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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2kac | ||||||
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タイトル | NMR solution structure of KX6E protL mutant | ||||||
![]() | Protein L | ||||||
![]() | IMMUNE SYSTEM / PROTEIN / CELL WALL / PEPTIDOGLYCAN-ANCHOR | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / torsion angle dynamics | ||||||
Model details | HALOPHILIC MUTANT OF PROTL | ||||||
![]() | Lopez-Mendez, B. / Tadeo, X. / Pons, M. / Millet, O. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for the aminoacid composition of proteins from halophilic archea 著者: Tadeo, X. / Lopez-Mendez, B. / Trigueros, T. / Lain, A. / Castano, D. / Millet, O. #1: ![]() タイトル: Protein stabilization and the hofmeister effect: the role of hydrophobic solvation 著者: Tadeo, X. / Lopez-Mendez, B. / Castano, D. / Trigueros, T. / Millet, O. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 358.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 299.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 327.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 410.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 17 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 31.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 7021.356 Da / 分子数: 1 / 断片: residues in database 111-173 / 変異: K23E,K28E,K41E,K42E,K54E,K61E / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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試料調製
詳細 | 内容: 1mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Kx6E PROTL MUTANT, 500mM sodium chloride, 20mM sodium phosphate, 93% H2O/7% D2O 溶媒系: 93% H2O/7% D2O | ||||||||||||||||
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試料 |
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試料状態 | イオン強度: 500 / pH: 6 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1 |