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万見
- PDB-2jrs: Solution NMR Structure of CAPER RRM2 Domain. Northeast Structural... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jrs
タイトルSolution NMR Structure of CAPER RRM2 Domain. Northeast Structural Genomics Target HR4730A
要素RNA-binding protein 39
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA Binding Motif of RBM39_HUMAN (CAPER) / RRM2 Domain / Solution NMR Structure / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


RS domain binding / U1 snRNP binding / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / centriolar satellite / RNA processing / RNA splicing / mRNA Splicing - Major Pathway / mRNA processing / microtubule cytoskeleton / nuclear speck ...RS domain binding / U1 snRNP binding / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / centriolar satellite / RNA processing / RNA splicing / mRNA Splicing - Major Pathway / mRNA processing / microtubule cytoskeleton / nuclear speck / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Splicing factor, RBM39-like / Splicing factor RBM39, linker / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain ...Splicing factor, RBM39-like / Splicing factor RBM39, linker / linker between RRM2 and RRM3 domains in RBM39 protein / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding protein 39
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Rossi, P. / Zhao, L. / Nwosu, C. / Cunningham, K. / Owens, L. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G. / Acton, T.B. ...Rossi, P. / Zhao, L. / Nwosu, C. / Cunningham, K. / Owens, L. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR Structure of CAPER RRM2 Domain.
著者: Rossi, P. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Montelione, G.T.
履歴
登録2007年6月28日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein 39


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0621
ポリマ－12,0621
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 RNA-binding protein 39 / RNA-binding motif protein 39 / RNA-binding region-containing protein 2 / Hepatocellular carcinoma ...RNA-binding motif protein 39 / RNA-binding region-containing protein 2 / Hepatocellular carcinoma protein 1 / Splicing factor HCC1


分子量: 12061.732 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM2 Domain: Residues 235-331 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBM39, HCC1, RNPC2 / プラスミド: pET15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+Magic / 参照: UniProt: Q14498

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: RBM39_HUMAN (CAPER), RRM2 residue 235-331. Solution NMR Structure
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1213D 1H-13C NOESY
1312D 1H-13C HSQC
1412D 1H-15N HSQC
1522D 1H-13C HSQC stereospecific methyl
162HETnoe
1713D HN(CA)CB
1813D HN(COCA)CB
1913D HNCO
11013D HBHA(CO)NH
11113D (H)CCH-TOCSY
11213D (H)CCH-COSY
11313D CCH-TOCSY
NMR実験の詳細Text: STRUCTURE DETERMINED BY TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. NOESY ASSIGNMENTS MADE WITH ITERATIVE METHOD USING CHEMICAL SHIFTS (TALOS) FOR DIHEDRAL ANGLE INFERENCE, AND DYANA FOR SIMULATED ...Text: STRUCTURE DETERMINED BY TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. NOESY ASSIGNMENTS MADE WITH ITERATIVE METHOD USING CHEMICAL SHIFTS (TALOS) FOR DIHEDRAL ANGLE INFERENCE, AND DYANA FOR SIMULATED ANNEALING MD LOWEST TARGET FUNCTION SELECTED. CONVERGED STRUCTURES ARE FURTHER REFINED USING NIH-XPLOR FOLLOWED BY CNS IN EXPLICIT WATER SHELL (NIELGES PROTOCOL WITH PARAM19). ASSIGNMENT STATS (EXCLUDING N-TERM TAG): BACKBONE 99.19%, SIDECHAIN 94.31%, AROMATIC (SC) 100%, VL METHYL STEREOSPECIFIC 100%, UNAMBIGUOUS SIDECHAIN NH2 100%. STRUCTURE BASED ON 1252 NOE, 44 H-BOND, 84 DIHEDRAL. 100 STRUCTURES CALCULATED 20 LOWEST ENERGY SUBMITTED. MAX NOE VIOLATION 0.30 A (1 MODEL), MAX DIHEDRAL VIOLATION 4.0 DEG. 5 CLOSE CONTACTS TOTAL PER 20 MODELS. STRUCTURE QUALITY FACTOR PSVS 1.3: ORDERED RESIDUES RANGES - ALPHA HELIX (40-47, 78-88), B-STRAND (53-61, 66-75, 27-32, 99-101) [S(PHI)+S(PSI)] > 1.8. RMSD 0.4 BB, 1.0 ALL HEAVY ATOMS. RAMACHANDRAN: 85.4% MOST FAV, 12.4% ADDTL ALLOW, 2.3 GENEROUSLY ALLOW, 0.0% DISALLOW. PROCHECK (PSI-PHI): -0.46/-1.49 (RAW/Z), PROCHECK (ALL): -0.24/-1.42 (RAW/Z), MOLPROBITY CLASH: 15.06/-1.06 (RAW/Z). RPF SCORES ALL ASSIGNED RESIDUES (FIT OF NOESY PEAKLISTS TO STRUCTURE): RECALL: 0.959, PRECISION: 0.935, F-MEASURE: 0.947, DP-SCORE: 0.775.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.3 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 0.02 % sodium azide, 20 mM MES, 100 mM sodium chloride, 5 mM Calcium Chloride, 10 mM DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21.1 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] protein, 0.02 % sodium azide, 20 mM MES, 100 mM sodium chloride, 5 mM Calcium Chloride, 10 mM DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.3 mMHR4730A[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.02 %sodium azide1
20 mMMES1
100 mMsodium chloride1
5 mMCalcium Chloride1
10 mMDTT1
1.1 mMHR4730A[U-5% 13C; U-100% 15N]2
0.02 %sodium azide2
20 mMMES2
100 mMsodium chloride2
5 mMCalcium Chloride2
10 mMDTT2
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
AutoAssign2.3.0Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
AutoStructure2.1.1Huang, Tejero, Powers and Montelione構造決定
NMRPipe2.4Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky2.112Goddardデータ解析
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
CNSSOLVE1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
X-PLOR NIH2.11.2Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
DYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
PSVS1.3Bhattacharya and Montelione構造検証
PdbStat5(PDBStat) Tejeroデータ解析
MOLMOL2K.2Koradi, Billeter and Wuthrichvisualization
MolProbityRichardson構造検証
ProcheckNMRLaskowski, MacArthur, Smith, Jones, Hutchinson, Morris, Moss and Th構造検証
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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