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万見
- PDB-2jq9: VPS4A MIT-CHMP1A complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jq9
タイトルVPS4A MIT-CHMP1A complex
要素
  • Chromatin-modifying protein 1a
  • Vacuolar protein sorting-associating protein 4A
キーワードPROTEIN TRANSPORT / CHMP1A / VPS4A MIT / Complex / Four Helix Bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


vesicle uncoating / ESCRT complex disassembly / actomyosin contractile ring contraction / endosomal vesicle fusion / late endosomal microautophagy / mitotic cytokinesis checkpoint signaling / positive regulation of viral budding via host ESCRT complex / negative regulation of cytokinesis / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway ...vesicle uncoating / ESCRT complex disassembly / actomyosin contractile ring contraction / endosomal vesicle fusion / late endosomal microautophagy / mitotic cytokinesis checkpoint signaling / positive regulation of viral budding via host ESCRT complex / negative regulation of cytokinesis / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intracellular cholesterol transport / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / nuclear envelope organization / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / cytoskeleton-dependent cytokinesis / mitotic nuclear membrane reassembly / regulation of centrosome duplication / ATP-dependent protein disaggregase activity / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / vacuole organization / positive regulation of exosomal secretion / vesicle budding from membrane / midbody abscission / protein targeting to lysosome / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body membrane / multivesicular body assembly / mitotic chromosome condensation / regulation of mitotic spindle assembly / Flemming body / vesicle-fusing ATPase / vacuolar membrane / endosomal transport / mitotic metaphase chromosome alignment / ATPase complex / nucleus organization / viral budding via host ESCRT complex / microtubule organizing center / viral release from host cell / autophagosome membrane / autophagosome maturation / nuclear pore / regulation of protein localization to plasma membrane / vesicle-mediated transport / multivesicular body / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / endomembrane system / viral budding from plasma membrane / HCMV Late Events / condensed nuclear chromosome / macroautophagy / Budding and maturation of HIV virion / kinetochore / autophagy / nuclear matrix / spindle pole / metallopeptidase activity / late endosome membrane / late endosome / protein transport / regulation of protein localization / midbody / early endosome / lysosome / endosome / endosome membrane / protein domain specific binding / lysosomal membrane / negative regulation of gene expression / cell division / centrosome / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Snf7 family ...Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Snf7 family / Snf7 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Charged multivesicular body protein 1a / Vacuolar protein sorting-associated protein 4A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsBinary complex of VPS4A MIT domain (residues 1-84) in complex with the C-terminus of CHMP1A (residues 180-196)
データ登録者Stuchell-Brereton, M.D. / Skalicky, J.J. / Kieffer, C. / Ghaffarian, S. / Sundquist, W.I.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: ESCRT-III recognition by VPS4 ATPases.
著者: Stuchell-Brereton, M.D. / Skalicky, J.J. / Kieffer, C. / Karren, M.A. / Ghaffarian, S. / Sundquist, W.I.
履歴
登録2007年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associating protein 4A
B: Chromatin-modifying protein 1a


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8822
ポリマ－11,8822
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associating protein 4A / Protein SKD2 / hVPS4 / VPS4-1


分子量: 9865.304 Da / 分子数: 1 / 断片: MIT domain, residues 1-84 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS4A, VPS4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UN37
#2: タンパク質・ペプチド Chromatin-modifying protein 1a / Charged multivesicular body protein 1a / CHMP1a / Vacuolar protein sorting 46-1 / Vps46-1 / hVps46-1


分子量: 2016.268 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 180-196 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCOLN3, CHMP1, CHMP1A, KIAA0047, PRSM1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9HD42

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Binary complex of VPS4A MIT domain (residues 1-84) in complex with the C-terminus of CHMP1A (residues 180-196)
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HN(CA)CB
1413D CBCA(CO)NH
1513D HBHA(CO)NH
1613D HNHA
1713D C(CO)NH
1813D H(CCO)NH
1913D (H)CCH-COSY
11013D (H)CCH-TOCSY
11113D 1H-13C NOESY
11213D 1H-15N NOESY
11322D 1H-15N HSQC
11422D 1H-13C HSQC
11523D HN(CA)CB
11623D CBCA(CO)NH
11723D HBHA(CO)NH
11823D HNHA
11923D C(CO)NH
12023D H(CCO)NH
12123D (H)CCH-COSY
12223D (H)CCH-TOCSY
12323D 1H-13C NOESY
12423D 1H-15N NOESY
NMR実験の詳細Text: Half-filtered NOESYs provided the intermolecular NOEs

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] VPS4A MIT, 1.15 mM CHMP1A(180-196), 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.15 mM VPS4A MIT, 1.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] CHMP1A(180-196), 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMVPS4A MIT[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.15 mMCHMP1A(180-196)1
1.15 mMVPS4A MIT2
1.0 mMCHMP1A(180-196)[U-100% 13C; U-100% 15N]2
試料状態イオン強度: 50 / pH: 5.65 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Felix2004Accelrys Software Inc.解析
Sparky3.112Goddardchemical shift assignment
Sparky3.112Goddardpeak picking
Sparky3.112Goddardデータ解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Refinement using anneal.inp and using summed NOE constraints with max T of 3000 K for simulated annealing.
NMR constraintsNOE constraints total: 1311 / NOE intraresidue total count: 309 / NOE long range total count: 278 / NOE medium range total count: 391 / NOE sequential total count: 333 / Hydrogen bond constraints total count: 59 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 76 / Protein psi angle constraints total count: 76
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0.03 °
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 0.1 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.017 Å / Torsion angle constraint violation method: CNS
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.004 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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