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- PDB-2jly: Dengue virus 4 NS3 helicase in complex with ssRNA and ADP-Phosphate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jly
タイトルDengue virus 4 NS3 helicase in complex with ssRNA and ADP-Phosphate
要素
  • 5'-R(*AP*GP*AP*CP*UP*AP*AP*CP*AP*AP*CP*U)-3'
  • SERINE PROTEASE SUBUNIT NS3
キーワードHYDROLASE/RNA / HYDROLASE-RNA COMPLEX / ENVELOPE PROTEIN / RIBONUCLEOPROTEIN / CAPSID PROTEIN / RNA REPLICATION / SERINE PROTEASE / GLYCOPROTEIN / DENGUE VIRUS / METAL-BINDING / TRANSFERASE / ATP-BINDING / RNA-BINDING / FLAVIVIRUSES / TRANSCRIPTION REGULATION / RNA-DIRECTED RNA POLYMERASE / NUCLEOTIDE-BINDING / VIRAL NUCLEOPROTEIN / SECRETED / HELICASE / PROTEASE / HYDROLASE / PHOSPHATE / CLEAVAGE ON PAIR OF BASIC RESIDUES / ENDOPLASMIC RETICULUM / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE / ADP / SSRNA / VIRION / ATPASE / NUCLEUS / MEMBRANE / TRANSMEMBRANE / TRANSCRIPTION / PHOSPHOPROTEIN / NS3 HELICASE STRUCTURE / MULTIFUNCTIONAL ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / viral capsid / monoatomic ion transmembrane transport ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / viral capsid / monoatomic ion transmembrane transport / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / protein dimerization activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / : / mRNA cap 0/1 methyltransferase / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B ...Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / : / mRNA cap 0/1 methyltransferase / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / : / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / PHOSPHATE ION / RNA / RNA (> 10) / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種DENGUE VIRUS 4 (デング熱ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Luo, D.H. / Xu, T. / Watson, R.P. / Becker, D.S. / Sampath, A. / Jahnke, W. / Yeong, S.S. / Wang, C.H. / Lim, S.P. / Vasudevan, S.G. / Lescar, J.
引用ジャーナル: Embo J. / : 2008
タイトル: Insights Into RNA Unwinding and ATP Hydrolysis by the Flavivirus Ns3 Protein.
著者: Luo, D. / Xu, T. / Watson, R.P. / Scherer-Becker, D. / Sampath, A. / Jahnke, W. / Yeong, S.S. / Wang, C.H. / Lim, S.P. / Strongin, A. / Vasudevan, S.G. / Lescar, J.
履歴
登録2008年9月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE PROTEASE SUBUNIT NS3
B: SERINE PROTEASE SUBUNIT NS3
C: 5'-R(*AP*GP*AP*CP*UP*AP*AP*CP*AP*AP*CP*U)-3'
D: 5'-R(*AP*GP*AP*CP*UP*AP*AP*CP*AP*AP*CP*U)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,62012
ポリマ-110,2824
非ポリマー1,3388
6,846380
1
A: SERINE PROTEASE SUBUNIT NS3
C: 5'-R(*AP*GP*AP*CP*UP*AP*AP*CP*AP*AP*CP*U)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,8106
ポリマ-55,1412
非ポリマー6694
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint-5.1 kcal/mol
Surface area24710 Å2
手法PQS
2
B: SERINE PROTEASE SUBUNIT NS3
D: 5'-R(*AP*GP*AP*CP*UP*AP*AP*CP*AP*AP*CP*U)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,8106
ポリマ-55,1412
非ポリマー6694
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2200 Å2
ΔGint-5.3 kcal/mol
Surface area24780 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)131.748, 105.591, 72.671
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.68, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111GLUGLUPROPROAA180 - 32613 - 159
211GLUGLUPROPROBB180 - 32613 - 159
121GLNGLNASNASNAA327 - 481160 - 314
221GLNGLNASNASNBB327 - 481160 - 314
131ASPASPLYSLYSAA482 - 618315 - 451
231ASPASPLYSLYSBB482 - 618315 - 451
112AACCCC1 - 41 - 4
212AACCDD1 - 41 - 4

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 / RNA鎖 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 SERINE PROTEASE SUBUNIT NS3 / DENV4 NS3 HELICASE / NON-STRUCTURAL PROTEIN 3


分子量: 51337.453 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1646-2092 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DENGUE VIRUS 4 (デング熱ウイルス)
: THAILAND/0348/1991 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2YHF0, flavivirin
#2: RNA鎖 5'-R(*AP*GP*AP*CP*UP*AP*AP*CP*AP*AP*CP*U)-3'


分子量: 3803.360 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成

-
非ポリマー , 5種, 388分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#5: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mn
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 380 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.42 % / 解説: NONE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→40.8 Å / Num. obs: 188211 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 97.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JLU
解像度: 2.4→19.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 16.87 / SU ML: 0.222 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.548 / ESU R Free: 0.308 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25494 1726 5 %RANDOM
Rwork0.19911 ---
obs0.20194 32553 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.621 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.13 Å20 Å20.04 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7185 296 78 380 7939
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0227755
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1342.02710580
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3135900
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.98122.965344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.424151286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.0621578
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.21158
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.025790
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1810.23449
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2960.25177
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2680.2444
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2420.2151
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1630.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3521.54647
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.62227318
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.79933648
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3914.53262
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1A3480tight positional0.030.05
2C84tight positional0.020.05
1A3480tight thermal0.040.5
2C84tight thermal0.050.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.461 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.333 123
Rwork0.278 2236
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.52910.30440.80652.89890.09851.1081-0.06850.0821-0.1342-0.07230.07110.09490.16450.043-0.0026-0.0594-0.00080.0177-0.13-0.0045-0.1639-39.807-15.2438-1.6223
23.1519-0.27861.37170.47040.03722.4448-0.15290.22620.18140.12180.1105-0.3142-0.18920.4190.0424-0.0744-0.0641-0.0407-0.08380.0085-0.08-23.6884.89853.1881
31.0470.6736-0.73624.7622-2.81743.0123-0.08190.05370.0065-0.27310.23450.1960.1809-0.1548-0.1525-0.0989-0.0077-0.0335-0.1052-0.0078-0.1094-48.448711.5662-12.1645
42.4915-0.32780.81353.3802-0.40591.34250.0606-0.1350.40280.02990.04710.1467-0.1382-0.1496-0.1078-0.11620.01640.0713-0.1107-0.0173-0.0009-21.2442-5.1328-36.5091
54.27890.00650.44440.1098-0.24210.99820.0207-0.5637-0.17560.11580.0612-0.1640.05730.0745-0.0819-0.12110.0085-0.0011-0.0350.0371-0.0681-7.9675-25.3895-26.2141
61.49221.5271-0.75474.0065-1.81572.833-0.0120.04240.0934-0.11030.12920.2761-0.1432-0.152-0.1172-0.12590.0219-0.0128-0.1027-0.0094-0.0986-34.7905-32.0136-37.5611
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A168 - 326
2X-RAY DIFFRACTION2A327 - 481
3X-RAY DIFFRACTION3A482 - 618
4X-RAY DIFFRACTION4B168 - 326
5X-RAY DIFFRACTION5B327 - 481
6X-RAY DIFFRACTION6B482 - 618

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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