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万見
- PDB-2jss: NMR structure of chaperone Chz1 complexed with histone H2A.Z-H2B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jss
タイトルNMR structure of chaperone Chz1 complexed with histone H2A.Z-H2B
要素
  • Chimera of Histone H2B.1 and Histone H2A.Z
  • Uncharacterized protein YER030W
キーワードChaperone/Nuclear Protein / Histone-chaperone complex / intrinsically unfolded protein / Chaperone-Structural Protein COMPLEX / Chaperone-Nuclear Protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


HATs acetylate histones / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / replication fork protection complex / Oxidative Stress Induced Senescence ...HATs acetylate histones / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / replication fork protection complex / Oxidative Stress Induced Senescence / postreplication repair / silent mating-type cassette heterochromatin formation / RNA Polymerase I Promoter Escape / Estrogen-dependent gene expression / Ub-specific processing proteases / nucleosomal DNA binding / transcription elongation by RNA polymerase II / euchromatin / chromatin DNA binding / heterochromatin formation / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromatin organization / histone binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone chaperone domain CHZ / Histone chaperone domain CHZ / Histone chaperone domain CHZ / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. ...Histone chaperone domain CHZ / Histone chaperone domain CHZ / Histone chaperone domain CHZ / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B.1 / Histone H2A.Z-specific chaperone CHZ1 / Histone H2A.Z
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing, molecular dynamics
データ登録者Zhou, Z. / Feng, H. / Hansen, D.F. / Kato, H. / Luk, E. / Freedberg, D.I. / Kay, L.E. / Wu, C. / Bai, Y.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: NMR structure of chaperone Chz1 complexed with histones H2A.Z-H2B.
著者: Zhou, Z. / Feng, H. / Hansen, D.F. / Kato, H. / Luk, E. / Freedberg, D.I. / Kay, L.E. / Wu, C. / Bai, Y.
履歴
登録2007年7月11日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年8月18日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: database_2 / entity_src_gen ...database_2 / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nmr_exptl / pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_refine / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.details / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_nmr_exptl.solution_id / _pdbx_nmr_refine.software_ordinal / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chimera of Histone H2B.1 and Histone H2A.Z
B: Uncharacterized protein YER030W


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0342
ポリマ－28,0342
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 50structures with the lowest energy and no violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Chimera of Histone H2B.1 and Histone H2A.Z / Chimera of suppressor of Ty protein 12 and H2AZ / HTA3


分子量: 21074.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HTB1, H2B1, SPT12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-codonplus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: P02293, UniProt: Q12692
#2: タンパク質 Uncharacterized protein YER030W


分子量: 6959.446 Da / 分子数: 1 / Fragment: sequence database residues 71-132 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P40019

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-1H NOESY
1333D CBCA(CO)NH
1443D HN(CA)CB
1553D HNCO
1663D HNCA
1773D HN(CO)CA
1883D H(CCO)NH
1993D (H)CCH-TOCSY
110103D HBHA(CO)NH
111113D HNHA
112123D HNCANNH
113133D TOCSY-HSQC
11413D 1H-15N NOESY
11513D 1H-13C NOESY

