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- PDB-2jkz: SACCHAROMYCES CEREVISIAE HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jkz
タイトルSACCHAROMYCES CEREVISIAE HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE IN COMPLEX WITH GMP (GUANOSINE 5'- MONOPHOSPHATE) (ORTHORHOMBIC CRYSTAL FORM)
要素HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / NUCLEUS / CYTOPLASM / MAGNESIUM / GMP COMPLEX / FLIP PEPTIDE-PLANE / GLYCOSYLTRANSFERASE / METAL-BINDING / PURINE SALVAGE
機能・相同性
機能・相同性情報


XMP salvage / hypoxanthine metabolic process / hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine phosphoribosyltransferase activity / GMP salvage / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / nucleotide binding / nucleus ...XMP salvage / hypoxanthine metabolic process / hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine phosphoribosyltransferase activity / GMP salvage / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / nucleotide binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.45 Å
データ登録者Moynie, L. / Giraud, M.F. / Breton, A. / Boissier, F. / Daignan-Fornier, B. / Dautant, A.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2012
タイトル: Functional Significance of Four Successive Glycine Residues in the Pyrophosphate Binding Loop of Fungal 6-Oxopurine Phosphoribosyltransferases.
著者: Moynie, L. / Giraud, M.F. / Breton, A. / Boissier, F. / Daignan-Fornier, B. / Dautant, A.
#1: ジャーナル: Genetics / 年: 2008
タイトル: Lethal Accumulation of Guanylic Nucleotides in Saccharomyces Cerevisiae Hpt1-Deregulated Mutants.
著者: Breton, A. / Pinson, B. / Coulpier, F. / Giraud, M. / Dautant, A. / Daignan-Fornier, B.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Structures of Free and Complexed Forms of Escherichia Coli Xanthine-Guanine Phosphoribosyltransferase.
著者: Vos, S. / Parry, R.J. / Burns, M.R. / De Jersey, J. / Martin, J.L.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of Escherichia Coli Xanthine Phosphoribosyltransferase.
著者: Vos, S. / De Jersey, J. / Martin, J.L.
履歴
登録2008年9月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月19日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.32019年2月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
B: HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
C: HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
D: HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,20712
ポリマ－100,3704
非ポリマー1,8378
水00
1
A: HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
B: HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1046
ポリマ－50,1852
非ポリマー9194
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5010 Å2
ΔGint-53.2 kcal/mol
Surface area19280 Å2
手法PISA
2
C: HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
D: HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1046
ポリマ－50,1852
非ポリマー9194
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4930 Å2
ΔGint-51.9 kcal/mol
Surface area19320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.077, 176.362, 91.109
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.5375, 0.4516, -0.7121), (0.4512, -0.5594, -0.6953), (-0.7124, -0.695, 0.097)15.052, 90.69, 67.318
2given(-0.1301, 0.988, 0.0834), (0.9868, 0.1372, -0.086), (-0.0964, 0.0711, -0.9928)-53.768, 48.004, 97.784
3given(0.4425, -0.6808, -0.5837), (-0.417, 0.42, -0.806), (0.7939, 0.6001, -0.098)39.955, 70.022, 37.059

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要素

#1: タンパク質
HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / BYPASS OF REPRESSION BY ADENINE PROTEIN 6 / HGPRTASE / HGPRT


分子量: 25092.520 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 2-221 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: Y1846 / プラスミド: PET-21 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q04178, hypoxanthine phosphoribosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GMP


分子量: 363.221 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 74 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 1.6 M AMMONIUM SULPHATE, 4% PEG 400, 0.2 M NA-K TARTRATE, 50 MM NA CITRATE, 50 MM MES, PH 5.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.45→25 Å / Num. obs: 25753 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 120 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 3.45→3.64 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JKY

2jky


解像度: 3.45→32.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1302 5.1 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.221 25547 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 100.51 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 116.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.48 Å20 Å20 Å2
2--26.9 Å20 Å2
3----27.38 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.43 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.86 Å0.88 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.45→32.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6508 0 116 0 6624
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.511.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.552
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.722.5
LS精密化 シェル解像度: 3.45→3.67 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 210 5 %
Rwork0.347 4006 -
obs--99.9 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: ION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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