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万見
- PDB-2k8g: Solution structure of RRM2 domain of PABP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k8g
タイトルSolution structure of RRM2 domain of PABP1
要素Polyadenylate-binding protein 1
キーワードTRANSLATION / protein / Alternative splicing / Cytoplasm / Methylation / mRNA processing / mRNA splicing / Nucleus / Phosphoprotein / RNA-binding / Spliceosome
機能・相同性
機能・相同性情報


mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / poly(A) binding / positive regulation of cytoplasmic translation / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors ...mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / poly(A) binding / positive regulation of cytoplasmic translation / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / mRNA stabilization / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / poly(U) RNA binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / Translation initiation complex formation / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / cell leading edge / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / positive regulation of viral genome replication / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / catalytic step 2 spliceosome / mRNA 3'-UTR binding / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / mRNA splicing, via spliceosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic stress granule / lamellipodium / ribonucleoprotein complex / focal adhesion / mRNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / MLLE domain / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif ...: / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / MLLE domain / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyadenylate-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
データ登録者Barsukov, I. / Parnham, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of RRM2 domain of PABP1
著者: Barsukov, I. / Parnham, S. / Norman, J.
履歴
登録2008年9月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyadenylate-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,6261
ポリマ－10,6261
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Polyadenylate-binding protein 1 / Poly(A)-binding protein 1 / PABP 1


分子量: 10626.049 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM2 domain (UNP residues 90-182) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PABPC1, PAB1, PABP1, PABPC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11940

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D HNCO
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D 1H-13C NOESY
1823D 1H-15N NOESY
1923D 1H-15N TOCSY
11032D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] PABP1, 20 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, 1 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-98% 15N] PABP1, 20 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, 1 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31 mM PABP1, 20 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, 1 mM DTT, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMPABP1[U-98% 13C; U-98% 15N]1
20 mMsodium chloride1
20 mMsodium phosphate1
1 mMDTT1
1 mMPABP1[U-98% 15N]2
20 mMsodium chloride2
20 mMsodium phosphate2
1 mMDTT2
1 mMPABP13
20 mMsodium chloride3
20 mMsodium phosphate3
1 mMDTT3
試料状態イオン強度: 0.04 / pH: 6.1 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
CYANA2Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
ARIA1.3Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA1.3Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
CCPN_Analysis1Vranken, Boucher, Stevens, Fogh, Laueデータ解析
CCPN_Analysis1Vranken, Boucher, Stevens, Fogh, Lauechemical shift assignment
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 3584 / NOE intraresidue total count: 1036 / NOE long range total count: 1273 / NOE medium range total count: 547 / NOE sequential total count: 728 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 47 / Protein psi angle constraints total count: 47
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 1.76 °
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 25 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 7 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.63 Å / Torsion angle constraint violation method: CNS
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.03 Å / Distance rms dev error: 0.0015 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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