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万見
- PDB-2kk6: Solution structure of sh2 domain of proto-oncogene tyrosine-prote... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kk6
タイトルSolution structure of sh2 domain of proto-oncogene tyrosine-protein kinase fer from homo sapiens, northeast structural genomics consortium (nesg) target hr3461d
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase FER
キーワードTRANSFERASE / methods development / SH2 / Proto-oncogene tyrosine-protein kinase FER / NESG / ATP-binding / Cytoplasm / Kinase / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Proto-oncogene / SH2 domain / Tyrosine-protein kinase / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


adherens junction disassembly / response to platelet-derived growth factor / diapedesis / extracellular matrix-cell signaling / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / regulation of fibroblast migration / regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Kit signaling pathway / cellular response to macrophage colony-stimulating factor stimulus / Sertoli cell development ...adherens junction disassembly / response to platelet-derived growth factor / diapedesis / extracellular matrix-cell signaling / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / regulation of fibroblast migration / regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Kit signaling pathway / cellular response to macrophage colony-stimulating factor stimulus / Sertoli cell development / cell-cell adhesion mediated by cadherin / protein phosphatase 1 binding / adherens junction assembly / tyrosine phosphorylation of STAT protein / regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of actin filament polymerization / epidermal growth factor receptor binding / interleukin-6-mediated signaling pathway / seminiferous tubule development / Fc-epsilon receptor signaling pathway / germ cell development / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell projection / non-specific protein-tyrosine kinase / adherens junction / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / regulation of protein phosphorylation / Signaling by SCF-KIT / cytokine-mediated signaling pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic side of plasma membrane / cellular response to reactive oxygen species / chemotaxis / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cell cortex / actin cytoskeleton organization / protein tyrosine kinase activity / protein autophosphorylation / response to lipopolysaccharide / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cytoskeleton / cell adhesion / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / protein phosphorylation / lipid binding / positive regulation of cell population proliferation / chromatin / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase Fer, F-BAR domain / Tyrosine-protein kinase, Fes/Fps type / Fes/Fps/Fer, SH2 domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / SH2 domain ...Tyrosine-protein kinase Fer, F-BAR domain / Tyrosine-protein kinase, Fes/Fps type / Fes/Fps/Fer, SH2 domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Fer
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Tang, Y. / Wang, D. / Nwosu, C. / Owens, L. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G. / Acton, T.B. / Rost, B. ...Tang, Y. / Wang, D. / Nwosu, C. / Owens, L. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of sh2 domain of proto-oncogene tyrosine-protein kinase fer from homo sapiens, northeast structural genomics consortium (nesg) target hr3461d
著者: Tang, Y. / Montelione, G.T.
履歴
登録2009年6月15日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase FER


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6461
ポリマ－13,6461
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase FER / c-FER / p94-FER / Tyrosine kinase 3


分子量: 13645.578 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FER, TYK3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P16591, non-specific protein-tyrosine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1323D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D HNCO
1613D HBHA(CO)NH
1713D C(CO)NH
1813D 1H-15N NOESY
1913D 1H-13C NOESY
11013D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.03 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21.20 mM [U-10% 13C; U-100% 15N] protein, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.03 mMprotein-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.20 mMprotein-2[U-10% 13C; U-100% 15N]2
試料状態イオン強度: 0.2 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
AutoStructure2.1Huang, Tejero, Powers and Montelioneデータ解析
AutoStructure2.1Huang, Tejero, Powers and Montelione精密化
AutoAssign2.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelioneデータ解析
AutoAssign2.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
Sparky2.1Goddardデータ解析
Sparky2.1Goddardchemical shift assignment
Sparky2.1Goddardpeak picking
NMRPipe2.1Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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