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万見
- PDB-2k6t: Solution structure of the relaxin-like factor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k6t
タイトルSolution structure of the relaxin-like factor
要素
  • Insulin-like 3 A chain
  • Insulin-like 3 B chain
キーワードHORMONE / protein / Cleavage on pair of basic residues / Disease mutation / Polymorphism / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


Relaxin receptors / positive regulation of wound healing / positive regulation of epithelial cell migration / insulin receptor binding / hormone activity / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / cell-cell signaling / protease binding / spermatogenesis / G alpha (s) signalling events ...Relaxin receptors / positive regulation of wound healing / positive regulation of epithelial cell migration / insulin receptor binding / hormone activity / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / cell-cell signaling / protease binding / spermatogenesis / G alpha (s) signalling events / signaling receptor binding / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Insulin-like INSL3/INSL4 / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
データ登録者Bullesbach, E.E. / Hass, M.A.S. / Jensen, M.R. / Hansen, D.F. / Kristensen, S.M. / Schwabe, C. / Led, J.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Solution structure of a conformationally restricted fully active derivative of the human relaxin-like factor
著者: Bullesbach, E.E. / Hass, M.A.S. / Jensen, M.R. / Hansen, D.F. / Kristensen, S.M. / Schwabe, C. / Led, J.J.
履歴
登録2008年7月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-like 3 A chain
B: Insulin-like 3 B chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,3062
ポリマ－6,3062
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin-like 3 A chain / Leydig insulin-like peptide / Ley-I-L / Relaxin-like factor / RLF


分子量: 2778.189 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 106-131 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 参照: UniProt: P51460
#2: タンパク質・ペプチド Insulin-like 3 B chain / Leydig insulin-like peptide / Ley-I-L / Relaxin-like factor / RLF


分子量: 3528.118 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 25-55 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 参照: UniProt: P51460
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
8122D DQF-COSY
9222D DQF-COSY
6312D DQF-COSY
9422D 1H-1H TOCSY
6512D 1H-1H TOCSY
9622D 1H-13C HSQC
8722D 1H-1H NOESY
9822D 1H-1H NOESY
1912D 1H-1H NOESY
21012D 1H-1H NOESY
31112D 1H-1H NOESY
41212D 1H-1H NOESY
51312D 1H-1H NOESY
61412D 1H-1H NOESY
71512D 1H-1H NOESY
61612D 1H-15N HSQC
91722D 1H-13C HSQC
51832D 1H-15N HSQC
51932D 1H-15N HSQC-NOESY
NMR実験の詳細Text: structure was determined using homonuclear NOE

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.1 mM RLF; H2O sodium acetate, 0.2 mM RLF; H2O sodium acetate, 0.3 mM RLF; H2O sodium acetate, 0.6 mM RLF; H2O sodium acetate, 1.2 mM RLF; H2O sodium acetate, 92% H2O/8% D2O92% H2O/8% D2O
21.2 mM RLF; D2O sodium acetate, 1.2 mM RLF; D2O, 100% D2O100% D2O
31.2 mM [U-15N] Gly(47), Gly(48), Ala(107), Ala(112), Gly(119) RLF; H2O sodium acetate, 0.6 mM [U-15N] Gly(47), Gly(48), Ala(107), Ala(112), Gly(119) RLF; H2O sodium acetate, 0.4 mM [U-15N] Gly(47), Gly(48), Ala(107), Ala(112), Gly(119) RLF; H2O sodium acetate, 0.2 mM [U-15N] Gly(47), Gly(48), Ala(107), Ala(112), Gly(119) RLF; H2O sodium acetate, 92% H2O/8% D2O92% H2O/8% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.1 mMRLF; H2O sodium acetate1
0.2 mMRLF; H2O sodium acetate2
0.3 mMRLF; H2O sodium acetate3
0.6 mMRLF; H2O sodium acetate4
1.2 mMRLF; H2O sodium acetate5
1.2 mMRLF; D2O sodium acetate6
1.2 mMRLF; D2O7
1.2 mMRLF; H2O sodium acetate[U-15N] Gly(47), Gly(48), Ala(107), Ala(112), Gly(119)8
0.6 mMRLF; H2O sodium acetate[U-15N] Gly(47), Gly(48), Ala(107), Ala(112), Gly(119)9
0.4 mMRLF; H2O sodium acetate[U-15N] Gly(47), Gly(48), Ala(107), Ala(112), Gly(119)10
0.2 mMRLF; H2O sodium acetate[U-15N] Gly(47), Gly(48), Ala(107), Ala(112), Gly(119)11
試料状態
Conditions-IDpH温度 (K)
15293 K
25296 K
35301 K
45303 K
55306 K
65308 K
75313 K
8288 K
9308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
ARIA2.1Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
ARIA2.1Linge, O'Donoghue and Nilgesnoe assignment
ARIA2.1Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
Sparky3.11Goddardpeak picking
Sparky3.11Goddardchemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
PREDITORWishartbond angle prediction
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1154 / NOE intraresidue total count: 506 / NOE long range total count: 182 / NOE medium range total count: 208 / NOE sequential total count: 258
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum upper distance constraint violation: 6 Å / 代表コンフォーマー: 1
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.053 Å / Distance rms dev error: 0.0015 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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