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- PDB-2jbf: Structure of PBP-A, L158E mutant. Acyl-enzyme complex with penici... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jbf
タイトルStructure of PBP-A, L158E mutant. Acyl-enzyme complex with penicillin- G.
要素TLL2115 PROTEIN
キーワードHYDROLASE / PENICILLIN-BINDING PROTEIN / LACTAMASE / THIOESTERASE / DD-PEPTIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
OPEN FORM - PENICILLIN G / Tll2115 protein
類似検索 - 構成要素
生物種SYNECHOCOCCUS ELONGATUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Evrard, C. / Declercq, J.-P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structure of Pbp-A from Thermosynechococcus Elongatus, a Penicillin-Binding Protein Closely Related to Class a Beta-Lactamases.
著者: Urbach, C. / Evrard, C. / Pudzaitis, V. / Fastrez, J. / Soumillion, P. / Declercq, J.-P.
履歴
登録2006年12月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月9日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TLL2115 PROTEIN
B: TLL2115 PROTEIN
C: TLL2115 PROTEIN
D: TLL2115 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,7199
ポリマ－131,2814
非ポリマー1,4385
水16,286904
1
A: TLL2115 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2493
ポリマ－32,8201
非ポリマー4292
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: TLL2115 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1572
ポリマ－32,8201
非ポリマー3361
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: TLL2115 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1572
ポリマ－32,8201
非ポリマー3361
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: TLL2115 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1572
ポリマ－32,8201
非ポリマー3361
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.579, 91.525, 145.708
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.11818, -0.98464, 0.1285), (0.99149, -0.1099, 0.06976), (-0.05457, 0.13565, 0.98925)5.29888, 41.16547, 29.82107
2given(0.12322, 0.98958, -0.07444), (0.98936, -0.12834, -0.0685), (-0.07734, -0.0652, -0.99487)-25.58715, 26.50705, -33.64796
3given(-0.99982, 0.01752, 0.00738), (-0.0166, -0.99371, 0.11079), (0.00927, 0.11065, 0.99382)-12.02198, 4.58945, -6.29139

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要素

#1: タンパク質
TLL2115 PROTEIN / SERINE-TYPE CARBOXYPEPTIDASE FROM THERMOSYNECHOCOCCUS ELONGATUS


分子量: 32820.270 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 93-368 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SYNECHOCOCCUS ELONGATUS (バクテリア)
株: BP-1 / 解説: CYANOBASE / プラスミド: PBAD-MYC-HIS-TETR / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP 10
参照: UniProt: Q8DH45, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
#2: 化合物
ChemComp-PNM / OPEN FORM - PENICILLIN G


分子量: 336.406 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H20N2O4S / コメント: 抗生剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 904 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 249 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 249 TO GLU ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 249 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 249 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, LEU 249 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, LEU 249 TO GLU
配列の詳細CRYSTALLINE FORM WITHOUT PUTATIVE TRANSMEMBRANE SEGMENT ( 92 AMINO ACIDS)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: SEE ENTRY 2J9O, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.843
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年4月14日
詳細: MIRROR 1, FLAT PRE-MIRROR. MIRROR 2, BENT, VERTICALLY FOCUSSING
放射モノクロメーター: SI 111, HORIZONTALLY FOCUSSING / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.843 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→28 Å / Num. obs: 126686 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 30.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 1.7→1.75 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 1.7→77.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 4.856 / SU ML: 0.079 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.103 / ESU R Free: 0.104 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 6364 5.03 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.18 126686 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 24.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.913 Å20 Å20 Å2
2---0.502 Å20 Å2
3----0.411 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→77.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8213 0 98 904 9215
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0228453
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5551.99411480
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.61451063
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.67924.638373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.81114.9671459
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7861568
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.21322
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.029375
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.21885
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.24196
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.2661
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1680.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1820.280
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0751.56877
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.21828601
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.48733479
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7794.52879
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 7.57→77.61 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.198 75
Rwork0.175 1381
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3746-0.42780.8471.69460.29083.06490.1758-0.0456-0.13750.01490.01370.270.5797-0.3638-0.1895-0.0229-0.091-0.0347-0.12150.0576-0.149-12.51932.554-3.444
21.20991.341-0.2913.5157-0.37940.96530.0276-0.0932-0.1879-0.0465-0.064-0.12580.05410.15560.0364-0.23660.0203-0.0095-0.11860.0267-0.1003-5.63524.95531.45
30.98-1.00550.10584.47420.01820.9475-0.0232-0.0699-0.06860.14090.0448-0.07310.0697-0.076-0.0215-0.2228-0.0187-0.0375-0.17860.0044-0.19465.20410.231-31.286
42.1283-0.17610.02051.2761-0.53151.7024-0.04760.06180.03590.18490.0111-0.0795-0.38480.04290.0364-0.0224-0.0524-0.0051-0.17130.0067-0.20240.885-28.307-5.735
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A8 - 274
2X-RAY DIFFRACTION2B10 - 274
3X-RAY DIFFRACTION3C11 - 274
4X-RAY DIFFRACTION4D2 - 274

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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