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万見
- PDB-2jtn: NMR Solution Structure of a ldb1-LID:Lhx3-LIM complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jtn
タイトルNMR Solution Structure of a ldb1-LID:Lhx3-LIM complex
要素LIM domain-binding protein 1, LIM/homeobox protein Lhx3
キーワードPROTEIN BINDING/TRANSCRIPTION / intramolecular (fusion) protein-protein complex / PROTEIN BINDING-TRANSCRIPTION COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


prolactin secreting cell differentiation / somatotropin secreting cell differentiation / medial motor column neuron differentiation / ventral spinal cord interneuron specification / spinal cord motor neuron cell fate specification / regulation of kinase activity / spinal cord association neuron differentiation / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process ...prolactin secreting cell differentiation / somatotropin secreting cell differentiation / medial motor column neuron differentiation / ventral spinal cord interneuron specification / spinal cord motor neuron cell fate specification / regulation of kinase activity / spinal cord association neuron differentiation / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / thyroid-stimulating hormone-secreting cell differentiation / cerebellar Purkinje cell differentiation / epithelial structure maintenance / head development / primitive erythrocyte differentiation / pituitary gland development / beta-catenin-TCF complex / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / LIM domain binding / gastrulation with mouth forming second / dorsal/ventral pattern formation / motor neuron axon guidance / anterior/posterior axis specification / regulation of focal adhesion assembly / cell leading edge / somatic stem cell population maintenance / inner ear development / positive regulation of cell adhesion / hair follicle development / regulation of cell migration / cerebellum development / transcription coregulator binding / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / lung development / placenta development / neuron differentiation / Wnt signaling pathway / transcription coactivator binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / : / nervous system development / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / cell adhesion / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / apoptotic process / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / : / LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. ...: / : / LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Homeobox, conserved site / 'Homeobox' domain signature. / Homeodomain / 'Homeobox' domain profile. / Homeodomain / Homeobox domain / Homeobox-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
LIM/homeobox protein Lhx3 / LIM domain-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics, cartesian dynamics
データ登録者Lee, C. / Nancarrow, A.L. / Mackay, J.P. / Matthews, J.M.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: Implementing the LIM code: the structural basis for cell type-specific assembly of LIM-homeodomain complexes
著者: Bhati, M. / Lee, C. / Nancarrow, A.L. / Lee, M. / Craig, V.J. / Bach, I. / Guss, J.M. / Mackay, J.P. / Matthews, J.M.
履歴
登録2007年8月3日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999 SEQUENCE The sequence is composed of LIM domain-binding protein 1 and LIM/homeobox protein Lhx3 ... SEQUENCE The sequence is composed of LIM domain-binding protein 1 and LIM/homeobox protein Lhx3 with a linker, GGSGGHMGSGG.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LIM domain-binding protein 1, LIM/homeobox protein Lhx3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5255
ポリマ－20,2631
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 LIM domain-binding protein 1, LIM/homeobox protein Lhx3 / Nuclear LIM interactor / LIM homeobox protein 3 / Homeobox protein LIM-3 / Homeobox protein P-LIM


分子量: 20263.014 Da / 分子数: 1
断片: Fusion of Ldb1 residues 295-340 and Lhx3 LIM zinc-binding domains 1 and 2
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ldb1, Nli, Lhx3, Lim-3, Lim3, Plim / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P70662, UniProt: P50481
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNCO
121HNCA
131HN(CA)CO
141HN(CO)CA
151(H)CCH-TOCSY
161(H)CCH-COSY
171HNHA
18115N-HSQC
19113C-CT-HSQC
11022D-homonuclear TOCSY
11122D-homonuclear NOESY
1121HN(CA)CB
1131CBCA(CO)NH
11453D 15N-separated NOESY
11553D 13C-separated NOESY
116415N-HSQC (optimised for histidine sidechain J-coupling)
117313C-CT-HSQC (10% 13C sample)

