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万見
- PDB-2klm: Solution Structure of L11 with SAXS and RDC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2klm
タイトルSolution Structure of L11 with SAXS and RDC
要素50S ribosomal protein L11
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / L11 / RDC / SAXS / Methylation / Ribonucleoprotein / RNA-binding / rRNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / translation
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, RNA binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL11
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法溶液散乱 / 溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Wang, J. / Zuo, X. / Yu, P. / Schwieters, C.D. / Wang, Y.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2009
タイトル: Determination of multicomponent protein structures in solution using global orientation and shape restraints.
著者: Wang, J. / Zuo, X. / Yu, P. / Byeon, I.J. / Jung, J. / Wang, X. / Dyba, M. / Seifert, S. / Schwieters, C.D. / Qin, J. / Gronenborn, A.M. / Wang, Y.X.
#1: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2007
タイトル: The Structure of Free L11 and Functional Dynamics of L11 in Free, L11-rRNA(58nt) Binary and L11-rRNA(58nt)-thiostrepton Ternary Complexes
著者: Lee, D. / Walsh, J. / Yu, P. / Markus, M. / Choli-papadopoulou, T. / Schwieters, C. / Krueger, S. / Draper, D. / Wang, Y.
履歴
登録2009年7月6日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 50S ribosomal protein L11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5261
ポリマ－15,5261
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 50S ribosomal protein L11


分子量: 15526.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: rplK, rpl11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P36238

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実験情報

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実験

実験
手法
溶液散乱
溶液NMR
NMR実験タイプ: 2D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7 mM [U-100% 15N] entry-1, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.2 mM entry-2, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.7 mMentry-1[U-100% 15N]1
0.2 mMentry-22
試料状態イオン強度: 0.2 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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データ収集

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz
Soln scatterタイプ: x-ray / Buffer name: 50 MM NACL 20 MM MES / Conc. range: 1.0-5.0 / Data analysis software list: GNOM
Data reduction software list: MARDETECTOR, HOME- WRITTEN PROGRAM
Detector specific: HOME-MADE / 検出器タイプ: CCD CAMERA / Mean guiner radius: 2.05 nm / Mean guiner radius esd: 0.03 nm / Num. of time frames: 20 / Protein length: 0.5 / Sample pH: 6.5 / Source beamline: 12-ID / Source class: Y / Source type: APS ARGONNE / 温度: 298 K

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解析

NMR software名称: X-PLOR NIH / 開発者: Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10
Soln scatter modelコンフォーマー選択の基準: STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY
Num. of conformers calculated: 100 / Num. of conformers submitted: 10 / 代表コンフォーマー: 1 / Software list: GNOM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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