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- PDB-2kcc: Solution Structure of biotinoyl domain from human acetyl-CoA carb... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kcc
タイトルSolution Structure of biotinoyl domain from human acetyl-CoA carboxylase 2
要素Acetyl-CoA carboxylase 2
キーワードLIGASE / acetyl-CoA carboxylase / biotinoyl domain / BCCP / BirA / biotinylation / Alternative splicing / ATP-binding / Biotin / Fatty acid biosynthesis / Lipid synthesis / Manganese / Membrane / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular aspartate homeostasis / lactic acid secretion / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of heart growth / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / acetyl-CoA carboxylase / Biotin transport and metabolism / tricarboxylic acid metabolic process / malonyl-CoA biosynthetic process ...intracellular aspartate homeostasis / lactic acid secretion / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of heart growth / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / acetyl-CoA carboxylase / Biotin transport and metabolism / tricarboxylic acid metabolic process / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / ChREBP activates metabolic gene expression / intracellular glutamate homeostasis / positive regulation of lipid storage / acetyl-CoA metabolic process / Carnitine shuttle / pentose-phosphate shunt / biotin binding / D-glucose import / fatty acid oxidation / regulation of glucose metabolic process / fatty acid homeostasis / energy homeostasis / response to nutrient / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / fatty acid biosynthetic process / protein homotetramerization / mitochondrial outer membrane / response to xenobiotic stimulus / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase ...Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetyl-CoA carboxylase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Lee, C. / Cheong, H. / Ryu, K. / Lee, J. / Lee, W. / Jeon, Y. / Cheong, C.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: Biotinoyl domain of human acetyl-CoA carboxylase: Structural insights into the carboxyl transfer mechanism.
著者: Lee, C.K. / Cheong, H.K. / Ryu, K.S. / Lee, J.I. / Lee, W. / Jeon, Y.H. / Cheong, C.
履歴
登録2008年12月19日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA carboxylase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4241
ポリマ－9,4241
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Acetyl-CoA carboxylase 2 / ACC-beta / Biotin carboxylase


分子量: 9423.708 Da / 分子数: 1 / 断片: biotinoyl domain, residues 891-964 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACACB, ACC2, ACCB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O00763, acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 2D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細内容: 50 mM HEPES-1, 1 mM DTT-2, 150 mM sodium chloride-3, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
50 mMHEPES-11
1 mMDTT-21
150 mMsodium chloride-31
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 7.3 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software名称: CNS / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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