[日本語] English
万見
- PDB-2k74: Solution NMR structure of DsbB-ubiquinone complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k74
タイトルSolution NMR structure of DsbB-ubiquinone complex
要素Disulfide bond formation protein B
キーワードMEMBRANE PROTEIN / OXIDOREDUCTASE / disulfide bond / redox enzyme / DsbB / ubiquinone / oxidative protein folding / Chaperone / Electron transport / Inner membrane / Redox-active center / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, quinone or similar compound as acceptor / ubiquinone binding / protein-disulfide reductase activity / protein folding / response to heat / electron transfer activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bromodomain-like / DsbB-like / Disulphide bond formation protein DsbB/BdbC / Disulphide bond formation protein DsbB / DsbB-like superfamily / : / Disulfide bond formation protein DsbB / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
UBIQUINONE-2 / Disulfide bond formation protein B
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Zhou, Y. / Cierpicki, T. / Flores Jimenez, R.H. / Lukasik, S.M. / Ellena, J.F. / Cafiso, D.S. / Kadokura, H. / Beckwith, J. / Bushweller, J.H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2008
タイトル: NMR solution structure of the integral membrane enzyme DsbB: functional insights into DsbB-catalyzed disulfide bond formation.
著者: Zhou, Y. / Cierpicki, T. / Jimenez, R.H. / Lukasik, S.M. / Ellena, J.F. / Cafiso, D.S. / Kadokura, H. / Beckwith, J. / Bushweller, J.H.
履歴
登録2008年8月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22011年12月7日Group: Database references
改定 1.32021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月27日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Disulfide bond formation protein B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2672
ポリマ－20,9491
非ポリマー3181
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 195structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Disulfide bond formation protein B / Disulfide oxidoreductase


分子量: 20948.797 Da / 分子数: 1 / 変異: C8A, C44S, C49A, C104S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: dsbB, roxB, ycgA / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P0A6M2
#2: 化合物 ChemComp-UQ2 / UBIQUINONE-2 / 2,3-ジメトキシ-5-メチル-6-(3,7-ジメチル-2,6-オクタジエニル)-1,4-ベンゾキノン


分子量: 318.407 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H26O4
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HNCO
1213D HN(CA)CO
1313D HNCA
1413D HN(CO)CA
1513D HN(CA)CB
1612D 1H-15N HSQC
1713D HNCO based RDC experiments
1823D 1H-15N NOESY
1923D 1H-13C NOESY
11022D 1H-13C HSQC
11123D 13C-13C NOESY
11223D HMCM[CG]CBCA
11332D 1H-15N HSQC
11442D 1H-1H NOESY
11553D 1H-15N NOESY
1166CPMG experiments

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.2 mM [U-13C; U-15N; U-2H] DsbB[CSSC], 100 mM [U-2H] DPC, 25 mM sodium phosphate, 50 mM potassium chloride, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21.5 mM I,L,V methyl protonated, [U-13C; U-15N; U-2H] DsbB[CSSC], 100 mM [U-2H] DPC, 25 mM sodium phosphate, 50 mM potassium chloride, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.75 mM [U-15N; U-2H] DsbB[CSSC] single Cys mutants, 100 mM DPC, 25 mM sodium phosphate, 50 mM potassium chloride, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
40.4 mM [U-13C; U-15N; U-2H] DsbB[CSSC], 2.0 mM UQ2, 5 % [U-2H] DMSO, 25 mM sodium phosphate, 50 mM potassium chloride, 100 mM [U-2H] DPC, 100% D2O100% D2O
50.4 mM [U-13C; U-15N; U-2H] DsbB[CSSC], 2.0 mM UQ2, 5 % [U-2H] DMSO, 25 mM sodium phosphate, 50 mM potassium chloride, 100 mM [U-2H] DPC, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
610 uM [U-15N; U-2H] DsbB[CSSC] L30C-MTSL/dMTSL, 0.6 mM UQ2, 5 % [U-2H] DMSO, 25 mM sodium phosphate, 50 mM potassium chloride, 100 mM [U-2H] DPC, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.2 mMDsbB[CSSC][U-13C; U-15N; U-2H]1
100 mMDPC[U-2H]1
25 mMsodium phosphate1
50 mMpotassium chloride1
1.5 mMDsbB[CSSC]I,L,V methyl protonated, [U-13C; U-15N; U-2H]2
100 mMDPC[U-2H]2
25 mMsodium phosphate2
50 mMpotassium chloride2
0.75 mMDsbB[CSSC] single Cys mutants[U-15N; U-2H]3
100 mMDPC3
25 mMsodium phosphate3
50 mMpotassium chloride3
0.4 mMDsbB[CSSC][U-13C; U-15N; U-2H]4
2.0 mMUQ24
5 %DMSO[U-2H]4
25 mMsodium phosphate4
50 mMpotassium chloride4
100 mMDPC[U-2H]4
0.4 mMDsbB[CSSC][U-13C; U-15N; U-2H]5
2.0 mMUQ25
5 %DMSO[U-2H]5
25 mMsodium phosphate5
50 mMpotassium chloride5
100 mMDPC[U-2H]5
10 uMDsbB[CSSC] L30C-MTSL/dMTSL[U-15N; U-2H]6
0.6 mMUQ26
5 %DMSO[U-2H]6
25 mMsodium phosphate6
50 mMpotassium chloride6
100 mMDPC[U-2H]6
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.2 / 圧: ambient / 温度: 313 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
VNMRVariancollection
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 514 / NOE intraresidue total count: 44 / NOE long range total count: 39 / NOE medium range total count: 216 / NOE sequential total count: 191 / Hydrogen bond constraints total count: 97 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 144 / Protein psi angle constraints total count: 151
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 195 / 登録したコンフォーマーの数: 20
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0098 Å / Distance rms dev error: 0.0009 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る