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万見
- PDB-2iv2: Reinterpretation of reduced form of formate dehydrogenase H from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iv2
タイトルReinterpretation of reduced form of formate dehydrogenase H from E. coli
要素Formate dehydrogenase H
キーワードOXIDOREDUCTASE / 4FE-4S / NAEROBIC / DEHYDROGENASE / FE4S4 / FORMATE / IRON / IRON SULFUR CLUSTER / IRON-SULFUR / METAL-BINDING / MGD / MOLYBDENUM / MOLYBDOPTERIN / MOLYBDOPTERIN GUANINE DINUCLEOTIDE / MPT / NAD / SECYS / SELENIUM / SELENOCYSTEINE
機能・相同性
機能・相同性情報


formate dehydrogenase (hydrogenase) / formate oxidation / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors / formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase (NAD+) activity / glucose catabolic process / anaerobic electron transport chain / urate catabolic process / molybdopterin cofactor binding / anaerobic respiration ...formate dehydrogenase (hydrogenase) / formate oxidation / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors / formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase (NAD+) activity / glucose catabolic process / anaerobic electron transport chain / urate catabolic process / molybdopterin cofactor binding / anaerobic respiration / respiratory electron transport chain / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Formate dehydrogenase H, molybdopterin-binding domain / ADC-like domains / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Rossmann fold - #740 / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 2 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 2 / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. ...Formate dehydrogenase H, molybdopterin-binding domain / ADC-like domains / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Rossmann fold - #740 / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 2 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 2 / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / N-terminal domain of TfIIb / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / : / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Single Sheet / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANYLATE-O'-PHOSPHORIC ACID / Chem-MGD / MOLYBDENUM ATOM / IRON/SULFUR CLUSTER / Formate dehydrogenase H
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Raaijmakers, H.C.A. / Romao, M.J.
引用
ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 2006
タイトル: Formate-Reduced E. Coli Formate Dehydrogenase H: The Reinterpretation of the Crystal Structure Suggests a New Reaction Mechanism.
著者: Raaijmakers, H.C.A. / Romao, M.J.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of Formate Dehydrogenase H:Catalysis Involving Mo, Molybdopterin, Selenocysteine, and an Fe4S4 Cluster
著者: Boyington, J.C. / Gladyshev, V.N. / Khangulov, S.V. / Stadtman, T.C. / Sun, P.D.
履歴
登録2006年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月19日Group: Atomic model / Derived calculations ...Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22018年12月19日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / struct_ref
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity.src_method / _entity_name_com.name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "XG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "XG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Formate dehydrogenase H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,3966
ポリマ－79,4661
非ポリマー1,9315
水4,810267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.400, 146.400, 81.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11X-2146-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 X

#1: タンパク質 Formate dehydrogenase H / Formate dehydrogenase-H subunit alpha / FDH-H / Formate-hydrogen-lyase-linked / selenocysteine- ...Formate dehydrogenase-H subunit alpha / FDH-H / Formate-hydrogen-lyase-linked / selenocysteine-containing polypeptide


分子量: 79465.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: REDUCED FORM (MO(IV), FE4S4(RED)) OF FDH-H / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 解説: FDH-H WAS EXPRESSED ANAEROBICALLY / 遺伝子: fdhF, b4079, JW4040 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07658, formate dehydrogenase, EC: 1.17.99.7

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非ポリマー , 6種, 272分子

#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 化合物 ChemComp-2MD / GUANYLATE-O'-PHOSPHORIC ACID MONO-(2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-4-OXO-3,5,6,7,8A,9,10,10A-OCTAHYDRO-4H-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-7-YLMETHYL) ESTER / MOLYBDENUM COFACTOR,BIS (MOLYBDOPTERIN GUANINE DINUCLEOTIDE)


分子量: 742.573 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28N10O13P2S2
#4: 化合物 ChemComp-MGD / 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE / MOLYBDOPTERIN GUANOSINE DINUCLEOTIDE


分子量: 740.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H26N10O13P2S2
#5: 化合物 ChemComp-MO / MOLYBDENUM ATOM / モリブデン


分子量: 95.940 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mo
#6: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細THE RESIDUE X 804 WAS ORIGINALLY DEPOSITED AS A ISOLATED SULFUR ATOM. AS PART OF REMEDIATION, THIS ...THE RESIDUE X 804 WAS ORIGINALLY DEPOSITED AS A ISOLATED SULFUR ATOM. AS PART OF REMEDIATION, THIS HAS BEEN CHANGED TO UNX (UNKNOWN ATOM OR LIGAND) AS THE HETEROGEN S IS NOW OBSOLETE IN THE PDB HETGROUP DICTIONARY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: AUTHOR USED THE SF DATA FROM ENTRY 1AA6.
結晶化詳細: SEE 1AA6

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0019 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AA6

1aa6


解像度: 2.27→34.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 10.984 / SU ML: 0.142 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.309 / ESU R Free: 0.224 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THIS IS A REINTERPRETATION OF ENTRY 1AA6. THE MAIN DIFFERENCES ARE LOCATED IN RESIDUES 138-146. 297-302 HAVE BEEN REMODELED AS WELL, BUT ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THIS IS A REINTERPRETATION OF ENTRY 1AA6. THE MAIN DIFFERENCES ARE LOCATED IN RESIDUES 138-146. 297-302 HAVE BEEN REMODELED AS WELL, BUT MIGHT BE PARTIALLY IN THE OLD (1AA6) CONFORMATION. POOR FIT FOR RESIDUES 408-412, 631-632, 653-657
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 1645 4.6 %RANDOM
Rwork0.175 ---
obs0.178 34111 88.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.5 Å20 Å20 Å2
2---1.5 Å20 Å2
3---3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→34.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5444 0 104 267 5815
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0225689
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023794
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4821.9937729
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8953.0019215
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3645695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.63324.084262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.2515921
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1861538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2834
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.026326
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021143
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.21332
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2020.24275
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.22741
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.22999
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1650.2296
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2090.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2370.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1370.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7651.54185
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.97125562
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4732592
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1634.52159
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.33 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.236 60
Rwork0.171 1244
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 83.349 Å / Origin y: 34.775 Å / Origin z: 27.954 Å
111213212223313233
T-0.1329 Å20.0051 Å2-0.0269 Å2--0.1903 Å20.0266 Å2--0.0332 Å2
L0.836 °20.0238 °2-0.2533 °2-0.746 °20.5632 °2--1.3265 °2
S-0.0108 Å °-0.0111 Å °0.072 Å °-0.143 Å °-0.0667 Å °0.1125 Å °-0.2889 Å °-0.1018 Å °0.0776 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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