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万見
- PDB-2ix8: MODEL FOR EEF3 BOUND TO AN 80S RIBOSOME -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ix8
タイトルMODEL FOR EEF3 BOUND TO AN 80S RIBOSOME
要素ELONGATION FACTOR 3A
キーワードNUCLEOTIDE-BINDING / PROTEIN BIOSYNTHESIS / PHOSPHORYLATION / ELONGATION FACTOR / RNA-BINDING / ATP-BINDING / RRNA-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


translational elongation / translation elongation factor activity / translational termination / cytosolic ribosome / negative regulation of protein phosphorylation / negative regulation of protein kinase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cytoplasmic stress granule / ribosome binding / rRNA binding ...translational elongation / translation elongation factor activity / translational termination / cytosolic ribosome / negative regulation of protein phosphorylation / negative regulation of protein kinase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cytoplasmic stress granule / ribosome binding / rRNA binding / ribosome / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Four helical bundle domain / : / Four helical bundle domain / Elongation Factor 3 / : / : / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. ...Four helical bundle domain / : / Four helical bundle domain / Elongation Factor 3 / : / : / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor 3A
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.9 Å
データ登録者Andersen, C.B.F. / Becker, T. / Blau, M. / Anand, M. / Halic, M. / Balar, B. / Mielke, T. / Boesen, T. / Pedersen, J.S. / Spahn, C.M.T. ...Andersen, C.B.F. / Becker, T. / Blau, M. / Anand, M. / Halic, M. / Balar, B. / Mielke, T. / Boesen, T. / Pedersen, J.S. / Spahn, C.M.T. / Kinzy, T.G. / Andersen, G.R. / Beckmann, R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2006
タイトル: Structure of eEF3 and the mechanism of transfer RNA release from the E-site.
著者: Christian B F Andersen / Thomas Becker / Michael Blau / Monika Anand / Mario Halic / Bharvi Balar / Thorsten Mielke / Thomas Boesen / Jan Skov Pedersen / Christian M T Spahn / Terri Goss ...著者: Christian B F Andersen / Thomas Becker / Michael Blau / Monika Anand / Mario Halic / Bharvi Balar / Thorsten Mielke / Thomas Boesen / Jan Skov Pedersen / Christian M T Spahn / Terri Goss Kinzy / Gregers R Andersen / Roland Beckmann /
要旨: Elongation factor eEF3 is an ATPase that, in addition to the two canonical factors eEF1A and eEF2, serves an essential function in the translation cycle of fungi. eEF3 is required for the binding of ...Elongation factor eEF3 is an ATPase that, in addition to the two canonical factors eEF1A and eEF2, serves an essential function in the translation cycle of fungi. eEF3 is required for the binding of the aminoacyl-tRNA-eEF1A-GTP ternary complex to the ribosomal A-site and has been suggested to facilitate the clearance of deacyl-tRNA from the E-site. Here we present the crystal structure of Saccharomyces cerevisiae eEF3, showing that it consists of an amino-terminal HEAT repeat domain, followed by a four-helix bundle and two ABC-type ATPase domains, with a chromodomain inserted in ABC2. Moreover, we present the cryo-electron microscopy structure of the ATP-bound form of eEF3 in complex with the post-translocational-state 80S ribosome from yeast. eEF3 uses an entirely new factor binding site near the ribosomal E-site, with the chromodomain likely to stabilize the ribosomal L1 stalk in an open conformation, thus allowing tRNA release.
履歴
登録2006年7月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / refine / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _refine.ls_d_res_high / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1233
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1233
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ELONGATION FACTOR 3A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,4421
ポリマ－109,4421
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS

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要素

#1: タンパク質 ELONGATION FACTOR 3A / EF-3A / EF-3 / TRANSLATION ELONGATION FACTOR 3A / EUKARYOTIC ELONGATION FACTOR 3 / EEF3 / YEAST ...EF-3A / EF-3 / TRANSLATION ELONGATION FACTOR 3A / EUKARYOTIC ELONGATION FACTOR 3 / EEF3 / YEAST ELONGATION FACTOR 3


分子量: 109441.547 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-976 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: TRANSLATION ELONGATION IN FUNGI ABC-TYPE ATPASE TRNA RELEASE
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PYES2.1-TOPO / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株 (発現宿主): WCGA / 参照: UniProt: P16521
Has protein modificationY
配列の詳細PDB LACKS THE C-TERMINAL PART OF EEF3 (RESIDUES 977-1044)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 80S-RNC-EEF3-AMP-PNP COMPLEX / タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: 20MM HEPES,PH 7.5,10MM MG(OAC)2,150MM KOAC 1MM DTT,0.05% NIKKOL, 125MM SUCROSE,0.01MG -ML-1 CYCLOHEXIMIDE,0.5MM AMP-PNP,0.1MM NEOMYCIN, 0.3% DESOXYBIGCHAPS
pH: 7.5
詳細: 20MM HEPES,PH 7.5,10MM MG(OAC)2,150MM KOAC 1MM DTT,0.05% NIKKOL, 125MM SUCROSE,0.01MG -ML-1 CYCLOHEXIMIDE,0.5MM AMP-PNP,0.1MM NEOMYCIN, 0.3% DESOXYBIGCHAPS
試料濃度: 0.17 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30 / 日付: 2005年2月11日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 39000 X / 倍率（補正後）: 38900 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ温度: 95 K / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 141
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Oモデルフィッティング
2Situsモデルフィッティング
3SPIDER３次元再構成
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 9.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 37700 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 9.9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7599 0 0 0 7599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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