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- PDB-2jwe: Solution structure of the second PDZ domain from human zonula occ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jwe
タイトルSolution structure of the second PDZ domain from human zonula occludens-1: A dimeric form with 3D domain swapping
要素Tight junction protein ZO-1
キーワードCELL ADHESION / ZO-1 / dimer / domain swapping / TJP1 / Cell junction / Membrane / Phosphorylation / SH3 domain / Tight junction
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction / regulation of cell junction assembly / protein localization to adherens junction / Regulation of gap junction activity ...positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction / regulation of cell junction assembly / protein localization to adherens junction / Regulation of gap junction activity / protein localization to bicellular tight junction / gap junction / cell-cell junction organization / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / tight junction / actomyosin structure organization / podosome / Signaling by Hippo / regulation of bicellular tight junction assembly / cell-cell junction assembly / negative regulation of stress fiber assembly / apical junction complex / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of sprouting angiogenesis / regulation of cytoskeleton organization / bicellular tight junction / cell adhesion molecule binding / cell projection / adherens junction / cell-cell adhesion / apical part of cell / cell junction / actin cytoskeleton organization / basolateral plasma membrane / calmodulin binding / positive regulation of cell migration / cadherin binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain ...Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tight junction protein ZO-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Ji, P. / Wu, J.W. / Zhang, J.H. / Yang, Y.S. / Wu, J.H. / Shi, Y.Y.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2011
タイトル: Solution structure of the second PDZ domain of Zonula Occludens 1
著者: Ji, P. / Yang, G. / Zhang, J.H. / Wu, J.W. / Chen, Z. / Gong, Q. / Wu, J.H. / Shi, Y.Y.
履歴
登録2007年10月10日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 700SHEET Determination method: Author determined

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tight junction protein ZO-1
B: Tight junction protein ZO-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0632
ポリマ－20,0632
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tight junction protein ZO-1 / Zonula occludens protein 1 / Zona occludens protein 1 / Tight junction protein 1


分子量: 10031.432 Da / 分子数: 2 / 断片: the second PDZ domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TJP1, ZO1 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07157

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HN(CA)CB
1413D HNCO
1513D HN(CA)CO
1613D HBHA(CO)NH
1713D H(CCO)NH
1813D C(CO)NH
1923D 1H-15N NOESY
11023D (H)CCH-TOCSY
11123D (H)CCH-COSY
11223D 1H-13C NOESY
11332D 1H-13C HSQC
11432D 1H-1H 13C-Filtered NOESY
11522D 1H-13C HSQC
11642D 1H-1H TOCSY
11742D 1H-1H NOESY
11812D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8-1mM [U-99% 13C; U-99% 15N] ZO-1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.8-1mM [U-99% 13C; U-99% 15N] ZO-1, 100% D2O100% D2O
30.4-0.5mM [U-99% 13C; U-99% 15N] ZO-1, 100% D2O100% D2O
40.5-0.8mM ZO-1, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMZO-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
0.8 mMZO-1[U-99% 13C; U-99% 15N]2
0.4 mMZO-1-1[U-99% 13C; U-99% 15N]3
0.5 mMZO-1-2natural abundance3
0.5 mMZO-1natural abundance4
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNSSOLVE1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSSOLVE1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
XwinNMR3.5Bruker Biospincollection
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.112Goddardchemical shift assignment
Sparky3.112Goddardデータ解析
Sparky3.112Goddardpeak picking
TALOS2003.027.13.05Cornilescu, Delaglio and Baxpredicts angles from chemical shift homology
MOLMOL2K.2Koradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
ProcheckNMR3.5.4Laskowski and MacArthurデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2626 / NOE intraresidue total count: 560 / NOE long range total count: 868 / NOE medium range total count: 466 / NOE sequential total count: 732 / Hydrogen bond constraints total count: 100 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 78 / Protein psi angle constraints total count: 76
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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