK-2[U-95% 13C; U-95% 15N]2
試料状態イオン強度: phospate 0.05 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002
Bruker AvanceBrukerAVANCE9003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
XEASYBartels et al.データ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
Amber10Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, Kollm精密化
PSVSBhattacharya and Montelioneデータ解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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