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万見
- PDB-2k49: Solution NMR structure of UPF0339 protein SO3888 from Shewanella ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k49
タイトルSolution NMR structure of UPF0339 protein SO3888 from Shewanella oneidensis. Northeast Structural Genomics Consortium target SoR190
要素UPF0339 protein SO_3888
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / solution NMR structure / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性PH-domain like - #80 / Domain of unknown function DUF1508 / Domain of unknown function (DUF1508) / YegP-like superfamily / PH-domain like / Roll / Mainly Beta / UPF0339 protein SO_3888
機能・相同性情報
生物種Shewanella oneidensis (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Tang, Y. / Wang, D. / Nwosu, C. / Maglaqui, M. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G.V.T. / Acton, T.B. / Rost, B. ...Tang, Y. / Wang, D. / Nwosu, C. / Maglaqui, M. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G.V.T. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR structure of UPF0339 protein SO3888 from Shewanella oneidensis.
著者: Tang, Y. / Wang, D. / Nwosu, C. / Maglaqui, M. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G.V.T. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T.
履歴
登録2008年5月31日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UPF0339 protein SO_3888


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1041
ポリマ－13,1041
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 UPF0339 protein SO_3888


分子量: 13103.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella oneidensis (バクテリア)
株: MR-1 / 遺伝子: SO_3888 / プラスミド: SoR190-21.2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8EAL4

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D 1H-15N NOESY
1413D simutaneous NOESY
1513D 1H-13C NOESY aromatic
1613D HNCO
1713D HN(CA)CB
1813D CBCA(CO)NH
1913D (H)CCH-COSY
11013D (H)CCH-TOCSY
11113D HBHA(CO)NH
11222D 1H-13C HSQC high resolution
11313D CCH-TOCSY
NMR実験の詳細Text: The protein is a monomer by gel filtration chromatography and static light scattering.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.3 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SoR190, 5 mM CaCl2, 100 mM sodium chloride, 20 mM ammonium acetate, 10 mM DTT, 0.02 % NaN3, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21.3 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] SoR190, 5 mM CaCl2, 100 mM sodium chloride, 20 mM ammonium acetate, 10 mM DTT, 0.02 % NaN3, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.3 mMSoR190[U-100% 13C; U-100% 15N]1
5 mMCaCl21
100 mMsodium chloride1
20 mMammonium acetate1
10 mMDTT1
0.02 %NaN31
1.3 mMSoR190[U-5% 13C; U-100% 15N]2
5 mMCaCl22
100 mMsodium chloride2
20 mMammonium acetate2
10 mMDTT2
0.02 %NaN32
試料状態イオン強度: 0.1 M / pH: 5.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
AutoAssign2.2.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
Sparky3.11Goddardpeak picking
Sparky3.11Goddardデータ解析
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelione構造決定
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
PSVS1.3Bhattacharya and Montelioneデータ解析
PdbStat5Tejero and Montelionepdbanalysis
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 2291 COMFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 146 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, AND 92 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (22.4 CONSTRAINTS ...詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 2291 COMFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 146 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, AND 92 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (22.4 CONSTRAINTS PER RESIDUE, 7.7 LONG RANGE CONSTRAINTS PER RESIDUE, COMPUTED FOR RESIDUES 1 TO 118 BY PSVS 1.3) STRUCTURE DETERMINATION WAS PERFORMED ITERATIVELY USING AUTOSTRUCTURE AND CYANA. THE 20 LOWEST ENERGY STRUCTURES OUT OF 100 WERE FURTHER REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS/ENERGY MINIMIZATION IN EXPLICIT WATER (CNS). THE C-TERMINAL HIS TAG RESIDUES OF THE PROTEIN (HHHHHH) WERE INCLUDED IN ALL STRUCTURE CALCULATIONS AND HAVE BEEN INCLUDED IN THIS DEPOSITION. COORDINATES FOR THE FOLLOWING RESIDUES ARE NOT WELL DETERMINED (S(PHI)+S(PSI)<1.8): 1-3, 21-22, 112-118. THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. AUTOMATED BACKBONE ASSIGNMENTS WERE MADE USING AUTOASSIGN AND THE SIDE CHAIN ASSIGNMENTS WERE COMPLETED MANUALLY. AUTOMATIC NOESY ASSIGNMENTS AS WELL AS DISTANCE, DIHEDRAL ANGLE (TALOS) AND HYDROGEN BOND CONSTRAINTS WERE DETERMINED USING CYANA. COMPLETENESS OF NMR ASSIGNMENT: BACKBONE, 94.10%, SIDE CHAIN, 82.27%, AROMATICS, 76.92%, STEREOSPECIFIC METHYL, 91.67%, FINAL STRUCTURE QUALITY FACTORS (FOR RESIDUE 1-118 PSVS 1.3), WHERE ORDERED RESIDUE RANGES (S(PHI)+S(PSI)>1.8) COMPRISE: 4-20, 23-111. (A) RMSD (ORDERED RESIDUES): BB 0.6, HEAVY ATOM: 1.1 (B) RAMACHANDRAN STATISTICS FOR ORDERED RESIDUES: MOST FAVORED, 88.1%, ADDITIONALLY ALLOWED: 11.8%, GENEROUSLY ALLOWED : 0.1%, DISALLOWED, 0.0%. (C) PROCHECK SCORES FOR ORDERED RESIDUES (RAW/Z): PHI-PSI, -0.30/-0.87, ALL , -0.12/-0.71. (D) MOLPROBITY CLASH SCORE (RAW/Z): 13.32/-0.76. (E) RPF SCORES FOR GOODNESS OF FIT TO NOESY DATA (RESIDUE 1-118): RECALL, 1, PRECISION, 0.975, F-MEASURE, 0.987, DP-SCORE, 0.89.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum upper distance constraint violation: 0.22 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.01 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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