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万見
- PDB-2k3a: NMR solution structure of Staphylococcus saprophyticus CHAP (cyst... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k3a
タイトルNMR solution structure of Staphylococcus saprophyticus CHAP (cysteine, histidine-dependent amidohydrolases/peptidases) domain protein. Northeast Structural Genomics Consortium target SyR11
要素CHAP domain protein
キーワードHYDROLASE / Protein / monomer / CHAP domain / putative amidase / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG / HYDROLASE ANTIGEN
機能・相同性CHAP domain profile. / CHAP domain / CHAP domain / endopeptidase domain like (from Nostoc punctiforme) / endopeptidase fold (from Nostoc punctiforme) / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta / Putative secretory antigen
機能・相同性情報
生物種Staphylococcus saprophyticus subsp. saprophyticus ATCC 15305 (バクテリア)
手法溶液NMR / molecular dynamics
Model detailsCHAP domain, putative amidase
データ登録者Rossi, P. / Aramini, J.M. / Chen, C.X. / Nwosu, C. / Cunningham, K.C. / Owens, L.A. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G. ...Rossi, P. / Aramini, J.M. / Chen, C.X. / Nwosu, C. / Cunningham, K.C. / Owens, L.A. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: Structural elucidation of the Cys-His-Glu-Asn proteolytic relay in the secreted CHAP domain enzyme from the human pathogen Staphylococcus saprophyticus.
著者: Rossi, P. / Aramini, J.M. / Xiao, R. / Chen, C.X. / Nwosu, C. / Owens, L.A. / Maglaqui, M. / Nair, R. / Fischer, M. / Acton, T.B. / Honig, B. / Rost, B. / Montelione, G.T.
履歴
登録2008年4月29日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
置き換え2008年5月13日ID: 2JRN
改定 1.02008年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHAP domain protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9231
ポリマ－15,9231
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 CHAP domain protein


分子量: 15922.929 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus saprophyticus subsp. saprophyticus ATCC 15305 (バクテリア)
生物種: Staphylococcus saprophyticus / 株: ATCC 15305 / DSM 20229 / 解説: SyR11-21.5 / 遺伝子: SSP0609 / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+Magic / 参照: UniProt: Q49ZM2

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR / 詳細: Secretory Antigen Cysteine Peptidase
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D 1H-15N NOESY
1413D 1H-13C NOESY
1513D HN(CA)CB
1613D HNCA
1713D HNCO
1813D HBHA(CO)NH
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D (H)CCH-COSY
11113D CCH-TOCSY
11213D HN(COCA)CB
11313D HN(CA)CO
11422D 1H-13C HSQC
1152T1/T2 relaxation
1162N15 Het-NOE

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.66 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM MES, 100 mM DTT, 100 mM sodium chloride, 0.02 % sodium azide, 5 mM Calcium Chloride, 5 % D2O, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.96 mM [5% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM MES, 100 mM DTT, 100 mM sodium chloride, 0.02 % sodium azide, 5 mM Calcium Chloride, 5 % D2O, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.66 mMentity[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMMES1
100 mMDTT1
100 mMsodium chloride1
0.02 %sodium azide1
5 mMCalcium Chloride1
5 %D2O1
0.96 mMentity[5% 13C; U-100% 15N]2
20 mMMES2
100 mMDTT2
100 mMsodium chloride2
0.02 %sodium azide2
5 mMCalcium Chloride2
5 %D2O2
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin1.3Bruker Biospindata acquisition
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.113Goddardデータ解析
AutoAssign2Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
AutoStructure2.1.1Huang, Tejero, Powers and Montelione構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
X-PLOR NIH2.11.2Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
MOLMOL2k2Koradi, Billeter and Wuthrichvisualization
PSVS1.3Bhattacharya and Montelione構造検証
ProcheckLaskowski, MacArthur, Smith, Jones, Hutchinson, Morris, Moss and Tho構造検証
PROSASippl構造検証
PdbStatTejero R.; Montelione GT構造検証
MolProbityRichardson構造検証
VERIFY3DLuethy et. al.構造検証
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: STRUCTURE DETERMINED BY TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. NOESY ASSIGNMENTS MADE WITH ITERATIVE METHOD USING CYANA-2.1 FOR SIMULATED ANNEALING AND AUTOSTRUCTURE 2.1. LOWEST TARGET FUNCTION ...詳細: STRUCTURE DETERMINED BY TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. NOESY ASSIGNMENTS MADE WITH ITERATIVE METHOD USING CYANA-2.1 FOR SIMULATED ANNEALING AND AUTOSTRUCTURE 2.1. LOWEST TARGET FUNCTION SELECTED. CONVERGED STRUCTURES ARE FURTHER REFINED USING CNS IN EXPLICIT WATER SHELL (NIELGES PROTOCOL WITH PARAM19). MONOMER UNDER NMR CONDITIONS. TC = 7.0 +/- 0.1 NS (1D T1/T2). ASSIGNMENT STATS (EXCLUDING C-TERM TAG): BACKBONE 98.1%, SIDECHAIN 92.0%, AROMATIC (SC) 92.45%, VL METHYL STEREOSPECIFIC 88.23%, UNAMBIGUOS SIDECHAIN NH2 100%. STRUCTURE BASED ON 1111 NOE, 70 H-BOND, 124 DIHEDRAL. 100 STRUCTURES CALCULATED 20 LOWEST ENERGY SUBMITTED. MAX NOE VIOLATION 0.34 A (1MODEL), MAX DIHEDRAL 3.60 DEG. STRUCTURE QUALITY FACTOR PSVS 1.3: ORDERED RESIDUES RANGES - ALPHA HELIX (57-64, 76-86, 143-146), B-STRAND (89-91, 150-153, 98-101, 110-116, 122-127, 136-141) [S(PHI)+S(PSI)] > 1.8. RMSD 0.5 BB, 0.8 ALL HEAVY ATOMS. RAMA: 92.4% MOST FAV, 7.6% ADDTL. ALL., 0.0 GEN. ALL., 0.0% DISALL. PROCHECK (PSI-PHI): -0.30/-0.87 (RAW/Z), PROCHECK (ALL): -0.20/-1.18 (RAW/Z), MOLPROBITY CLASH: 11.42/-0.43 (RAW/Z) . RPF SCORES ALL ASSIGNED RESIDUES (FIT OF NOESY PEAKLISTS TO STRUCTURE): RECALL: 0.925, PRECISION: 0.884, F-MEASURE: 0.904, DP-SCORE: 0.763.
NMR constraintsNOE constraints total: 1837 / NOE intraresidue total count: 402 / NOE long range total count: 687 / NOE medium range total count: 233 / NOE sequential total count: 515
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum upper distance constraint violation: 0.19 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.01 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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