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万見
- PDB-2ka2: Solution NMR structure of BNIP3 transmembrane peptide dimer in de... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ka2
タイトルSolution NMR structure of BNIP3 transmembrane peptide dimer in detergent micelles with His173-Ser172 intermonomer hydrogen bond restraints
要素BCL2/adenovirus E1B 19 kDa protein-interacting protein 3
キーワードMEMBRANE PROTEIN / integral membrane protein / membrane helix-helix interactions / bnip3 / transmembrane domain / homodimer / membrane protein folding / Apoptosis / Host-virus interaction / Mitochondrion / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of membrane potential / mitochondrion autophagosome adaptor activity / negative regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / endoplasmic reticulum-autophagosome adaptor activity / cellular response to cobalt ion / granzyme-mediated programmed cell death signaling pathway / mitochondrial outer membrane permeabilization / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / response to oxygen-glucose deprivation / autophagic cell death ...negative regulation of membrane potential / mitochondrion autophagosome adaptor activity / negative regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / endoplasmic reticulum-autophagosome adaptor activity / cellular response to cobalt ion / granzyme-mediated programmed cell death signaling pathway / mitochondrial outer membrane permeabilization / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / response to oxygen-glucose deprivation / autophagic cell death / negative regulation of mitochondrial fusion / positive regulation of autophagy of mitochondrion / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / mitochondrial protein catabolic process / autophagy of mitochondrion / positive regulation of protein-containing complex disassembly / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of mitochondrial membrane permeability / positive regulation of programmed cell death / reticulophagy / negative regulation of programmed cell death / positive regulation of mitochondrial fission / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / oligodendrocyte differentiation / negative regulation of mitochondrial membrane potential / positive regulation of macroautophagy / response to hyperoxia / response to axon injury / mitophagy / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of autophagy / brown fat cell differentiation / response to bacterium / cellular response to mechanical stimulus / cerebral cortex development / mitochondrial membrane / cellular response to hydrogen peroxide / nuclear envelope / GTPase binding / neuron apoptotic process / cellular response to hypoxia / defense response to virus / response to hypoxia / mitochondrial outer membrane / postsynaptic density / positive regulation of apoptotic process / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
BCL2/adenovirus E1B 19 kDa protein-interacting protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Sulistijo, E.S. / MacKenzie, K.R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Structural basis for dimerization of the BNIP3 transmembrane domain
著者: Sulistijo, E.S. / Mackenzie, K.R.
履歴
登録2008年10月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BCL2/adenovirus E1B 19 kDa protein-interacting protein 3
B: BCL2/adenovirus E1B 19 kDa protein-interacting protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,5812
ポリマ－7,5812
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド BCL2/adenovirus E1B 19 kDa protein-interacting protein 3


分子量: 3790.588 Da / 分子数: 2 / 断片: transmembrane domain, residues 154-188 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BNIP3, NIP3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12983

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D CN-NOESY-HSQC
1213D 15N-edited NOESY-HSQC
1313D 13C-edited NOESY-HSQC optimized for aromatic carbon
141half-filtered 3D CN-NOESY-HSQC
1512D spin-echo difference CT HSQC
161HNHA
171HNCA
181CBCACONNH
191HNCO
1101H(C)CH-COSY
1111(H)CCH-TOCSY
1121(HB)CB(CGCD)HD
1131(HB)CB(CGCDCE)HE

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試料調製

詳細内容: 0.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Bcl2/Adenovirus E1B 19 kDa protein-interacting protein 3, 0.6 mM Bcl2/Adenovirus E1B 19 kDa protein-interacting protein 3, 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.4 mMBcl2/Adenovirus E1B 19 kDa protein-interacting protein 3-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.6 mMBcl2/Adenovirus E1B 19 kDa protein-interacting protein 3-21
試料状態pH: 5.1 / 温度: 313 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
VNMRVariancollection
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Inferred intermonomer hydrogen bond restraints between His173-Ser172 are included in calculation. Intermonomer hydrogen bond restraints between His173-Ser172 are included. THE CALCULATION OF ...詳細: Inferred intermonomer hydrogen bond restraints between His173-Ser172 are included in calculation. Intermonomer hydrogen bond restraints between His173-Ser172 are included. THE CALCULATION OF THIS STRUCTURE INCLUDES 2 ADDITIONAL HYDROGEN BOND RESTRAINTS THAT WERE DERIVED FROM MUTAGENESIS DATA.
NMR constraintsNOE constraints total: 2036 / NOE intraresidue total count: 1244 / NOE long range total count: 108 / NOE medium range total count: 226 / NOE sequential total count: 386 / Hydrogen bond constraints total count: 58 / Protein chi angle constraints total count: 22 / Protein other angle constraints total count: 8 / Protein phi angle constraints total count: 34 / Protein psi angle constraints total count: 34
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: lowest energy / 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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