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万見
- PDB-2jva: NMR solution structure of peptidyl-tRNA hydrolase domain protein ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jva
タイトルNMR solution structure of peptidyl-tRNA hydrolase domain protein from Pseudomonas syringae pv. tomato. Northeast Structural Genomics Consortium target PsR211
要素Peptidyl-tRNA hydrolase domain protein
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / GFT NMR / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性translation release factor activity / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Peptide chain release factor class I / RF-1 domain / Double Stranded RNA Binding Domain / hydrolase activity / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / Peptidyl-tRNA hydrolase domain protein
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas syringae pv. tomato (シュードモナス・シリンガエ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Singarapu, K.K. / Sukumaran, D. / Parish, D. / Eletsky, A. / Zhang, Q. / Zhao, L. / Jiang, M. / Maglaqui, M. / Xiao, R. / Liu, J. ...Singarapu, K.K. / Sukumaran, D. / Parish, D. / Eletsky, A. / Zhang, Q. / Zhao, L. / Jiang, M. / Maglaqui, M. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G.V.T. / Huang, Y.J. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Szyperski, T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: NMR structure of the peptidyl-tRNA hydrolase domain from Pseudomonas syringae expands the structural coverage of the hydrolysis domains of class 1 peptide chain release factors.
著者: Singarapu, K.K. / Xiao, R. / Acton, T. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Szyperski, T.
履歴
登録2007年9月14日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22012年10月24日Group: Database references
改定 1.32020年2月19日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-tRNA hydrolase domain protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0981
ポリマ－12,0981
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-tRNA hydrolase domain protein


分子量: 12097.713 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 1-100 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas syringae pv. tomato (シュードモナス・シリンガエ)
生物種: Pseudomonas syringae group genomosp. 3 / 株: DC3000 / 遺伝子: PSPTO_1818 / プラスミド: pET21 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q885L4

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1314,3D GFT CABCACONHN
1414,3D GFT HNNCABCA
1514,3D GFT (H)CCH COSY
1613D (H)CCH-COSY
1714,3D GFT HABCAB(CO)NHN
1813D sim NOESY

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試料調製

詳細内容: 1.28 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Peptidyl-tRNA hydrolase domain protein, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 1.28 mM / 構成要素: Peptidyl-tRNA hydrolase domain protein / Isotopic labeling: [U-100% 13C; U-100% 15N]
試料状態イオン強度: 100 / pH: 5.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 750 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
VnmrJVariancollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
XEASYBartels et al.データ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
DYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichchemical shift assignment
AutoAssignZimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
AutoStructureHuang, Tejero, Powers and Montelionechemical shift assignment
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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