-
試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11.0~1.2 mM [U-35%2H]/[U-100% 2H] H2A.Z-H2B/Chz1sample_190% H2O/10% D2O/100%D2O
solution21.0~1.2 mM [U-100% 15N;U-100%2H]/[U-30%2H] H2A.Z-H2B/Chz1, 25 mM MES, 200 mM KCl, 1mM EDTAsample_290% H2O/10% D2O/100%D2O
solution31.0~1.2 mM [U-100% 13C;U-30%2H]/[U-100% 2H] H2A.Z-H2B/Chz1, 25 mM MES, 200 mM KCl, 1mM EDTAsample_390% H2O/10% D2O/100%D2O
solution41.0~1.2 mM [U-13C; U-15N; U-2H]/[U-100% 2H] H2A.Z-H2B/Chz1, 25 mM MES, 200 mM KCl, 1mM EDTAsample_490% H2O/10% D2O/100%D2O
solution51.0~1.2 mM [U-100% 15N;U-30%2H]/[U-100% 2H] H2A.Z-H2B/Chz1, 25 mM MES, 200 mM KCl, 1mM EDTAsample_590% H2O/10% D2O/100%D2O
solution61.0~1.2 mM [U-100% 13C;U-35%2H]/[U-100% 2H] H2A.Z-H2B/Chz1, 25 mM MES, 200 mM KCl, 1mM EDTAsample_690% H2O/10% D2O/100%D2O
solution71.0~1.2 mM [U-100% 15N;U-100%2H]/[U-30%2H] H2A.Z-H2B/Chz1, 25 mM MES, 200 mM KCl, 1mM EDTAsample_790% H2O/10% D2O/100%D2O
solution81.0~1.2 mM [U-100% 13C;U-35%2H]/[U-100% 2H] Chz1/H2A.Z-H2B, 25 mM MES, 200 mM KCl, 1mM EDTAsample_890% H2O/10% D2O/100%D2O
solution91.0~1.2 mM [U-100% 15N;U-30%2H]/[U-100% 2H] Chz1/H2A.Z-H2B, 25 mM MES, 200 mM KCl, 1mM EDTAsample_990% H2O/10% D2O/100%D2O
solution101.0~1.2 mM [U-100% 13C;U-35%2H]/[U-100% 2H] Chz1/H2A.Z-H2B, 25 mM MES, 200 mM KCl, 1mM EDTAsample_1090% H2O/10% D2O/100%D2O
solution111.0~1.2 mM [U-100%15N;U-100% 2H] Chz1/H2a.Z-H2B, 25 mM MES, 200 mM KCl, 1mM EDTAsample_1190% H2O/10% D2O/100%D2O
solution121.0~1.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N;U-100%2H] H2A.Z-H2B/Chz1, 25 mM MES, 200 mM KCl, 1mM EDTAsample_1290% H2O/10% D2O/100%D2O
solution131.0~1.2 mM [U-10% 13C; U-100% 15N]/[U-100% 2H] Chz1/H2A.Z-H2B, 25 mM MES, 200 mM KCl, 1mM EDTAsample_1390% H2O/10% D2O/100%D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMH2A.Z-H2B/Chz1[U-35%2H]/[U-100% 2H]1
1.0 mMH2A.Z-H2B/Chz1[U-100% 15N;U-100%2H]/[U-30%2H]2
1.0 mMH2A.Z-H2B/Chz1[U-100% 13C;U-30%2H]/[U-100% 2H]3
1.0 mMH2A.Z-H2B/Chz1[U-13C; U-15N; U-2H]/[U-100% 2H]4
1.0 mMH2A.Z-H2B/Chz1[U-100% 15N;U-30%2H]/[U-100% 2H]5
1.0 mMH2A.Z-H2B/Chz1[U-100% 13C;U-35%2H]/[U-100% 2H]6
1.0 mMH2A.Z-H2B/Chz1[U-100% 15N;U-100%2H]/[U-30%2H]7
1.0 mMChz1/H2A.Z-H2B[U-100% 13C;U-35%2H]/[U-100% 2H]8
1.0 mMChz1/H2A.Z-H2B[U-100% 15N;U-30%2H]/[U-100% 2H]9
1.0 mMChz1/H2A.Z-H2B[U-100% 13C;U-35%2H]/[U-100% 2H]10
1.0 mMChz1/H2a.Z-H2B[U-100%15N;U-100% 2H]11
1.0 mMH2A.Z-H2B/Chz1[U-100% 13C; U-100% 15N;U-100%2H]12
1.0 mMChz1/H2A.Z-H2B[U-10% 13C; U-100% 15N]/[U-100% 2H]13
25 mMMESnatural abundance1
200 mMKClnatural abundance1
1 mMEDTAnatural abundance1
25 mMMESnatural abundance2
200 mMKClnatural abundance2
1 mMEDTAnatural abundance2
25 mMMESnatural abundance3
200 mMKClnatural abundance3
1 mMEDTAnatural abundance3
25 mMMESnatural abundance4
200 mMKClnatural abundance4
1 mMEDTAnatural abundance4
25 mMMESnatural abundance5
200 mMKClnatural abundance5
1 mMEDTAnatural abundance5
25 mMMESnatural abundance6
200 mMKClnatural abundance6
1 mMEDTAnatural abundance6
25 mMMESnatural abundance7
200 mMKClnatural abundance7
1 mMEDTAnatural abundance7
25 mMMESnatural abundance8
200 mMKClnatural abundance8
1 mMEDTAnatural abundance8
25 mMMESnatural abundance9
200 mMKClnatural abundance9
1 mMEDTAnatural abundance9
25 mMMESnatural abundance10
200 mMKClnatural abundance10
1 mMEDTAnatural abundance10
25 mMMESnatural abundance11
200 mMKClnatural abundance11
1 mMEDTAnatural abundance11
25 mMMESnatural abundance12
200 mMKClnatural abundance12
1 mMEDTAnatural abundance12
25 mMMESnatural abundance13
200 mMKClnatural abundance13
1 mMEDTAnatural abundance13
試料状態イオン強度: 200 mM KCl / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker DRXBrukerDRX7002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRView5.0.4Johnson, One Moon Scientificnmr data process and analysis
NMRView5.0.4Johnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRView5.0.4Johnson, One Moon Scientificpeak picking
X-PLOR NIH2.16Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.16Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
NMRPipe2004Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
NMRPipe2004Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxchemical shift assignment
NMRPipe2004Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
PIPP4.3.3Garrettchemical shift assignment
PIPP4.3.3Garrettpeak picking
TALOS2004Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
ProcheckNMR3.5.4Laskowski and MacArthurstructure analysis
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing, molecular dynamics
ソフトェア番号: 5
NMR constraintsNOE constraints total: 4180 / NOE intraresidue total count: 765 / NOE long range total count: 1008 / NOE medium range total count: 1173 / NOE sequential total count: 1234 / Hydrogen bond constraints total count: 198 / Protein chi angle constraints total count: 110 / Protein other angle constraints total count: 110 / Protein phi angle constraints total count: 120 / Protein psi angle constraints total count: 120
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy and no violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / Maximum torsion angle constraint violation: 0 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.046 Å / Distance rms dev error: 0.005 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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