登録情報 | データベース: PDB / ID: 2kgj |
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タイトル | Solution structure of parvulin domain of PpiD from E.Coli |
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要素 | Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase D |
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キーワード | ISOMERASE / prolyl isomerase / parvulin / Cell inner membrane / Cell membrane / Membrane / Rotamase / Stress response / Transmembrane |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報
: / chaperone-mediated protein folding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / identical protein binding類似検索 - 分子機能 PPIC-type PPIASE domain / Trigger factor/SurA domain superfamily / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / Roll / Alpha Beta類似検索 - ドメイン・相同性 |
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生物種 | Escherichia coli (大腸菌) |
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手法 | 溶液NMR / simulated annealing |
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データ登録者 | Weininger, U. / Jakob, R.P. |
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引用 | ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009 タイトル: The prolyl isomerase domain of PpiD from Escherichia coli shows a parvulin fold but is devoid of catalytic activity. 著者: Weininger, U. / Jakob, R.P. / Kovermann, M. / Balbach, J. / Schmid, F.X. |
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履歴 | 登録 | 2009年3月12日 | 登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ |
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改定 1.0 | 2010年1月19日 | Provider: repository / タイプ: Initial release |
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改定 1.1 | 2011年7月13日 | Group: Version format compliance |
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改定 1.2 | 2020年2月26日 | Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details |
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改定 1.3 | 2024年5月1日 | Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession |
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