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- PDB-2k9y: EphA2 dimeric structure in the lipidic bicelle at pH 5.0 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k9y
タイトルEphA2 dimeric structure in the lipidic bicelle at pH 5.0
要素Ephrin type-A receptor 2
キーワードTRANSFERASE / receptor tyrosine kinase / membrane protein / dimeric transmembrane domain / ephrin receptor / ATP-binding / Glycoprotein / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Receptor / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / leading edge membrane ...notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / post-anal tail morphogenesis / response to growth factor / bone remodeling / positive regulation of bicellular tight junction assembly / activation of GTPase activity / regulation of lamellipodium assembly / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / tight junction / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / neural tube development / RND3 GTPase cycle / mammary gland epithelial cell proliferation / RHOV GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / growth factor binding / regulation of cell adhesion mediated by integrin / lamellipodium membrane / RHOU GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / regulation of angiogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / vasculogenesis / keratinocyte differentiation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / RAC1 GTPase cycle / osteoclast differentiation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / negative regulation of angiogenesis / molecular function activator activity / protein localization to plasma membrane / skeletal system development / cell chemotaxis / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cell motility / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / stem cell factor receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / ruffle membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / neuron differentiation / osteoblast differentiation / cell migration / lamellipodium / virus receptor activity / angiogenesis / receptor complex / defense response to Gram-positive bacterium / cell adhesion / positive regulation of cell migration / cadherin binding / inflammatory response / focal adhesion / cell surface / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. ...Single helix bin / Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-A receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / TORSION ANGLE DYNAMICS, molecular dynamics, TORSION ANGLE DYNAMICS
データ登録者Mayzel, M.L. / Bocharov, E.V. / Volynsky, P.E. / Arseniev, A.S.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2010
タイトル: Left-Handed Dimer of EphA2 Transmembrane Domain: Helix Packing Diversity among Receptor Tyrosine Kinases
著者: Bocharov, E.V. / Mayzel, M.L. / Volynsky, P.E. / Mineev, K.S. / Tkach, E.N. / Ermolyuk, Y.S. / Schulga, A.A. / Efremov, R.G. / Arseniev, A.S.
履歴
登録2008年10月27日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Database references / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_sample_details ...database_2 / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_sample_details.contents
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _database_2.pdbx_DOI / _entity.pdbx_ec ..._database_2.pdbx_DOI / _entity.pdbx_ec / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_seq_type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 2
B: Ephrin type-A receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5662
ポリマ－8,5662
非ポリマー00
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)17 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Ephrin type-A receptor 2


分子量: 4283.052 Da / 分子数: 2 / 断片: EphA2_TM, residues 523-563 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29317
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCO
1413D HNCA
1513D (H)CCH-TOCSY
1623D 1H-15N NOESY
1723D 1H-15N TOCSY
1813D 1H-13C NOESY
1923D HNHB
11023D HNHA
11122D 1H-1H NOESY
112313C F1-filtered/F3-edited-NOESY
113215N-T2
114215N-T1
115215N-NOE
11622D 1H-1H TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
13 mM [U-95% 13C; U-95% 15N] EphA2_TM 15N,13C, 96 mM [U-2H] DHPC, 24 mM [U-2H] DMPC, 1.5 mM NaN3, 1 mM EDTA, 10 mM phosphate buffer, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
23 mM [U-95% 15N] EphA2_TM 15N, 96 mM [U-2H] DHPC, 24 mM [U-2H] DMPC, 1.5 mM NaN3, 1 mM EDTA, 10 mM phosphate buffer, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31.5 mM [U-95% 13C; U-95% 15N] EphA2_TM 15N,13C, 96 mM [U-2H] DHPC, 24 mM [U-2H] DMPC, 1.5 mM NaN3, 1 mM EDTA, 10 mM phosphate buffer, 1.5 mM EphA2_TM, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
3 mMEphA2_TM 15N,13C[U-95% 13C; U-95% 15N]1
96 mMDHPC[U-2H]1
24 mMDMPC[U-2H]1
1.5 mMNaN31
1 mMEDTA1
10 mMphosphate buffer1
3 mMEphA2_TM 15N[U-95% 15N]2
96 mMDHPC[U-2H]2
24 mMDMPC[U-2H]2
1.5 mMNaN32
1 mMEDTA2
10 mMphosphate buffer2
1.5 mMEphA2_TM 15N,13C[U-95% 13C; U-95% 15N]3
96 mMDHPC[U-2H]3
24 mMDMPC[U-2H]3
1.5 mMNaN33
1 mMEDTA3
10 mMphosphate buffer3
1.5 mMEphA2_TM3
試料状態イオン強度: 10 / pH: 5 / 圧: AMBIENT / 温度: 313 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UnityVarianUNITY6001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxspectra processing
CARA1.5.5, 1.8Keller and Wuthrichassignment
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
VNMRVariancollection
GROMACS3.3.2Erik Lindahlgeometry optimization
GROMACS3.3.2Erik Lindahl精密化
精密化手法: TORSION ANGLE DYNAMICS, molecular dynamics, TORSION ANGLE DYNAMICS
ソフトェア番号: 1
詳細: First 15 models represents Torsion Angle Dynamics with applied NMR restrains using CYANA software, Last two models (16 and 17) represents MD relaxation in the explicit hydrated DPPC bilayer ...詳細: First 15 models represents Torsion Angle Dynamics with applied NMR restrains using CYANA software, Last two models (16 and 17) represents MD relaxation in the explicit hydrated DPPC bilayer with NMR restrains using GROMACS software
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 17 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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