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万見
- PDB-2jq7: Model for thiostrepton binding to the ribosomal L11-RNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jq7
タイトルModel for thiostrepton binding to the ribosomal L11-RNA
要素
  • 50S RIBOSOMAL PROTEIN L11
  • RIBOSOMAL RNA
  • THIOSTREPTON
キーワードRIBOSOME/ANTIBIOTIC / RIBOSOME-ANTIBIOTIC COMPLEX / THIOPEPTIDE / ANTIBACTERIAL / THIAZOLE / THIAZOLINE / OXAZOLE / RIBOSOME / L11 / TRANSLATION INHIBITION
機能・相同性
機能・相同性情報


large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / defense response to bacterium / structural constituent of ribosome / translation / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Thiazolylpeptide-type bacteriocin precursor / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12, C-terminal domain / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 ...Thiazolylpeptide-type bacteriocin precursor / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12, C-terminal domain / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOSTREPTON / RNA / RNA (> 10) / Thiostrepton / Large ribosomal subunit protein uL11
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
STREPTOMYCES AZUREUS (バクテリア)
Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / DOCKING
データ登録者Jonker, H.R.A. / Ilin, S. / Grimm, S.K. / Woehnert, J. / Schwalbe, H.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2007
タイトル: L11 Domain Rearrangement Upon Binding to RNA and Thiostrepton Studied by NMR Spectroscopy
著者: Jonker, H.R.A. / Ilin, S. / Grimm, S.K. / Woehnert, J. / Schwalbe, H.
履歴
登録2007年5月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
置き換え2007年7月3日ID: 2NYO
改定 1.02007年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月14日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
改定 1.42012年12月12日Group: Other
改定 1.52015年5月27日Group: Source and taxonomy
改定 1.62017年11月1日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_nmr_representative / pdbx_struct_assembly
Item: _pdbx_nmr_representative.selection_criteria / _pdbx_struct_assembly.method_details
改定 2.02021年8月18日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Polymer sequence
カテゴリ: database_2 / entity_poly ...database_2 / entity_poly / pdbx_nmr_exptl / pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_nmr_exptl_sample.isotopic_labeling / _pdbx_nmr_software.authors / _pdbx_nmr_software.classification / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_software.version / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L11
B: RIBOSOMAL RNA
C: THIOSTREPTON


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6113
ポリマ－35,6113
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4750 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area14870 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200TOP-RANKED ENSEMBLE, ACCORDING TO THE AVERAGE INTERACTION ENERGY AND BURIED SURFACE AREA
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L11


分子量: 15111.923 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
遺伝子: RPLK / プラスミド: PET11A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P29395
#2: RNA鎖 RIBOSOMAL RNA


分子量: 18693.145 Da / 分子数: 1 / Fragment: L11 BINDING DOMAIN, RESIDUES 1051-1108 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: IN VITRO TRANSCRIBED RNA CONSTRUCT. / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質・ペプチド THIOSTREPTON


