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万見
- PDB-2jog: Structure of the calcineurin-NFAT complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jog
タイトルStructure of the calcineurin-NFAT complex
要素
  • Calmodulin-dependent calcineurin A subunit alpha isoform
  • NFAT
キーワードHYDROLASE / calcineurin / NFAT / complex structure / phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / positive regulation of saliva secretion / peptidyl-serine dephosphorylation / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / calcineurin complex / positive regulation of connective tissue replacement ...negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / positive regulation of saliva secretion / peptidyl-serine dephosphorylation / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / calcineurin complex / positive regulation of connective tissue replacement / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / negative regulation of dendrite morphogenesis / protein serine/threonine phosphatase complex / renal filtration / calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / skeletal muscle tissue regeneration / transition between fast and slow fiber / positive regulation of osteoclast differentiation / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / dephosphorylation / extrinsic component of plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / dendrite morphogenesis / protein-serine/threonine phosphatase / calcineurin-mediated signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of endocytosis / Calcineurin activates NFAT / DARPP-32 events / epidermis development / positive regulation of osteoblast differentiation / multicellular organismal response to stress / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / protein dephosphorylation / skeletal muscle fiber development / keratinocyte differentiation / FCERI mediated Ca+2 mobilization / positive regulation of cell adhesion / T cell activation / excitatory postsynaptic potential / wound healing / G1/S transition of mitotic cell cycle / response to calcium ion / sarcolemma / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / Z disc / protein import into nucleus / calcium ion transport / ATPase binding / Ca2+ pathway / dendritic spine / calmodulin binding / protein dimerization activity / positive regulation of cell migration / negative regulation of gene expression / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / glutamatergic synapse / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like ...PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Takeuchi, K. / Roehrl, M.H. / Sun, Z.Y. / Wagner, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: Structure of the Calcineurin-NFAT Complex: Defining a T Cell Activation Switch Using Solution NMR and Crystal Coordinates.
著者: Takeuchi, K. / Roehrl, M.H. / Sun, Z.Y. / Wagner, G.
履歴
登録2007年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-dependent calcineurin A subunit alpha isoform
B: NFAT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5922
ポリマ－39,5922
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-dependent calcineurin A subunit alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform / CAM-PRP catalytic subunit


分子量: 37866.309 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 21-347 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP3CA, CALNA, CNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q08209, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド NFAT


分子量: 1725.937 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The author states that this is an artificial sequence based on the NFAT sequences. The reference for the NFAT sequences is Aramburu, J., Yaffe, M. B., Lopez-Rodriguez, C., Cantley, L.C., ...詳細: The author states that this is an artificial sequence based on the NFAT sequences. The reference for the NFAT sequences is Aramburu, J., Yaffe, M. B., Lopez-Rodriguez, C., Cantley, L.C., Hogan, P.G., and Rao, A. (1999). Affinity-driven peptide selection of an NFAT inhibitor more selective than cyclosporin A. Science 285, 2129-2133.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCA
1313D HN(CA)CB
1413D 1H-15N NOESY
1512D 1H-1H NOESY
1622D 1H-15N HSQC
1723D HNCA
1823D HN(CA)CB
1923D 1H-15N TOCSY
11032D 1H-13C HSQC
11133D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1500uM [U-13C; U-15N; U-2H] calcineurin, 0.4-0.6 mM NFAT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
2300uM calcineurin, 0.3 mM [U-13C; U-15N; U-2H] NFAT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
3400uM [2H, FIMY-1H] calcineurin, 0.4 mM [ul-2H15N, Id1LdVg -1H13C] NFAT, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.4 mMentity_1[U-13C; U-15N; U-2H]1
0.4 mMentity_21
0.3 mMentity_12
0.3 mMentity_2[U-13C; U-15N; U-2H]2
0.4 mMentity_1[2H, FIMY-1H]3
0.4 mMentity_2[ul-2H15N, Id1LdVg -1H13C]3
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 750 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
SparkyGoddardデータ解析
XwinNMRBruker Biospin解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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