分子量: 1818.938 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 367-381 / 由来タイプ: 合成 詳細: The peptide is the C-terminal layilin fragment naturally found in Mus musculus. 参照: UniProt: Q8C351
-
実験情報
-
実験
実験
手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-ID
Experiment-ID
Solution-ID
タイプ
1
1
1
3D 1H-13C filtered NOESY
1
2
1
3D 1H-15N filtered NOESY
1
3
1
2D 1H-1H filtered NOESY
NMR実験の詳細
Text: The structure was determined using isotope-filtered experiments
-
試料調製
詳細
内容: 1 mM [U-13C; U-15N] protein, 3.5 mM peptide, 100 mM sodium chloride, 50 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)
構成要素
Isotopic labeling
Solution-ID
1mM
entity_1
[U-13C; U-15N]
1
3.5mM
entity_2
1
100mM
sodiumchloride
1
50mM
sodiumphosphate
1
試料状態
イオン強度: 150 / pH: 6.1 / 圧: ambient / 温度: 298 K
-
NMR測定
NMRスペクトロメーター
タイプ
製造業者
モデル
磁場強度 (MHz)
Spectrometer-ID
Bruker Avance
Bruker
AVANCE
800
1
Bruker Avance
Bruker
AVANCE
600
2
-
解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
CNS
1.1
BrungerA. T. et.al.
精密化
ARIA
1.2
Linge, O'DonoghueandNilges
構造決定
TopSpin
2
BrukerBiospin
解析
Analysis
1
CCPN
データ解析
精密化
手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1 詳細: Structure of the complex calculated using 127 intermolecular NOE and 155 NOEs within the peptide. Final structures refined in water.
代表構造
選択基準: lowest energy
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20