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- PDB-2j1q: Crystal structure of Trypanosoma cruzi arginine kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j1q
タイトルCrystal structure of Trypanosoma cruzi arginine kinase
要素ARGININE KINASE
キーワードTRANSFERASE / KINASE / ARGININE KINASE / GUANIDINO KINASE / PHOSPHAGEN KINASE / TRYPANOSOMA CRUZI
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine kinase / arginine kinase activity / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / extracellular space / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain ...Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種TRYPANOSOMA CRUZI (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Fernandez, P. / Haouz, A. / Pereira, C.A. / Aguilar, C. / Alzari, P.M.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2007
タイトル: The Crystal Structure of Trypanosoma Cruzi Arginine Kinase.
著者: Fernandez, P. / Haouz, A. / Pereira, C.A. / Aguilar, C. / Alzari, P.M.
履歴
登録2006年8月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARGININE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2552
ポリマ－40,1631
非ポリマー921
水2,990166
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)86.697, 86.697, 138.823
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 ARGININE KINASE / AK


分子量: 40162.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA CRUZI (トリパノソーマ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O96507, arginine kinase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細TWO RESIDUES HAVE BEEN MODIFIED BASED ON THE ELECTRON DENSITY MAP, LEU82 AND SER104. IN THE GENBANK ...TWO RESIDUES HAVE BEEN MODIFIED BASED ON THE ELECTRON DENSITY MAP, LEU82 AND SER104. IN THE GENBANK SEQUENCE, BOTH POSITIONS APPEAR AS PHE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 67 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 2.5 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M TRIS HCL, PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9756
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月7日
放射モノクロメーター: SILICON 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9756 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→70 Å / Num. obs: 44532 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 67.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1M80

1m80
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.9→75.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 5.471 / SU ML: 0.084 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.117 / ESU R Free: 0.112 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THREE REGIONS ARE DISORDERED AND ARE NOT MODEL, INCLUDING POSITIONS 289-293, 310-320 AND 356-357.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 2235 5 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.196 42208 92.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.48 Å20.24 Å20 Å2
2--0.48 Å20 Å2
3----0.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→75.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2667 0 6 166 2839
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0222720
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6061.9763657
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2085336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.1324.672122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.66115504
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg26.5981514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2402
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022017
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.21299
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.21865
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2167
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2140.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1540.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9831.51730
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5722691
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.89531116
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5074.5966
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.31 99
Rwork0.285 2188
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 54.462 Å / Origin y: 26.264 Å / Origin z: 65.135 Å
111213212223313233
T0.024 Å2-0.0198 Å20.0026 Å2--0.1012 Å20.0357 Å2---0.2376 Å2
L2.2341 °20.716 °2-1.0702 °2-0.4455 °2-0.5914 °2--2.3415 °2
S0.0792 Å °-0.0877 Å °0.084 Å °0.1483 Å °0.0316 Å °0.0539 Å °-0.1745 Å °-0.0832 Å °-0.1109 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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