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- PDB-2k1f: SUMO-3 from Drosophila melanogaster (dsmt3) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k1f
タイトルSUMO-3 from Drosophila melanogaster (dsmt3)
要素CG4494-PA
キーワードUNKNOWN FUNCTION / dSUMO / dsmt3 / drosophila SUMO
機能・相同性
機能・相同性情報


Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of intracellular receptors / Formation of Incision Complex in GG-NER / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of RNA binding proteins ...Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of intracellular receptors / Formation of Incision Complex in GG-NER / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of transcription cofactors / pupariation / syncytial blastoderm mitotic cell cycle / SUMOylation of chromatin organization proteins / dorsal appendage formation / positive regulation of Toll signaling pathway / positive regulation of antimicrobial peptide production / central nervous system projection neuron axonogenesis / outer kinetochore / condensed chromosome, centromeric region / dendritic spine morphogenesis / positive regulation of smoothened signaling pathway / positive regulation of Ras protein signal transduction / lipid homeostasis / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / condensed nuclear chromosome / mitotic spindle organization / positive regulation of protein localization to plasma membrane / protein modification process / protein tag activity / midbody / nucleolus / nucleus
類似検索 - 分子機能
Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing, molecular dynamics
Model detailsSolution Structure of SUMO-3 from Drosophila melanogaster (dsmt3)at 300K and pH 5.6
データ登録者Kumar, D. / Misra, J.R. / Misra, A.K. / Chugh, J. / Sharma, S. / Hosur, R.V.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2009
タイトル: NMR-derived solution structure of SUMO from Drosophila melanogaster (dSmt3).
著者: Kumar, D. / Misra, J.R. / Kumar, A. / Chugh, J. / Sharma, S. / Hosur, R.V.
履歴
登録2008年3月3日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年12月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_nmr_sample_details.contents / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CG4494-PA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9691
ポリマ－9,9691
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7210 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 CG4494-PA / LD07775p / Smt3 / Ubiquitin-like protein SMT3


分子量: 9969.200 Da / 分子数: 1 / 断片: dsmt3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Smt3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: O97102

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Solution Structure of SUMO-3 from Drosophila melanogaster (dsmt3)at 300K and pH 5.6
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HNCO
1413D HNHA
1513D (H)CCH-TOCSY
1613D 1H-15N NOESY
1713D 1H-13C NOESY
1812D 1H-13C HSQC
1913D 1H-15N TOCSY
11013D CBCANH
11113D HNN
11213D HNCN
11313D (H)CC(CO)NH
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using NOE.

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試料調製

詳細内容: 100 mM sodium phosphate, 1 mM DTT, 150 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 10 % D2O, 90 % H2O, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
100 mMsodium phosphate1
1 mMDTT1
150 mMsodium chloride1
1 mMEDTA1
10 %D2O1
90 %H2O1
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 5.6 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler, Wuthrich構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler, Wuthrich精密化
CARA1.8Keller, Wuthrichpeak picking
CARA1.8Keller, Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.8Keller, Wuthrichデータ解析
Felix2002Accelrys Software Inc.解析
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing, molecular dynamics
ソフトェア番号: 1 / 詳細: Uses Dihederal Angle Constraints and Noe restraints
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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