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万見
- PDB-2kio: NMR structure of the oxidized yeast TOR1 FATC domain bound to DPC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kio
タイトルNMR structure of the oxidized yeast TOR1 FATC domain bound to DPC micelles at 318K
要素Serine/threonine-protein kinase TOR1
キーワードTRANSFERASE / protein / dpc micelle / membrane-mimetic / ATP-binding / Cell cycle / Cell membrane / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Serine/threonine-protein kinase / Vacuole
機能・相同性
機能・相同性情報


TOR complex / regulation of snRNA pseudouridine synthesis / regulation of sphingolipid biosynthetic process / mitochondria-nucleus signaling pathway / fungal-type cell wall organization / TORC1 complex / TORC1 signaling / fungal-type vacuole membrane / cellular response to nitrogen starvation / negative regulation of macroautophagy ...TOR complex / regulation of snRNA pseudouridine synthesis / regulation of sphingolipid biosynthetic process / mitochondria-nucleus signaling pathway / fungal-type cell wall organization / TORC1 complex / TORC1 signaling / fungal-type vacuole membrane / cellular response to nitrogen starvation / negative regulation of macroautophagy / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / TOR signaling / response to nutrient / negative regulation of autophagy / response to endoplasmic reticulum stress / meiotic cell cycle / regulation of cell growth / translational initiation / ribosome biogenesis / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / regulation of cell cycle / endosome membrane / Golgi membrane / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / protein-containing complex binding / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats / : ...Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase TOR1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Dames, S.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural Basis for the Association of the Redox-sensitive Target of Rapamycin FATC Domain with Membrane-mimetic Micelles.
著者: Dames, S.A.
履歴
登録2009年5月7日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月15日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_database_related / pdbx_struct_assembly ...pdbx_database_related / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_database_related.db_name
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase TOR1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,9631
ポリマ－3,9631
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area3410 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein kinase TOR1 / Phosphatidylinositol kinase homolog TOR1 / Target of rapamycin kinase 1 / Dominant rapamycin ...Phosphatidylinositol kinase homolog TOR1 / Target of rapamycin kinase 1 / Dominant rapamycin resistance protein 1


分子量: 3963.473 Da / 分子数: 1 / 断片: yeast TOR1 FATC domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: DRR1, J1803, TOR1, YJR066W / プラスミド: pGEV2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): Rosetta (DE3)
参照: UniProt: P35169, non-specific serine/threonine protein kinase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1312D 1H-15N HSQC
1412D 1H-13C HSQC
1513D HNCA
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D 1H-15N NOESY
1813D 1H-13C NOESY
1923D 1H-13C NOESY
11013D HNHB
111113C'-{13Cg} SED 1H-15N HSQC
112115N-{13Cg} SED 1H-15N HSQC
1131{15N} SED 1H-13C HSQC
1141{13C'} SED 1H-13C HSQC
115115N T1
116115N T2
1171{1H}-15N-NOE

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試料調製

詳細
Solution-ID内容
10.40-0.46 mM [U-13C; U-15N] y1fatc-1
20.40 mM [U-13C; U-15N] y1fatc-2
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMy1fatc-1[U-13C; U-15N]0.40-0.461
0.40 mMy1fatc-2[U-13C; U-15N]2
試料状態イオン強度: 150 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 318 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH2.16.0Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
NMRView5.2.2_01Johnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurstructure analysis
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichstructure visualization
XwinNMR3.5Bruker Biospin解析
TENSOR22P. Dosset, D. Marion, M. Blackledgeanalysis of 15n relaxation data
X-PLOR NIH2.16.0Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 932 / Disulfide bond constraints total count: 1 / Protein chi angle constraints total count: 15 / Protein phi angle constraints total count: 25 / Protein psi angle constraints total count: 21
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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