タイプ: Thiopeptide / クラス: 抗生剤 / 分子量: 1805.985 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: Thiostrepton is a hetrocyclic thiopeptide belonging to the thiocillin family, consisting of four thiazole, one thiozoline and one piperideine rings. A modified quinoline linked to main-chain ...詳細: Thiostrepton is a hetrocyclic thiopeptide belonging to the thiocillin family, consisting of four thiazole, one thiozoline and one piperideine rings. A modified quinoline linked to main-chain residue 1 and side-chain of residue 12. Post translational maturation of thiazole and oxazole containing antibiotics involves the enzymic condensation of a Cys or Ser with the alpha-carbonyl of the preceding amino acid to form a thioether or ether bond, then dehydration to form a double bond with the alpha-amino nitrogen. Thiazoline or oxazoline ring are dehydrogenated to form thiazole or oxazole rings. the pyridinyl involves the cross-linking of a Ser and a Cys-Ser pair usually separated by 7 or 8 residues along the peptide chain. The Ser residues are dehydrated to didehydroalanines, then bonded between their beta carbons. The alpha carbonyl of the Cys condenses with alpha carbon of the first Ser to form a pyridinyl ring. The ring may be mutiply dehydrogenated to form a pyridine ring with loss of the amino nitrogen of the first Ser. The amidation of Ser-17 probably does not occur by the same mechanism, oxidative cleavage of glycine, as in eukaryotes.
由来: (天然) STREPTOMYCES AZUREUS (バクテリア) / 参照: UniProt: P0C8P8, THIOSTREPTON
構成要素の詳細THIOSTREPTON IS A MEMBER OF A SULPHUR-RICH HETEROCYCLIC PEPTIDES CLASS. ALL SHARE A MACROCYLIC ...THIOSTREPTON IS A MEMBER OF A SULPHUR-RICH HETEROCYCLIC PEPTIDES CLASS. ALL SHARE A MACROCYLIC CORE, CONSISTING OF A NITROGEN CONTAINING, SIX-MEMBERED RING CENTRAL TO DEHYDROAMINO ACIDS AND A SUBSET OF FIVE MEMBER RING STRUCTURES INCLUDING THIAZOLES, THIAZOLINES AND OXAZOLES. HERE, THIOSTREPTON IS REPRESENTED BY THE SEQUENCE (SEQRES)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: IPAP(1H, 15N)HSQC
NMR実験の詳細Text: THE RDC DATA WAS USED TO DETERMINE THE RELATIVE DOMAIN ORIENTATION OF THE L11 PROTEIN

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.3 MM [U-13C, U-15N U-2H] RIBOSOMAL PROTEIN L11, 0.3 MM RIBOSOMAL RNA, 0.3 MM THIOSTREPTON ANTIBIOTIC, 20 MM POTASSIUM PHOSPHATE, 200 MM POTASSIUM CHLORIDE, 95% H2O/5% D2O
Label: sample_1 / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mMRibosomal Protein L11[U-13C; U-15N; U-2H]1
0.3 mMRibosomal RNAnatural abundance1
0.3 mMThiostrepton Antibioticnatural abundance1
20 mMpotassium phosphatenatural abundance1
200 mMpotassium chloridenatural abundance1
試料状態イオン強度: 220 / pH: 6.1 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE DRX / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
HADDOCK2.0_DEVELDOMINGUEZ ET AL.精密化
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
XwinNMR3.5Bruker Biospincollection
NMRPipe2.5Delaglio et al.解析
Sparky3.112Goddard et al.データ解析
CNS1.1Brunger et al.構造決定
精密化手法: DOCKING / ソフトェア番号: 1
詳細: FOR CHAIN A, THE INITIAL COORDINATES ARE OPTIMIZED USING RDCS. LEFT SEMI-FLEXIBLE DURING DOCKING. FOR CHAIN B, INITIAL T. MARITIMA COORDINATES ARE FROM PDB ENTRY 1MMS. LEFT SEMI-FLEXIBLE ...詳細: FOR CHAIN A, THE INITIAL COORDINATES ARE OPTIMIZED USING RDCS. LEFT SEMI-FLEXIBLE DURING DOCKING. FOR CHAIN B, INITIAL T. MARITIMA COORDINATES ARE FROM PDB ENTRY 1MMS. LEFT SEMI-FLEXIBLE DURING DOCKING. FOR CHAIN C, THE INITIAL COORDINATES ARE FROM PDB ENTRY 1E9W. LEFT FLEXIBLE ACIDS AND NUCLEIC ACIDS WHICH DO NOT COMPLY WELL WITH THE ANTIBIOTIC IN THE CASE HERE.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: TOP-RANKED ENSEMBLE, ACCORDING TO THE AVERAGE INTERACTION ENERGY AND BURIED SURFACE AREA
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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