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.75 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] FLIX3 - Fusion of ldb1-LID and Lhx3 LIM domains, 3 mM ZINC ION, 15-30 uM DSS, 1 mM DTT, 20 mM sodium phosphate, 40 mM sodium chloride, 10 % [U-99% 2H] D2O, 90 % H2O10 % [U-99% 2H] D2O, 90 % H2O
21.2 mM FLIX3 - Fusion of ldb1-LID and Lhx3 LIM domains, 4.8 mM ZINC ION, 15-30 uM DSS, 1 mM DTT, 20 mM sodium phosphate, 40 mM sodium chloride, 90 % H2O, 10 % [U-99% 2H] D2O90 % H2O, 10 % [U-99% 2H] D2O
30.6 mM [U-10% 13C; U-99% 15N] FLIX3 - Fusion of ldb1-LID and Lhx3 LIM domains, 2.4 mM ZINC ION, 15-30 uM DSS, 1 mM DTT, 20 mM sodium phosphate, 40 mM sodium chloride, 90 % [U-99% 2H] D2O, 10 % H2O90 % [U-99% 2H] D2O, 10 % H2O
40.3 mM [U-99% 15N] FLIX3 - Fusion of ldb1-LID and Lhx3 LIM domains, 1.2 mM ZINC ION, 15-30 uM DSS, 1 mM DTT, 20 mM sodium phosphate, 40 mM sodium chloride, 90 % [U-99% 2H] D2O, 10 % H2O90 % [U-99% 2H] D2O, 10 % H2O
50.6 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] FLIX3 - Fusion of ldb1-LID and Lhx3 LIM domains, 2.4 mM ZINC ION, 15-30 uM DSS, 1 mM DTT, 20 mM sodium phosphate, 40 mM sodium chloride, 99 % [U-99% 2H] D2O, 1 % H2O99 % [U-99% 2H] D2O, 1 % H2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.75 mMFLIX3 - Fusion of ldb1-LID and Lhx3 LIM domains[U-99% 13C; U-99% 15N]1
3 mMZINC ION1
15 uMDSS1
1 mMDTT1
20 mMsodium phosphate1
40 mMsodium chloride1
10 %D2O[U-99% 2H]1
90 %H2O1
1.2 mMFLIX3 - Fusion of ldb1-LID and Lhx3 LIM domains2
4.8 mMZINC ION2
15 uMDSS2
1 mMDTT2
20 mMsodium phosphate2
40 mMsodium chloride2
90 %H2O2
10 %D2O[U-99% 2H]2
0.6 mMFLIX3 - Fusion of ldb1-LID and Lhx3 LIM domains[U-10% 13C; U-99% 15N]3
2.4 mMZINC ION3
15 uMDSS3
1 mMDTT3
20 mMsodium phosphate3
40 mMsodium chloride3
90 %D2O[U-99% 2H]3
10 %H2O3
0.3 mMFLIX3 - Fusion of ldb1-LID and Lhx3 LIM domains[U-99% 15N]4
1.2 mMZINC ION4
15 uMDSS4
1 mMDTT4
20 mMsodium phosphate4
40 mMsodium chloride4
90 %D2O[U-99% 2H]4
10 %H2O4
0.6 mMFLIX3 - Fusion of ldb1-LID and Lhx3 LIM domains[U-99% 13C; U-99% 15N]5
2.4 mMZINC ION5
15 uMDSS5
1 mMDTT5
20 mMsodium phosphate5
40 mMsodium chloride5
99 %D2O[U-99% 2H]5
1 %H2O5
試料状態イオン強度: 20 mM phosphate, 40 mM NaCl / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker DRXBrukerDRX6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilgeschemical shift assignment
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
SparkyGoddardデータ解析
SparkyGoddardpeak picking
TopSpin1.2Bruker Biospin解析
TopSpin1.2Bruker Biospincollection
CNSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics, cartesian dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: Total of 2679 NOE distance restraints (9 ambiguous) and 204 TALOS dihedral restraints
NMR constraintsNOE constraints total: 2679 / NOE intraresidue total count: 1342 / NOE long range total count: 742 / NOE medium range total count: 136 / NOE sequential total count: 450 / Protein phi angle constraints total count: 102 / Protein psi angle constraints total count: 102
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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