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- PDB-2iwa: Unbound glutaminyl cyclotransferase from Carica papaya. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iwa
タイトルUnbound glutaminyl cyclotransferase from Carica papaya.
要素GLUTAMINE CYCLOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / PYROGLUTAMATE / ACYLTRANSFERASE / GLUTAMINYL CYCLASE / N-TERMINAL CYCLISATION
機能・相同性Glutaminyl-peptide cyclotransferase / Glutamine cyclotransferase / glutaminyl-peptide cyclotransferase / glutaminyl-peptide cyclotransferase activity / Quinoprotein amine dehydrogenase, beta chain-like / metal ion binding / Glutamine cyclotransferase
機能・相同性情報
生物種CARICA PAPAYA (パパイア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Guevara, T. / Mallorqui-Fernandez, N. / Garcia-Castellanos, R. / Petersen, G.E. / Lauritzen, C. / Pedersen, J. / Arnau, J. / Gomis-Ruth, F.X. / Sola, M.
引用
ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Papaya Glutamine Cyclotransferase Shows a Singular Five-Fold Beta-Propeller Architecture that Suggests a Novel Reaction Mechanism.
著者: Guevara, T. / Mallorqui-Fernandez, N. / Garcia-Castellanos, R. / Garcia-Pique, S. / Ebert Petersen, G. / Lauritzen, C. / Pedersen, J. / Arnau, J. / Gomis-Ruth, F.X. / Sola, M.
#1: ジャーナル: Protein Expr.Purif. / 年: 2000
タイトル: Carica Papaya Glutamine Cyclotransferasebelongs to a Novel Plant Enzyme Subfamily: Cloning and Characterization of the Recombinant Enzyme.
著者: Dahl, S.W. / Slaughter, C. / Lauritzen, C. / Bateman, R.C. / Connerton, I. / Pedersen, J.
履歴
登録2006年6月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22013年1月30日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Source and taxonomy
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc ...entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年5月29日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / struct_biol / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMINE CYCLOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9109
ポリマ－30,9671
非ポリマー9438
水5,567309
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.740, 97.740, 64.974
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 GLUTAMINE CYCLOTRANSFERASE


分子量: 30967.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GLYCOSYLATION AT ASN53 AND ASN123 / 由来: (組換発現) CARICA PAPAYA (パパイア) / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: O81226, glutaminyl-peptide cyclotransferase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細SIGNAL PEPTIDE NOT PRESENT IN THE STRUCTURE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED BY THE SITTING-DROP VAPOUR DIFFUSION METHOD EMPLOYING CRYSCHEM-PLATES FROM EQUIVOLUMETRIC DROPS CONTAINING PROTEIN SOLUTION (46-52 MG/ML IN 10MM HEPES PH 7.0, 150MM ...詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED BY THE SITTING-DROP VAPOUR DIFFUSION METHOD EMPLOYING CRYSCHEM-PLATES FROM EQUIVOLUMETRIC DROPS CONTAINING PROTEIN SOLUTION (46-52 MG/ML IN 10MM HEPES PH 7.0, 150MM NACL) AND 28-32% PEG4000, 0.2M MGCL2, 0.1M TRIS-HCL PH 8.5 AS PRECIPITATING SOLUTION.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→39 Å / Num. obs: 46684 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0016精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
XPREP位相決定
SHELXD位相決定
SHELXE位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.6→39.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / SU B: 2.471 / SU ML: 0.04 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.063 / ESU R Free: 0.063 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.168 710 1.5 %RANDOM
Rwork0.148 ---
obs0.148 45943 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.51 Å20.26 Å20 Å2
2--0.51 Å20 Å2
3----0.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→39.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2092 0 59 309 2460
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0222223
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5331.9663001
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4925253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.8723.694111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.23815393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8691516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2325
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021646
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.2933
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.21516
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.2252
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2090.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1630.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0061.51299
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.39622043
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.34931063
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4354.5958
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.234 56
Rwork0.175 3372
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0195-0.4892-0.49250.88540.29431.07330.0014-0.02810.02040.01250.0680.0084-0.08090.0114-0.0694-0.10420.01970.0045-0.09550.0155-0.09819.422953.468113.6135
21.124-0.6063-0.45080.98730.31011.1906-0.0042-0.01930.02220.00760.06770.0054-0.08280.0171-0.0634-0.09010.0190.0059-0.08250.0104-0.085719.591153.421313.5037
30.8051-0.4454-0.39770.64160.3671.0015-0.0097-0.05470.05220.00680.0546-0.0272-0.0720.0563-0.04490.06530.01070.0010.06810.00570.074720.674455.140612.9916
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A23 - 276
2X-RAY DIFFRACTION2A23 - 276
3X-RAY DIFFRACTION2A501
4X-RAY DIFFRACTION3A502 - 503
5X-RAY DIFFRACTION3A2001 - 2309

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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