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万見
- PDB-2kj1: cytoplasmic domain structure of BM2 proton channel from influenza... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kj1
タイトルcytoplasmic domain structure of BM2 proton channel from influenza B virus
要素BM2 protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / BM2 / influenza B / cytoplasmic domain / coiled coil
機能・相同性
機能・相同性情報


proton transmembrane transport / membrane => GO:0016020 / host cell plasma membrane / virion membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #350 / Influenza B matrix protein 2 / Influenza B matrix protein 2 (BM2) / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Influenza B virus (B型インフルエンザウイルス)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Wang, J. / Pielak, R. / McClintock, M. / Chou, J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Solution structure and functional analysis of the influenza B proton channel.
著者: Wang, J. / Pielak, R.M. / McClintock, M.A. / Chou, J.J.
履歴
登録2009年5月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BM2 protein
B: BM2 protein
C: BM2 protein
D: BM2 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4804
ポリマ－41,4804
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質
BM2 protein


分子量: 10369.915 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 43-103 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza B virus (B型インフルエンザウイルス)
遺伝子: BM2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WD75

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1213D 1H-15N NOESY
1313D 1H-13C NOESY
1433D HNCA
1533D HN(CA)CB
1633D HNCO
1762D 1H-13C HSQC
181J(NCgamma-aliphatic)
194J-scaled TROSY-HNCO
11053D (1H-13C-HMQC)-NOESY-(1H-15N-TROSY)
11153D (1H-13C-HMQC)-NOESY-(1H-13C-HSQC)

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8 mM [U-100% 15N] cytoplasmic domain of BM2, 150 mM LMPG, 25 mM sodium chloride, 25 mM TRIS, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
20.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] cytoplasmic domain of BM2, 150 mM [U-100% 2H] LMPG, 25 mM sodium chloride, 25 mM TRIS, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
30.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] cytoplasmic domain of BM2, 150 mM LMPG, 25 mM sodium chloride, 25 mM TRIS, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
40.5 mM [U-10% 13C] cytoplasmic domain of BM2, 150 mM potassium form of LMPG, 25 mM potassium chloride, 25 mM TRIS, 2.9 % dGpdG, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
50.8 mM [ILV_methyl_13C; U-100% 15N; U-80% 2H] cytoplasmic domain of BM2, 150 mM [U-100% 2H] LMPG, 25 mM sodium chloride, 25 mM TRIS, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
60.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] cytoplasmic domain of BM2, 150 mM LMPG, 25 mM sodium chloride, 25 mM TRIS, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMcytoplasmic domain of BM2[U-100% 15N]1
150 mMLMPG1
25 mMsodium chloride1
25 mMTRIS1
0.8 mMcytoplasmic domain of BM2[U-100% 13C; U-100% 15N]2
150 mMLMPG[U-100% 2H]2
25 mMsodium chloride2
25 mMTRIS2
0.8 mMcytoplasmic domain of BM2[U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H]3
150 mMLMPG3
25 mMsodium chloride3
25 mMTRIS3
0.5 mMcytoplasmic domain of BM2[U-10% 13C]4
150 mMpotassium form of LMPG4
25 mMpotassium chloride4
25 mMTRIS4
2.9 %dGpdG4
0.8 mMcytoplasmic domain of BM2[ILV_methyl_13C; U-100% 15N; U-80% 2H]5
150 mMLMPG[U-100% 2H]5
25 mMsodium chloride5
25 mMTRIS5
0.8 mMcytoplasmic domain of BM2[U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H]6
150 mMLMPG6
25 mMsodium chloride6
25 mMTRIS6
試料状態イオン強度: 25 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 305 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7502
Bruker AvanceBrukerAVANCE9003

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, C.D. et al.精密化
NMRPipeDelaglio, F. et al.解析
NMRDrawDelaglio, F. et al.データ解析
XwinNMRBruker Biospincollection
TALOSCornilescu, G. et al.chemical shift calculation
ProcheckNMRLaskowski, R. et al.構造決定
CARAKeller, R. et al.chemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Structures were calculated using the program XPLOR-NIH (Schwieters et al., 2002). The secondary structure of the monomer was first calculated from random coil using intra-subunit NOEs, ...詳細: Structures were calculated using the program XPLOR-NIH (Schwieters et al., 2002). The secondary structure of the monomer was first calculated from random coil using intra-subunit NOEs, backbone dihedral restraints derived from chemical shifts (TALOS) (Cornilescu et al., 1999), and side chain χ1 restraints. A total of 20 monomer structures were calculated using a standard high-temperature simulated annealing (SA) protocol in which the bath temperature was cooled from 1000 to 200 K. To obtain an initial set of tetramer structures, four copies of the lowest-energy monomer structure calculated above were used. The same SA run was performed in the presence of inter-subunit NOEs and all other intra-subunit restraints. For each experimental inter-subunit NOE between two adjacent subunits, four identical distance restraints were assigned respectively to all pairs of neighboring subunits to satisfy the condition of C4 rotational symmetry. During the annealing run, the bath was cooled from 1000 to 200 K with a temperature step of 20 K. A total of 100 tetramer structures were calculated. For BM2(1-33), 15 low energy structures were selected as the structural ensemble.
NMR constraintsHydrogen bond constraints total count: 336 / Protein chi angle constraints total count: 124 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 204 / Protein psi angle constraints total count: 196
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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