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万見
- PDB-2kl6: Solution NMR structure of the CARDB domain of PF1109 from Pyrococ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kl6
タイトルSolution NMR structure of the CARDB domain of PF1109 from Pyrococcus furiosus. Northeast Structural Genomics Consortium target PfR193A
要素Uncharacterized protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / solution NMR structure / CARDB domain / PFAM 07705 / NESG / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium
機能・相同性CARDB domain / CARDB / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / metal ion binding / CARDB domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Aramini, J.M. / Lee, D. / Ciccosanti, C. / Hamilton, K. / Nair, R. / Rost, B. / Acton, T.B. / Xiao, R. / Swapna, G.V.T. / Everett, J.K. ...Aramini, J.M. / Lee, D. / Ciccosanti, C. / Hamilton, K. / Nair, R. / Rost, B. / Acton, T.B. / Xiao, R. / Swapna, G.V.T. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR structure of the CARDB domain of PF1109 from Pyrococcus furiosus. Northeast Structural Genomics Consortium target PfR193A
著者: Aramini, J.M. / Lee, D. / Ciccosanti, C. / Hamilton, K. / Nair, R. / Rost, B. / Acton, T.B. / Xiao, R. / Swapna, G.V.T. / Everett, J.K. / Montelione, G.T.
履歴
登録2009年6月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8681
ポリマ－12,8681
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 12868.411 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 436-540 / 変異: N68S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 遺伝子: PF1109 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)MGK / 参照: UniProt: Q8U1U6

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D 1H-15N NOESY
1413D 1H-13C NOESY aliphatic
1513D 1H-13C NOESY aromatic
1622D 1H-13C HSQC high resolution (L/V methyl stereoassignment)
1713D HNCO
1813D HN(CA)CO
1913D HN(CO)CA
11013D HNCA
11113D CBCA(CO)NH
11213D HN(CA)CB
11313D HBHA(CO)NH
11413D (H)CCH-TOCSY
11513D (H)CCH-COSY
11613D CCH-TOCSY
11713D HNHA
11812D 1H-15N hetNOE
11911D 15N T1 and T2
NMR実験の詳細Text: THE PROTEIN IS PREDOMINANTLY MONOMERIC BY GEL FILTRATION CHROMATOGRAPHY, STATIC LIGHT SCATTERING AND 15N T1/T2 RELAXATION. THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. ...Text: THE PROTEIN IS PREDOMINANTLY MONOMERIC BY GEL FILTRATION CHROMATOGRAPHY, STATIC LIGHT SCATTERING AND 15N T1/T2 RELAXATION. THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. SPECTRA FOR BACKBONE AND SIDE CHAIN ASSIGNMENTS WERE OBTAINED ON A 1.7-MM MICROCRYOPROBE AT 600 MHZ. ALL NOESY DATA WERE ACQUIRED AT 800 MHZ USING A 5-MM CROYOPROBE. BACKBONE ASSIGNMENTS WERE MADE USING PINE, AND THE SIDE CHAIN ASSIGNMENTS WERE COMPLETED MANUALLY. COMPLETENESS OF NMR ASSIGNMENTS (EXCLUDING C-TERMINAL HHHHHH): BACKBONE, 98.7%, SIDE CHAIN, 99.0%, AROMATICS, 98.8%, STEREOSPECIFIC METHYL, 88.5%, STEREOSPECIFIC SIDE CHAIN NH2: 100%. THE C-TERMINAL HIS TAG RESIDUES OF THE PROTEIN (HHHHHH) WERE NOT INCLUDED IN THE STRUCTURE CALCULATIONS AND HAVE BEEN OMITTED FROM THIS DEPOSITION.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.65 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PfR193A, 20 mM MES, 200 mM sodium chloride, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 0.02 % sodium azide, 50 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.43 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] PfR193A, 20 mM MES, 200 mM sodium chloride, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 0.02 % sodium azide, 50 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.65 mMPfR193A-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMMES-21
200 mMsodium chloride-31
5 mMcalcium chloride-41
10 mMDTT-51
0.02 %sodium azide-61
50 uMDSS-71
0.43 mMPfR193A-8[U-5% 13C; U-100% 15N]2
20 mMMES-92
200 mMsodium chloride-102
5 mMcalcium chloride-112
10 mMDTT-122
0.02 %sodium azide-132
50 uMDSS-142
試料状態イオン強度: 0.2 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospinデータ解析
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.112Goddardデータ解析
Sparky3.112Goddardpeak picking
PINE1Bahrami, Markley, Assadi, and Eghbalniachemical shift assignment
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelionerpf analysis
PSVS1.3Bhattacharya and Montelionestructure quality analysis
MolProbity3.15Richardsonstructure quality analysis
PdbStat5.1Tejero and Montelionepdb coordinate analysis
TALOSplusCornilescu, Delaglio and Baxdihedral angle constraints
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE FINAL STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 2722 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS AND 166 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS; 0 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (26.7 ...詳細: THE FINAL STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 2722 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS AND 166 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS; 0 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (26.7 CONSTRAINTS PER RESIDUE, 11.5 LONG RANGE CONSTRAINTS PER RESIDUE, COMPUTED FOR RESIDUES 1 TO 108 BY PSVS 1.3). STRUCTURE DETERMINATION WAS PERFORMED ITERATIVELY USING CYANA 3.0. THE 20 STRUCTURES OUT OF 100 WITH THE LOWEST TARGET FUNCTION WERE FURTHER REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS/ENERGY MINIMIZATION IN EXPLICIT WATER (CNS) WITH PARAM19. AUTOMATIC NOESY ASSIGNMENTS WERE DETERMINED USING CYANA 3.0. BACKBONE (PHI/PSI) DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS WERE OBTAINED FROM TALOSplus. FINAL STRUCTURE QUALITY FACTORS (FOR RESIDUES 1 TO 108, PSVS 1.3), WHERE ORDERED RESIDUES [S(PHI) + S(PSI) > 1.8] COMPRISE: 2-107: (A) RMSD (ORDERED RESIDUES): BB, 0.4, HEAVY ATOM, 0.6. (B) RAMACHANDRAN STATISTICS FOR ORDERED RESIDUES: MOST FAVORED, 93.3%, ADDITIONALLY ALLOWED, 6.5%, GENEROUSLY ALLOWED, 0.2%, DISALLOWED, 0.0%. (C) PROCHECK SCORES FOR ORDERED RESIDUES (RAW/Z-): PHI-PSI, -0.42/-1.34, ALL, -0.27/-1.60. (D) MOLPROBITY CLASH SCORE (RAW/Z-): 15.99/-1.22 (E) RPF SCORES FOR GOODNESS OF FIT TO NOESY DATA (RESIDUES 1-108): RECALL, 0.963, PRECISION, 0.951, F-MEASURE, 0.957, DP-SCORE, 0.861. (F) NUMBER OF CLOSE CONTACTS PER 20 MODELS: 4.
NMR constraintsNOE constraints total: 2722 / NOE intraresidue total count: 523 / NOE long range total count: 1239 / NOE medium range total count: 271 / NOE sequential total count: 689 / Protein phi angle constraints total count: 82 / Protein psi angle constraints total count: 84
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 9.6 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.22 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.01 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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