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万見
- PDB-2kac: NMR solution structure of KX6E protL mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kac
タイトルNMR solution structure of KX6E protL mutant
要素Protein L
キーワードIMMUNE SYSTEM / PROTEIN / CELL WALL / PEPTIDOGLYCAN-ANCHOR
機能・相同性
機能・相同性情報


molecular adaptor activity / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Protein L, Ig light chain-binding / Protein L b1 domain / Repeat of unknown function DUF5633 / Family of unknown function (DUF5633) / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gram-positive cocci surface proteins LPxTG domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Peptostreptococcus magnus (バクテリア)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailsHALOPHILIC MUTANT OF PROTL
データ登録者Lopez-Mendez, B. / Tadeo, X. / Pons, M. / Millet, O.
引用
ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural basis for the aminoacid composition of proteins from halophilic archea
著者: Tadeo, X. / Lopez-Mendez, B. / Trigueros, T. / Lain, A. / Castano, D. / Millet, O.
#1: ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2009
タイトル: Protein stabilization and the hofmeister effect: the role of hydrophobic solvation
著者: Tadeo, X. / Lopez-Mendez, B. / Castano, D. / Trigueros, T. / Millet, O.
履歴
登録2008年11月4日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein L


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,0211
ポリマ－7,0211
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein L


分子量: 7021.356 Da / 分子数: 1 / 断片: residues in database 111-173 / 変異: K23E,K28E,K41E,K42E,K54E,K61E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Peptostreptococcus magnus (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q51912

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1213D 1H-13C NOESY
1312D 1H-15N HSQC
1412D 1H-13C HSQC
1513D HNCO
1613D HNCA
1713D HN(CO)CA
1813D HN(CA)CB
1913D CBCA(CO)NH
11013D (H)CCH-TOCSY
11113D (H)CCH-COSY

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試料調製

詳細内容: 1mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Kx6E PROTL MUTANT, 500mM sodium chloride, 20mM sodium phosphate, 93% H2O/7% D2O
溶媒系: 93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMKx6E PROTL MUTANT[U-99% 13C; U-99% 15N]1
500 mMsodium chloride1
20 mMsodium phosphate1
試料状態イオン強度: 500 / pH: 6 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.2.6P.Guntert, et al.構造決定
OPALLuginbuhl, Guntert, Billeter and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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