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万見
- PDB-2k8m: S100A13-C2A binary complex structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k8m
タイトルS100A13-C2A binary complex structure
要素
  • Protein S100-A13
  • Putative uncharacterized protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Protein-Protein complex / S100A13 / C2A
機能・相同性
機能・相同性情報


: / clathrin-sculpted acetylcholine transport vesicle membrane / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / syntaxin-3 binding / calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle ...: / clathrin-sculpted acetylcholine transport vesicle membrane / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / syntaxin-3 binding / calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / regulation of regulated secretory pathway / calcium ion sensor activity / Toxicity of botulinum toxin type B (botB) / spontaneous neurotransmitter secretion / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / clathrin-sculpted monoamine transport vesicle membrane / dense core granule / positive regulation of vesicle fusion / chromaffin granule membrane / : / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / positive regulation of interleukin-1 alpha production / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / vesicle docking / regulation of calcium ion-dependent exocytosis / clathrin-coated vesicle membrane / exocytic vesicle / positive regulation of dopamine secretion / protein heterooligomerization / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / RAGE receptor binding / calcium-ion regulated exocytosis / positive regulation of dendrite extension / regulation of exocytosis / membrane organization / neurotransmitter secretion / calcium-dependent phospholipid binding / glutamate secretion / neuron projection terminus / Neurexins and neuroligins / syntaxin-1 binding / syntaxin binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / clathrin binding / mast cell degranulation / regulation of dopamine secretion / fibroblast growth factor binding / phosphatidylserine binding / synaptic vesicle exocytosis / synaptic vesicle endocytosis / excitatory synapse / detection of calcium ion / positive regulation of synaptic transmission / vesicle-mediated transport / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cellular response to calcium ion / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / SNARE binding / positive regulation of cytokine production / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / brain development / synaptic vesicle membrane / calcium-dependent protein binding / シナプス小胞 / protein transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / presynaptic membrane / chemical synaptic transmission / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / 細胞分化 / calmodulin binding / neuron projection / copper ion binding / protein heterodimerization activity / 神経繊維 / glutamatergic synapse / lipid binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / 核小体 / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / protein homodimerization activity / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Synaptotagmin 1 / Synaptotagmin / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / C2ドメイン / C2ドメイン / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2ドメイン / C2 domain profile. ...Synaptotagmin 1 / Synaptotagmin / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / C2ドメイン / C2ドメイン / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2ドメイン / C2 domain profile. / EFハンド / Recoverin; domain 1 / C2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Synaptotagmin-1 / Synaptotagmin-1 / Protein S100-A13
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Mohan, S.K. / Rani, S.G. / Kumar, S.M. / Yu, C.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2009
タイトル: S100A13-C2A binary complex structure-a key component in the acidic fibroblast growth factor for the non-classical pathway.
著者: Mohan, S.K. / Rani, S.G. / Kumar, S.M. / Yu, C.
履歴
登録2008年9月14日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月18日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative uncharacterized protein
B: Protein S100-A13
C: Protein S100-A13
D: Putative uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5484
ポリマ－52,5484
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Putative uncharacterized protein / SYT1


分子量: 14783.882 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-128 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DKFZp781D2042, hCG_2016754, SYT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AI31, UniProt: P21579*PLUS
#2: タンパク質 Protein S100-A13 / S100 calcium-binding protein A13


分子量: 11490.193 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99584

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D C(CO)NH
1513D HNCO
1613D HNCA
1713D HBHA(CO)NH
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D 1H-15N TOCSY
11013D 1H-15N NOESY
11113D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細内容: 25 mM [U-100% 15N] sodium phosphate, 100 mM [U-100% 13C] sodium chloride, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
25 mMsodium phosphate[U-100% 15N]1
100 mMsodium chloride[U-100% 13C]1
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 5.7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.2構造決定
CNS1.2精密化
ARIA1.2 & 2.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
SparkyGoddardchemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: ARIA/CNS and HADDOCK
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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