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- PDB-2jif: Structure of human short-branched chain acyl-CoA dehydrogenase (A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jif
タイトルStructure of human short-branched chain acyl-CoA dehydrogenase (ACADSB)
要素SHORT/BRANCHED CHAIN SPECIFIC ACYL-COA DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / MITOCHONDRION / TRANSIT PEPTIDE / FATTY ACID METABOLISM / FAD / FLAVOPROTEIN / DISEASE MUTATION / LIPID METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


short-chain 2-methylacyl-CoA dehydrogenase / short-chain 2-methyl fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / short-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / L-isoleucine catabolic process / acyl-CoA dehydrogenase activity / Branched-chain amino acid catabolism / Mitochondrial protein degradation / fatty acid metabolic process / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial matrix ...short-chain 2-methylacyl-CoA dehydrogenase / short-chain 2-methyl fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / short-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / L-isoleucine catabolic process / acyl-CoA dehydrogenase activity / Branched-chain amino acid catabolism / Mitochondrial protein degradation / fatty acid metabolic process / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain ...Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A PERSULFIDE / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Short/branched chain specific acyl-CoA dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Pike, A.C.W. / Hozjan, V. / Smee, C. / Niesen, F.H. / Kavanagh, K.L. / Umeano, C. / Turnbull, A.P. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Edwards, A. ...Pike, A.C.W. / Hozjan, V. / Smee, C. / Niesen, F.H. / Kavanagh, K.L. / Umeano, C. / Turnbull, A.P. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Arrowsmith, C.H. / Sundstrom, M. / Oppermann, U.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Human Short-Branched Chain Acyl-Coa Dehydrogenase
著者: Pike, A.C.W. / Hozjan, V. / Smee, C. / Niesen, F.H. / Kavanagh, K.L. / Umeano, C. / Turnbull, A.P. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Arrowsmith, C.H. / Sundstrom, M. / Oppermann, U.
履歴
登録2007年2月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SHORT/BRANCHED CHAIN SPECIFIC ACYL-COA DEHYDROGENASE
B: SHORT/BRANCHED CHAIN SPECIFIC ACYL-COA DEHYDROGENASE
C: SHORT/BRANCHED CHAIN SPECIFIC ACYL-COA DEHYDROGENASE
D: SHORT/BRANCHED CHAIN SPECIFIC ACYL-COA DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,02829
ポリマ－177,8984
非ポリマー7,13025
水16,448913
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)150.245, 150.245, 201.586
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.86838, -0.49574, -0.01269), (-0.49572, -0.86847, 0.00475), (-0.01338, 0.00217, -0.99991)68.34785, 257.93027, 23.23913
2given(-0.86659, 0.49901, -0.00308), (0.49895, 0.86655, 0.01192), (0.00862, 0.00879, -0.99992)156.32558, -41.68656, 20.11056
3given(-0.99984, 0.0055, 0.01725), (-0.00577, -0.99987, -0.01534), (0.01716, -0.01544, 0.99973)224.22177, 217.26875, -0.18842

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
SHORT/BRANCHED CHAIN SPECIFIC ACYL-COA DEHYDROGENASE / ACYL-COA DEHYDROGENASE / SBCAD / 2-METHYL BRANCHED CHAIN ACYL-COA DEHYDROGENASE / 2-MEBCAD / 2- ...ACYL-COA DEHYDROGENASE / SBCAD / 2-METHYL BRANCHED CHAIN ACYL-COA DEHYDROGENASE / 2-MEBCAD / 2-METHYLBUTYRYL-COENZYME A DEHYDROGENASE / 2-METHYLBUTYRYL-COA DEHYDROGENASE


分子量: 44474.492 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 52-432 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P45954, 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; その他の電子受容体を用いる

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非ポリマー , 5種, 938分子

#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-COS / COENZYME A PERSULFIDE


分子量: 799.599 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S2
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 913 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.7 %
結晶化pH: 6.3
詳細: 30% PEG6000, 0.15M AMMONIUM CHLORIDE PH6.3, 10% ETHYLENE GLYCOL, pH 6.30

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.999
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→70.36 Å / Num. obs: 175824 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 25.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JQI

1jqi


解像度: 2→70 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 5.099 / SU ML: 0.078 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.127 / ESU R Free: 0.12 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ACETOACETYL COA WAS ADDED TO THE PROTEIN PRIOR TO CRYSTALLIZATION. HOWEVER THE DENSITY IN THE ACTIVE SITE IS MORE CONSISTENT WITH AND HAS ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ACETOACETYL COA WAS ADDED TO THE PROTEIN PRIOR TO CRYSTALLIZATION. HOWEVER THE DENSITY IN THE ACTIVE SITE IS MORE CONSISTENT WITH AND HAS BEEN MODELLED AS COA PERSULPHIDE. COA PERSULPHIDE PRESUMABLY COPURIFIES WITH THE BACTERIALLY EXPRESSED ENZYME.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 8809 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.185 166944 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20.08 Å20 Å2
2--0.16 Å20 Å2
3----0.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→70 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11620 0 446 913 12979
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02212467
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028258
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2872.00516907
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.043.00320072
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.11451520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.15524.826516
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.629152134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1551548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.21895
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0213570
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022374
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.22539
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1790.28297
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1750.25999
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.25933
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.2758
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2520.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1950.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1240.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6421.57857
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1451.53126
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.943212091
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.62735486
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4394.54812
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 620 -
Rwork0.233 11549 -
obs--94.03 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.995-0.07450.46640.9431-0.19911.38650.04780.0349-0.1087-0.10520.06740.28430.1502-0.2898-0.1151-0.1304-0.0618-0.0703-0.06240.0171-0.02991.16894.57222.6429
20.9131-0.0686-0.29690.85150.47471.51210.0138-0.13590.2580.11070.01370.2036-0.2335-0.2472-0.0275-0.06510.05490.024-0.074-0.03260.0011100.8251130.78819.782
30.49890.0361-0.02880.9283-0.65331.15120.0043-0.0769-0.093-0.0071-0.0156-0.0990.07310.15140.0113-0.1315-0.0061-0.0144-0.1397-0.0135-0.1206124.378185.51319.4021
40.94770.2771-0.57490.7151-0.38941.16070.01390.00180.0590.0222-0.0124-0.0483-0.05730.1089-0.0016-0.1547-0.0304-0.0073-0.1511-0.0127-0.1483133.7147122.23852.3341
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A24 - 404
2X-RAY DIFFRACTION2B28 - 404
3X-RAY DIFFRACTION3C28 - 404
4X-RAY DIFFRACTION4D24 - 404

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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