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万見
- PDB-2jwa: ErbB2 transmembrane segment dimer spatial structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jwa
タイトルErbB2 transmembrane segment dimer spatial structure
要素Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
キーワードTRANSFERASE / transmembrane helix dimer / ErbB2 / protein kinase receptor membrane domain / ATP-binding / Glycoprotein / Nucleotide-binding / Phosphorylation / Polymorphism / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / semaphorin receptor complex / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse ...negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / semaphorin receptor complex / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / motor neuron axon guidance / PLCG1 events in ERBB2 signaling / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / ERBB2-EGFR signaling pathway / neuromuscular junction development / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / positive regulation of Rho protein signal transduction / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / oligodendrocyte differentiation / ERBB2 Regulates Cell Motility / semaphorin-plexin signaling pathway / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / regulation of angiogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Schwann cell development / coreceptor activity / Signaling by ERBB2 / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / myelination / GRB2 events in ERBB2 signaling / positive regulation of cell adhesion / cellular response to epidermal growth factor stimulus / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / positive regulation of MAP kinase activity / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / positive regulation of epithelial cell proliferation / basal plasma membrane / positive regulation of translation / neurogenesis / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / wound healing / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / cellular response to growth factor stimulus / neuromuscular junction / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ERBB2 ECD mutants / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor tyrosine kinase binding / neuron differentiation / ruffle membrane / Downregulation of ERBB2 signaling / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / transmembrane signaling receptor activity / PIP3 activates AKT signaling / myelin sheath / presynaptic membrane / heart development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of cell growth / basolateral plasma membrane / histone H3Y41 kinase activity / histone H2AXY142 kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / cell population proliferation / positive regulation of protein phosphorylation
類似検索 - 分子機能
Cytochrome c1, transmembrane anchor, C-terminal / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region ...Cytochrome c1, transmembrane anchor, C-terminal / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailsstructure of dimer of transmembrane segments of receptor tyrosine kinase ErbB2
データ登録者Mineev, K.S. / Bocharov, E.V. / Arseniev, A.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Spatial Structure of the Dimeric Transmembrane Domain of the Growth Factor Receptor ErbB2 Presumably Corresponding to the Receptor Active State
著者: Bocharov, E.V. / Mineev, K.S. / Volynsky, P.E. / Ermolyuk, Y.S. / Tkach, E.N. / Sobol, A.G. / Chupin, V.V. / Kirpichnikov, M.P. / Efremov, R.G. / Arseniev, A.S.
履歴
登録2007年10月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4702
ポリマ－9,4702
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)12 / 100target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / p185erbB2 / C-erbB-2 / NEU proto-oncogene / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER2 / MLN ...p185erbB2 / C-erbB-2 / NEU proto-oncogene / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER2 / MLN 19 / CD340 antigen


分子量: 4734.805 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 641-684 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB2, HER2, NEU, NGL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04626, receptor protein-tyrosine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: structure of dimer of transmembrane segments of receptor tyrosine kinase ErbB2
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1313D 1H-15N NOESY
1413D 1H-15N TOCSY
1523D 1H-13C NOESY
1623D (H)CCH-TOCSY
1723D HNCA
1823D HN(CO)CA
1913D HNHA
11013D HNHB
11133D-C13-CHIRP-NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12.0mM [U-15N] ErbB2, 64mM [U-2H] DHPC, 16mM [U-2H] DMPC, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
22.0mM [U-13C; U-15N] ErbB2, 64mM [U-2H] DHPC, 16mM [U-2H] DMPC, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
31.0mM [U-13C; U-15N] ErbB2, 64mM [U-2H] DHPC, 16mM [U-2H] DMPC, 1.0mM ErbB2, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2.0 mMErbB2[U-15N]1
64 mMDHPC[U-2H]1
16 mMDMPC[U-2H]1
2.0 mMErbB2[U-13C; U-15N]2
64 mMDHPC[U-2H]2
16 mMDMPC[U-2H]2
1.0 mMErbB2[U-13C; U-15N]3
64 mMDHPC[U-2H]3
16 mMDMPC[U-2H]3
試料状態pH: 5 / 圧: ambient / 温度: 313 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian Unity / 製造業者: Varian / モデル: UNITY / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CARA1.8.3Wutrich, Kellerchemical shift assignment
CARA1.8.3Wutrich, Kellerデータ解析
GROMACS3.2.1Lindahl E, Hess D, Van der Spoel B.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: 100 structures was annealed, 12 structures were deposited.
NMR constraintsNOE constraints total: 594 / NOE intraresidue total count: 186 / NOE long range total count: 22 / NOE medium range total count: 250 / NOE sequential total count: 136 / Hydrogen bond constraints total count: 3 / Protein chi angle constraints total count: 40 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 56 / Protein psi angle constraints total count: 56
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0.04 ° / コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 12 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 0.27 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.09 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.01 Å / Distance rms dev error: 0.001 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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