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万見
- PDB-2jav: Human Kinase with pyrrole-indolinone ligand -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jav
タイトルHuman Kinase with pyrrole-indolinone ligand
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE NEK2
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHORYLATION / NUCLEOTIDE-BINDING / ATP-BINDING / CELL DIVISION / METAL-BINDING / NUCLEAR PROTEIN / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE / KINASE / MEIOSIS / MITOSIS / MAGNESIUM / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of centriole-centriole cohesion / centrosome separation / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / regulation of mitotic centrosome separation / regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of telomere maintenance / blastocyst development / mitotic spindle assembly / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / intercellular bridge ...negative regulation of centriole-centriole cohesion / centrosome separation / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / regulation of mitotic centrosome separation / regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of telomere maintenance / blastocyst development / mitotic spindle assembly / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / intercellular bridge / spindle assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / chromosome segregation / kinetochore / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic cell cycle / protein autophosphorylation / midbody / protein phosphatase binding / microtubule / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / ciliary basal body / cilium / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / nucleolus / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5Z5 / Serine/threonine-protein kinase Nek2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Pike, A.C.W. / Rellos, P. / Das, S. / Fedorov, O. / Papagrigoriou, E. / Debreczeni, J.E. / Turnbull, A.P. / Gorrec, F. / Bray, J. / Sundstrom, M. ...Pike, A.C.W. / Rellos, P. / Das, S. / Fedorov, O. / Papagrigoriou, E. / Debreczeni, J.E. / Turnbull, A.P. / Gorrec, F. / Bray, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Weigelt, J. / von Delft, F. / Knapp, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Structure and Regulation of the Human Nek2 Centrosomal Kinase
著者: Rellos, P. / Ivins, F.J. / Baxter, J.E. / Pike, A.C.W. / Nott, T.J. / Parkinson, D.-M. / Das, S. / Howell, S. / Fedorov, O. / Shen, Q.Y. / Fry, A.M. / Knapp, S. / Smerdon, S.J.
履歴
登録2006年11月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2006年12月4日ID: 2CL1
改定 1.02006年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE NEK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9622
ポリマ－32,6321
非ポリマー3301
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)41.634, 56.924, 66.012
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.98, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE NEK2 / NIMA-RELATED PROTEIN KINASE 2 / NIMA-LIKE PROTEIN KINASE 1 / HSPK 21 / NEVER IN MITOSIS GENE A- ...NIMA-RELATED PROTEIN KINASE 2 / NIMA-LIKE PROTEIN KINASE 1 / HSPK 21 / NEVER IN MITOSIS GENE A-RELATED KINASE 2


分子量: 32632.451 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 1-271 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET22B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P51955
#2: 化合物 ChemComp-5Z5 / 5-[(Z)-(5-CHLORO-2-OXO-1,2-DIHYDRO-3H-INDOL-3-YLIDENE)METHYL]-N-(DIETHYLAMINO)ETHYL]-2,4-DIMETHYL-1H-PYRROLE-3-CARBOXAMIDE


分子量: 329.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H16ClN3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 175 TO ALA
配列の詳細C-TERMINAL HEXA-HISTIDINE TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.52 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 10% PEG6000, 200 MM MGCL2. SITTING DROPS, 150NL AND 50NL PROTEIN AND RESERVOIR MIX.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.95
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→65 Å / Num. obs: 15620 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 32.55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OL7

1ol7


解像度: 2.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / SU B: 11.818 / SU ML: 0.164 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.286 / ESU R Free: 0.237 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.DIETHYLAMINO TAIL OF LIGAND IS DISORDERED AND HAS NOT BEEN INCLUDED IN THE FINAL MODEL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 796 5.1 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.217 14883 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.93 Å20 Å2-1.77 Å2
2---1.95 Å20 Å2
3---0.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2014 0 23 107 2144
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0212119
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d1.2251.982858
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5145249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.67323.204103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.23215380
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.31518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2304
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021604
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1870.2932
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.21423
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1680.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1770.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5521.51297
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.89522019
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2383970
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9224.5839
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.263 62
Rwork0.237 1019
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
113.4988-3.14664.85134.4903-1.43484.67561.03861.6194-1.5073-1.4248-0.47280.67320.73130.2933-0.56580.44290.0085-0.3760.0551-0.18950.1932-3.95912.285910.5005
22.54860.05260.03784.35580.2132.0580.04450.35360.0935-0.5251-0.01890.0503-0.0078-0.0305-0.0256-0.15750.00320.0174-0.14170.0179-0.208212.81619.160822.8707
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 90
2X-RAY DIFFRACTION2A91 - 279

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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