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- PDB-2k51: NMR Solution Structure of the Neurotrypsin Kringle Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k51
タイトルNMR Solution Structure of the Neurotrypsin Kringle Domain
要素Neurotrypsin
キーワードHYDROLASE / NEUROTRYPSIN / KRINGLE DOMAIN / DISULFIDE-RICH PROTEIN FOLD / SERINE ENDOPEPTIDASE / EXTRACELLULAR PROTEOLYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


zymogen activation / exocytosis / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / synaptic cleft / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / peptidase activity / presynapse / cytoplasmic vesicle / axon ...zymogen activation / exocytosis / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / synaptic cleft / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / peptidase activity / presynapse / cytoplasmic vesicle / axon / serine-type endopeptidase activity / synapse / dendrite / glutamatergic synapse / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
SRCR domain signature. / Scavenger receptor cysteine-rich domain / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / SRCR domain profile. / SRCR-like domain superfamily / Scavenger receptor Cys-rich / SRCR domain / Kringle / Kringle, conserved site ...SRCR domain signature. / Scavenger receptor cysteine-rich domain / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / SRCR domain profile. / SRCR-like domain superfamily / Scavenger receptor Cys-rich / SRCR domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neurotrypsin / Neurotrypsin
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Ozhogina, O.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: NMR Solution Structure of the Neurotrypsin Kringle Domain
著者: Ozhogina, O.A. / Grishaev, A. / Bominaar, E.L. / Llinas, M.
履歴
登録2008年6月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neurotrypsin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5421
ポリマ－8,5421
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 70STRUCTURE WITH THE LOWEST RMSD TO THE MEAN COORDINATES OF THE ENSEMBLE
代表モデルモデル #1conformer with the lowest rmsd to the mean coordinates of the ensemble

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要素

#1: タンパク質 Neurotrypsin


分子量: 8542.461 Da / 分子数: 1
断片: KRINGLE DOMAIN, NT/K, sequence database residues 84-160
由来タイプ: 組換発現
詳細: FORMULA MASS: 8533 Da (NATURAL ABUNDANCE), 8635 Da (15N-ENRICHED), EXTINCTION COEFFICIENT (280 nm): 30855 M-1cm-1
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Prss12, nt / プラスミド: pmed23 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM-109
参照: UniProt: Q99JC8, UniProt: G3V801*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D [1H-15N]-HMBC
1312D 1H-13C HSQC
1412D 1H-1H COSY
1512D 1H-1H TOCSY
1612D 1H-1H NOESY
1713D TOCSY-[1H-15N]-HSQC
1813D NOESY-[1H-15N]-HSQC
1913D HNHA
11013D HNHB
NMR実験の詳細Text: CHEMICAL SHIFT REFERENCE: 1,4-DIOXANE, 3.75 PPM, SPECTRA USED FOR NOESY ASSIGNMENT AND STRUCTURE CALCULATIONS WERE: 2D [1H-1H]-NOESY (MIXING TIME OF 100 MS) AND 3D NOESY-[1H-15N]-HSQC (MIXING TIME OF 200 MS).

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試料調製

詳細内容: 1 MM [U-100% 15N] NT/K, 0.02% sodium azide, 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 1 mM / 構成要素: Neurotrypsin / Isotopic labeling: [U-100% 15N]
試料状態イオン強度: no salt / pH: 5.2 / 圧: AMBIENT / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE DRX / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA/CNS2LINGE, J., NILGES, M., HABECK, M., RIEPING, W.精密化
ARIA/CNS2LINGE, J., NILGES, M., HABECK, M., RIEPING, W.構造決定
BACUS構造決定
CNS1.1構造決定
CcpNmr Analysis1.4構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE AUTOMATED NOESY ASSIGNMENT AND STRUCTURE CALCULATIONS CARRIED OUT BY BACUS/CNS. FINAL STRUCTURE REFINEMENT IN AN EXPLICIT SHELL OF WATER WAS PERFORMED USING ARIA/CNS, ON THE BASIS OF ...詳細: THE AUTOMATED NOESY ASSIGNMENT AND STRUCTURE CALCULATIONS CARRIED OUT BY BACUS/CNS. FINAL STRUCTURE REFINEMENT IN AN EXPLICIT SHELL OF WATER WAS PERFORMED USING ARIA/CNS, ON THE BASIS OF FIXED UNAMBIGUOUS DISTANCE RESTRAINTS AND STRUCTURES OBTAINED WITH BACUS/CNS, AND RESTRAINTS ON DIHEDRAL ANGLES AND HYDROGEN BONDS. NOTE THAT RESIDUES 1 - 7 AT THE N-TERMINUS AND RESIDUES 73 - 77 AT THE C-TERMINUS ARE DISORDERED.
NMR constraintsNOE constraints total: 1342 / NOE intraresidue total count: 613 / NOE long range total count: 295 / NOE medium range total count: 119 / NOE sequential total count: 313 / Disulfide bond constraints total count: 3 / Hydrogen bond constraints total count: 24 / Protein chi angle constraints total count: 48 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 40 / Protein psi angle constraints total count: 9
代表構造選択基準: conformer with the lowest rmsd to the mean coordinates of the ensemble
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: STRUCTURE WITH THE LOWEST RMSD TO THE MEAN COORDINATES OF THE ENSEMBLE
計算したコンフォーマーの数: 70 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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