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万見
- PDB-2iv8: beta appendage in complex with b-arrestin peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iv8
タイトルbeta appendage in complex with b-arrestin peptide
要素
  • AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA-1
  • BETA-ARRESTIN-1
キーワードENDOCYTOSIS/REGULATOR / ENDOCYTOSIS-REGULATOR COMPLEX / SENSORY TRANSDUCTION / RECEPTOR / COATED PITS / ADAPTOR COMPLEX-REGULATOR
機能・相同性
機能・相同性情報


Nef Mediated CD8 Down-regulation / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / clathrin adaptor complex / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / angiotensin receptor binding / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / postsynaptic endocytic zone / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization ...Nef Mediated CD8 Down-regulation / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / clathrin adaptor complex / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / angiotensin receptor binding / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / postsynaptic endocytic zone / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / Activation of SMO / Retrograde neurotrophin signalling / clathrin-coated endocytic vesicle / clathrin coat assembly / negative regulation of interleukin-8 production / LDL clearance / clathrin-dependent endocytosis / signal sequence binding / coronary vasculature development / Nef Mediated CD4 Down-regulation / positive regulation of protein localization to membrane / G protein-coupled receptor internalization / arrestin family protein binding / endolysosome membrane / neurotransmitter secretion / aorta development / ventricular septum development / clathrin binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / stress fiber assembly / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / positive regulation of Rho protein signal transduction / pseudopodium / Recycling pathway of L1 / negative regulation of interleukin-6 production / positive regulation of endocytosis / positive regulation of receptor internalization / negative regulation of Notch signaling pathway / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / synaptic vesicle endocytosis / enzyme inhibitor activity / vesicle-mediated transport / insulin-like growth factor receptor binding / clathrin-coated pit / negative regulation of protein ubiquitination / MHC class II antigen presentation / GTPase activator activity / VLDLR internalisation and degradation / cytoplasmic vesicle membrane / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / intracellular protein transport / kidney development / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / G protein-coupled receptor binding / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of protein phosphorylation / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / synaptic vesicle / endocytic vesicle membrane / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / protein transport / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Clathrin-mediated endocytosis / cytoplasmic vesicle / ubiquitin-dependent protein catabolic process / G alpha (s) signalling events / molecular adaptor activity / Potential therapeutics for SARS / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / nuclear body / Golgi membrane / lysosomal membrane / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #1150 / TATA-Binding Protein / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP complex subunit beta / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Arrestin, conserved site ...Immunoglobulin-like - #1150 / TATA-Binding Protein / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP complex subunit beta / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Arrestin-like, C-terminal / TATA-Binding Protein / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / Immunoglobulin E-set / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-arrestin-1 / AP-2 complex subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ford, M.G.J. / Schmid, E.M. / McMahon, H.T.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2006
タイトル: Role of the Ap2 Beta-Appendage Hub in Recruiting Partners for Clathrin-Coated Vesicle Assembly.
著者: Schmid, E.M. / Ford, M.G.J. / Burtey, A. / Praefcke, G.J.K. / Peak-Chew, S. / Mills, I.G. / Benmerah, A. / Mcmahon, H.T.
履歴
登録2006年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA-1
P: BETA-ARRESTIN-1
Q: BETA-ARRESTIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7343
ポリマ－31,7343
非ポリマー00
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1690 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area12000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.952, 35.484, 190.624
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA-1 / BETA2-APPENDAGE / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 BETA-1 SUBUNIT / BETA-ADAPTIN / PLASMA MEMBRANE ...BETA2-APPENDAGE / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 BETA-1 SUBUNIT / BETA-ADAPTIN / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR HA2/AP2 ADAPTIN BETA SUBUNIT / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN COMPLEX 2 BETA LARGE CHAIN / AP105B


分子量: 26899.055 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 700-937 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: BRAIN / プラスミド: PET-15B / 発現宿主: ESCHERICIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P63010
#2: タンパク質・ペプチド BETA-ARRESTIN-1 / B-ARRESTIN2


分子量: 2417.651 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 383-402 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P49407
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 7.4
詳細: 0.2M MG FORMATE 30% PEG 3350 OTHER REMARKS: THIS WAS THE ONLY CRYSTAL OBTAINED DESPITE HEROIC ATTEMPTS. THE CRYSTAL WAS HIGHLY MOSAIC, AND EPITAXIALLY SPLIT, LIMITING THE AMOUNT OF DATA WHICH ...詳細: 0.2M MG FORMATE 30% PEG 3350 OTHER REMARKS: THIS WAS THE ONLY CRYSTAL OBTAINED DESPITE HEROIC ATTEMPTS. THE CRYSTAL WAS HIGHLY MOSAIC, AND EPITAXIALLY SPLIT, LIMITING THE AMOUNT OF DATA WHICH COULD BE COLLECTED., pH 7.40

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→19.78 Å / Num. obs: 4759 / % possible obs: 70.5 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 63.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E42, CHAIN A

1e42


解像度: 2.8→19.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.781 / SU B: 23.134 / SU ML: 0.455 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.788 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.369 215 4.5 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.22 4512 70.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2002 0 0 16 2018
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0222058
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2461.9582797
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.7295251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg44.23725.5198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.01515359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.835157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.2316
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021558
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3050.21033
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3410.21376
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2670.296
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3490.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1870.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9731.51301
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.69122048
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2753873
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7484.5747
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.566 6
Rwork0.238 289
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -4.9825 Å / Origin y: -4.053 Å / Origin z: -11.088 Å
111213212223313233
T-0.0988 Å2-0.0428 Å2-0.0107 Å2-0.0486 Å2-0.0354 Å2---0.1143 Å2
L0.2184 °2-0.1097 °2-0.7835 °2-0.0579 °20.4901 °2--6.0894 °2
S-0.3225 Å °0.0706 Å °0.0376 Å °0.1401 Å °0.0628 Å °-0.2298 Å °0.1961 Å °-0.3487 Å °0.2597 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A828 - 905
2X-RAY DIFFRACTION1A906 - 937
3X-RAY DIFFRACTION1P1 - 14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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