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万見
- PDB-2jug: Multienzyme Docking in Hybrid Megasynthetases -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jug
タイトルMultienzyme Docking in Hybrid Megasynthetases
要素TubC protein
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / docking domain / dimer / nonribosomal peptide synthetase / tubulysin / Ligase / Phosphopantetheine
機能・相同性
機能・相同性情報


toxin biosynthetic process / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / catalytic activity / phosphopantetheine binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Non-ribosomal peptide synthase, adenylation domain / TubC, N-terminal docking domain / TubC, N-terminal docking domain superfamily / TubC N-terminal docking domain / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain ...Non-ribosomal peptide synthase, adenylation domain / TubC, N-terminal docking domain / TubC, N-terminal docking domain superfamily / TubC N-terminal docking domain / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Angiococcus disciformis (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Richter, C.D. / Nietlispach, D. / Broadhurst, R.W. / Weissman, K.J.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2008
タイトル: Multienzyme docking in hybrid megasynthetases
著者: Richter, C.D. / Nietlispach, D. / Broadhurst, R.W. / Weissman, K.J.
履歴
登録2007年8月24日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TubC protein
B: TubC protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2532
ポリマ－16,2532
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 TubC protein


分子量: 8126.371 Da / 分子数: 2 / 断片: sequence database residues 2-74 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Angiococcus disciformis (バクテリア)
属: Cystobacter / 株: An d48 / 遺伝子: tubC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: Q5ZPA9

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Solution structure of the N-terminal docking domain of the TubC subunit of the hybrid non-ribosomal peptide synthetase/polyketide synthase that makes tubulysin
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-13C NOESY
1213D 1H-15N NOESY
1323D 13C-separated 12C-selected NOESY
1412D 1H-15N HSQC
1512D 1H-13C HSQC
1613D CBCA(CO)NH
1713D HN(CA)CB
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D HBHA(CO)NH
11013D HNCO
11113D 1H-15N TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] TubCdd, 20 uM TSP, 0.1 % sodium azide, 50 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] TubCdd, 20 uM TSP, 0.1 % sodium azide, 50 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 0.5 mM TubCdd, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMTubCdd[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 uMTSP1
0.1 %sodium azide1
50 mMsodium phosphate1
100 mMsodium chloride1
0.5 mMTubCdd-1[U-100% 13C; U-100% 15N]2
20 uMTSP2
0.1 %sodium azide2
50 mMsodium phosphate2
100 mMsodium chloride2
0.5 mMTubCdd-22
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
AzaraBoucher解析
CcpNmr Analysis1.0.15Vranken, Boucher, Stevens, Fogh, Pajon, Llinas, Ulrich, Markley, Ionides and Lauechemical shift assignment
CcpNmr Analysis1.0.15Vranken, Boucher, Stevens, Fogh, Pajon, Llinas, Ulrich, Markley, Ionides and Lauepeak picking
CcpNmr Analysis1.0.15Vranken, Boucher, Stevens, Fogh, Pajon, Llinas, Ulrich, Markley, Ionides and Laueデータ解析
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: simulated annealing using Aria 1.2
NMR constraintsNOE constraints total: 1987 / NOE intraresidue total count: 652 / NOE long range total count: 269 / NOE medium range total count: 449 / NOE sequential total count: 596 / Hydrogen bond constraints total count: 34 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 53 / Protein psi angle constraints total count: 52
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 10
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.049 Å / Distance rms dev error: 0.01 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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